Download - merged (6)
-
PEMANFAATAN ENZIM PAPAIN GETAH PEPAYA GUNA
MELUNAKKAN DAGING
KARYA TULIS ILMIAH
Karya Tulis Ini Digunakan Untuk Mengikuti Lomba Penulisan Kreatifitas
Masyarakat di Universitas Jenderal Soedirman Solo, Jawa Tengah
Diusulkan Oleh:
Dessy Syafira (Ketua) (13141 008)
Muhamad Nawasi (Anggota) (141510 026)
Yuliyanti (Anggota) (13141 073)
PROGRAM STUDI IPA (Ilmu Pengetahuan Alam)
SMA NEGERI 8 KABUPATEN TANGERANG
BANTEN
2015
-
i
KATA PENGANTAR
Keanugerahan dari Allah SWT yang maha agung menjadi kekuatan
kepada penulis untuk segera menyelesaikan karya tulis ini tepat pada waktunya.
Oleh karena itu, tiada kata yang terindah selain ucapan syukur karena penulis
dapat menyelesaikan karya tulis ini yang berjudul PEMANFAATAN ENZIM PAPAIN GETAH BUAH PEPAYA UNTUK MELUNAKKAN DAGING karya tulis ini diajukan untuk mengikuti Lomba Penulisan Kreatifitas Masyarakat di
Universitas Jenderal Soedirman Solo, Jawa Tengah.
Di dalam penulisan karya tulis ini, penulis merasa bahwa banyak
hambatan yang telah dihadapi. Namun, berkat bimbingan dan dukungan dari
berbagai pihak, hambatan hambatan tersebut dapat teratasi. Oleh karena itu,
penulis mengucapkan terima kasih kepada:
1. Drs. H. Dedi Heryadi, sebagai Kepala Sekolah SMA Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
2. Drs. Ardi, M.Pd., sebagai Kesiswaan SMA Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
3. Bambang Afianto, S.Pd., sebagai Wakil Kepala Sekolah bagian Kurikulum SMS Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
4. Sumantri, S.Pd. MM., sebagai Pembina OSIS SMA Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
5. Sunarsih, S.Pd., sebagai Pembimbing. 6. Ade Hidayat, S.Pd., sebagai Pembimbing. 7. Muhammad Rozikhin, sebagai Pembimbing. 8. Keluarga dan seluruh civitas SMA Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
Disamping itu, penulis menyadari bahwa karya tulis ini masih jauh dari
kesempurnaan. Hal ini dapat diibaratkan Tak Ada Gading Yang Tak Retak. Oleh sebab itu, penulis juga mengharapkan saran dan kritik yang bersifat
konstruktif demi penyempuraan karya tulis ini. Semoga karya tulis yang
sederhana ini dapat bermanfaat, baik sebagai menjadi sumber informasi maupun
sumber inspirasi, bagi para pembaca.
Tangerang, 19 Mei 2015
Penulis
-
ii
DAFTAR ISI
HALAMAN SAMPUL .......... i
KATA PENGANTAR ......ii
DAFTAR ISI ...iii
BAB I PENDAHULUAN
Latar Belakang ...............1
Rumusan Masalah ..................2
Tujuan ..... ..........2
BAB II METODOLOGI PENELITIAN
Jenis Penelitian .. ...........4
Variabel . ...........4
Waktu dan Tempat Penelitian ... ...........4
Instrumen Penelitian ........... .5
Jenis Data ... ..........5
Rancangan Penulisan . ..........5
Teknik Pengumpulan Data . ..........6
Teknik Analisis .. ...........6
Teknik Penarikan Kesimpulan ... ...........7
BAB III HASIL DAN PEMBAHASAN
-
iii
Alat dan Bahan ..............8
Prosedur Penelitian ............8
Hasil Penelitian.......................8
Pembahasan .................................................................................................14
BAB IV PENUTUP
Kesimpulan ............16
Saran............................................................................................................16
DAFTAR PUSTAKA
-
1
PEMANFAATANENZIMPAPAINGETAHBUAHPEPAYAUNTUKMELUNA
KKANDAGING
ABSTRAK
Penelitianinibertujuanuntukmengetahuikondisioptimumreaksienzimpapain
getahbuahpepayauntukmelunakkandaging.Untukmencapaitujuandilakukan
penelitiandilaboratoriumdenganpenahapansebagaiberikut:Penyediaangetahb
uahpepaya,pengaktifanenzimprotease,perlakuanreaksienzimdalamberbagaivariasi,s
uhu,konsentrasi,pengukuranproteinterlarutmenggunakanmetodeLowry,pengukuran
kelunakanmenggunakanalatteksturometer.
Datayangdiperolehdianalisissecaradeskriptif.Hasilyangdiperolehadalah:
(1)Adaperbedaanbeberapaparameteraktifitasenzimdantingkatkelunakandagingolehp
erlakuandengandantanpapengaktif.
(2)EnzimpapaindenganpengaktifoptimumbekerjamelunakkandagingpadapH5,5;suh
u500
C;konsentrasienzim0,05gram;dankonsentrasisubstrat1,0gramdenganaktifitassp
esifiksebesar50,21x10-3
unit/mgserta tingkatkelunakan
7,50g/mm3
. (3)Enzimpapaintanpazatpengaktifkanoptimumbekerjamelunakkandagi
ngpadapH5,5;suhu500C;
konsentrasienzim0,075gramdankonsentrasisubstrat1,0denganaktifitasspesifiksebesa
r41,6068x10-3unit/mgsertatingkatkelunakansebesar8,4189g/mm3.Hasil
yangdiperolehmemberikanindikasipadapemanfaatangetahbuahpepayauntukmenghe
matenergipadaprosespengolahandaging. Katakunci:Enzim Papain,Aktifitasenzim, Tingkatkelunakandaging
-
2
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar Belakang
Krisisenergimerupakanmasalahyangmelandaduniasaatini,betapatidak,cadangan
minyakbumisemakinmenipissementarakonsumenenergisemakinbertambah.Salah-
satudampakyangmelandabangsaIndonesiaadalahhargaBBM(bahanbakarminyak)yan
gtidakstabildancenderungnaik.PemerintahtidaklagimampumempertahankanBBMber
subsidiyangumumnyasangatdiperlukanolehmasyarakat.HargaBBMmerupakansalah-
satutolakukurperekonomiandunia.
Banyakupayayangdisarankanolehpemerintah,misalnyamelaluisloganhematen
ergihematbiaya.Melaluihematenergi,cadanganminyakbumiakandapatdipertahankan
.Upayahematenergipadaprinsipnyadapatdilakukanolehsemualapisanmasyarakat.Pem
akaianenergiuntukmemasakdidapurdapatditekanbiayanyamelaluipemanfaatanproses
kimiayangsehat.Misalnya,energiuntukmemasakdagingyangkayaseratproteindapatdik
urangimelaluipemanfaatanteknologienzim.
Pemanfaatanbioteknologiuntukmengatasikrisisenergidanjugapengolahanlimba
htelahbanyakdilakukan.Silabantahun1994telahmencobamelakukanpengolahanlimba
hserbukgergajikayumenjadigula,meskipunhasilnyasangatsedikit(Silaban,1994).Tahu
n2010,limbahampaskelapatelahdigunakansebagaimediauntukmemproduksitoksoflav
indanhasilnyasangatmemuaskan(Silaban,2010).Penelitiyangsamajugatelahmencoba
memanfaatkanubijalarputihuntukmemproduksibioetanolmelaluifermentasi(Rahmad
anidanSilaban,2011).
Surveypendahuluanyangdilakukankeberbagaidapurwarungmakan,rumahmaka
nbahkanrestoranmenunjukkanbahwauntukmemasak10kilorendangdagingsapidiperlu
-
3
kanwaktusekitar4jamdenganpemanasanyangterusmenerus,baikpakaikayubakar,kom
pormasakmaupunkomporgas.Prosespemasakandengansuhuyangtinggidanwaktuyang
lamainihanyauntukmemperolehdagingyanglunak,empuk,mudahdikunyahataumudah
dicerna.Padahal,prosespemanasansuhutinggidanwaktulamainidapatmenurunkannilai
gizidisampingmemerlukanenergiyangjumlahnyabanyak(Silaban,2009).
B. Rumusan Masalah
Berdasarkan latar belakang diatas, rumusan masalah yang muncul adalah
bagaimana cara kerja enzim papain getah pepaya dalam melunakan daging?
C. Tujuan
Berdasarkan rumusan masalah diatas tujuan penelitian ini yaitu untuk
mengetahui cara kerja dari enzim papain dari getah pepaya dalam hal melunakkan
daging.
BAB II
TINJAUAN PUSTAKA
-
4
A. Tanaman Pepaya
Pepaya (Carica papaya L.) merupakan tanaman yang berasal dari Amerika
tropis.Buah pepaya tergolong buah yang popular dan digemari oleh hampir seluruh
penduduk penghuni bumi ini.Batang, daun, dan buah pepaya muda mengandung
getah berwarna putih. Getah ini mengandung suatu enzim pemecah protein atau
enzim proteolitik yang disebut papain ( Kalie, 2010 ).
Dalam sistematika (taksonomi) tumbuh-tumbuhan, tanaman pepaya (Carica
papaya L.) diklasifikasikan sebagai berikut:
Kingdom : Plantae
Divisio : Spermatophyta
Subdivisio : Angiospermae
Class : Dicotyledonae
Ordo : Caricales
Familia : Caricaceae
Genus : Carica
Species : Carica papaya L.
(Sumber: Hutapea, 2011)
-
5
Tabel 2.1. Komposisi gizi buah pepaya masak, pepaya muda, dan daun
pepaya per 100 gram
Zat Gizi Buah pepaya masak Buah pepaya muda Daun Pepaya
Energi (kkal) 46 26 79
Protein (g) 0,5 2,1 8,0
Lemak (g) 0 0,1 2,0
Karbohidrat (g) 12,2 4,9 11,9
Kalsium (mg) 23 50 353
Fosfor (mg) 12 16 63
Besi (mg) 1,7 0,4 0,8
Vitamin A (SI) 365 50 18.250
Vitamin B1 (mg) 0,04 0,02 0,15
Vitamin C (mg) 78 19 140
Air (g) 86,7 92,3 75,4
(Sumber: Direktorat Gizi DepkesRI, 2012)
Hampir semua bagian tanaman pepaya dapat dimanfaatkan, mulai dari
daun, batang, akar, maupun buah. Getah pepaya yang sering disebut sebagai
papain dapat digunakan untuk berbagai macam keperluan, antara lain : penjernih
bir, pengempuk daging, bahan baku industri penyamak kulit, serta digunakan
dalam industri farmasi dan kosmetik ( Warisno, 2003 ).
B. Kandungan Kimia pada Getah Pepaya
Getah pepaya cukup banyak mengandung enzim yang bersifat proteolitik
(pengurai protein ). Sehingga tepung getah pepaya kering banyak digunakan oleh
para pengusaha industri maupun ibu-ibu rumah tangga untuk mengolah berbagai
macam produk (Warisno, 2003).
-
6
Dalam getah pepaya terkandung enzim-enzim protease yaitu papain dan
kimopapain. Kadar papain dan kimopapain dalam buah pepaya muda berturut-
turut 10 % dan 45%. Lebih dari 50 asam amino terkandung dalam getah pepaya
kering itu antara lain asam aspartat, treonin, serin, asam glutamat, prolin, glisin,
alanin, valine, isoleusin, leusin, tirosin, phenilalanin, histidin, lysin, arginin,
tritophan, dan sistein. Papain merupakan satu dari enzim paling kuat yang
dihasilkan oleh seluruh bagian tanaman papaya. kecuali biji dan akar. Buah
merupakan bagian tanaman yang menghasilkan getah paling banyak (Kalie,
1999).
Getah papaya termasuk enzim proteolitik dimana dapat memecah senyawa
protein menjadi pepton. Contoh enzim proteolitik lainnya adalah bromeilin pada
nanas, renin pada sapi dan babi. Pemakaiannya masih jarang lantaran sulit
diekstrak dan aktivitasnya lebih rendah dibanding papain.
C. Protein
Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien. Tidak seperti
bahan makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak), protein ini berperan lebih
penting dalam pembentukan biomolekul daripada sumber energi. Namun
demikian apabila organisme sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat
juga di pakai sebagai sumber energi. Keistimewaan lain dari protein adalah
strukturnya yang selain mengandung N, C, H, O, kadang mengandung S, P, dan
Fe (Sudarmadji, 2009). Protein adalah suatu zat makanan yang sangat penting
bagi tubuh, karena zat ini disamping berfungsi sebagai zat pembangun dan
pengatur, Protein adalah sumber asam- asam amino yang mengandung unsur C,
H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak atau karbohidrat. Molekul protein
mengandung pula posfor, belerang dan ada jenis protein yang mengandung unsur
logam seperti besi dan tembaga (Budianto, 2009).
Protein mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga beberapa juta.
Protein terdiri atas rantai-rantai asam amino, yang terikat satu sama lain dalam
ikatan peptida. Asam amino yang terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen,
oksigen dan nitrogen ; beberapa asam amino disamping itu mengandung unsur-
-
7
unsur fosfor, besi, iodium, dan cobalt. Unsur nitrogen adalah unsur utama protein,
karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak terdapat di dalam
karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat protein.
Molekul protein lebih kompleks daripada karbohidrat dan lemak dalam hal berat
molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya
(Almatsier, 2009).
D. Struktur dan Sifat Protein
Molekul protein merupakan rantai panjang yang tersusun oleh mata rantai
asam-asam amino. Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan
melalui reaksi gugusan karboksil asam amino yang satu dengan gugusan amino
dari asam amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida.
Ikatan pepetida ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul asam amino
yang saling diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga
molekul asam amino, disebut tripeptida dan bila lebih banyak lagi disebut
polipeptida. Polipeptida yang hanya terdiri dari sejumlah beberapa molekul asam
amino disebut oligopeptida. Molekul protein adalah suatu polypeptida, dimana
sejumlah besar asam-asam aminonya saling dipertautkan dengan ikatan peptida
tersebut (Gaman dan Sherrington, 2012).
Protein merupakan molekul yang sangat besar, sehingga mudah sekali
mengalami perubahan bentuk fisik maupun aktivitas biologis. Banyak faktor yang
menyebabkan perubahan sifat alamiah protein misalnya : panas, asam, basa,
pelarut organik, pH, garam, logam berat, maupun sinar radiasi radioaktif.
Perubahan sifat fisik yang mudah diamati adalah terjadinya penjendalan (menjadi
tidak larut) atau pemadatan (Sudarmadji, 2009). Ada protein yang larut dalam air,
ada pula yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut
lemak seperti misalnya etil eter. Daya larut protein akan berkurang jika
ditambahkan garam, akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan.
Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan
menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi
molekul-molekul protein. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-
-
8
ujung rantai molekul protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan
dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan asam maupun basa). Dalam larutan
asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+, sehingga protein bermuatan
positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak
kearah katoda. Dan sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein
akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein
akan bergerak menuju anoda (Winarno, 2012).
E. Jenis-jenis Protein
Klasifikasi protein dapat dilakukan dengan berbagai cara :
1. Berdasarkan bentuknya :
a. Protein fibriler (skleroprotein)
Adalah protein yang berbentuk serabut. Protein ini tidak larut dalam
pelarut-pelarut encer, baik larutan garam, asam basa ataupun alkohol.
Contohnya kolagen yang terdapat pada tulang rawan, miosin pada
otot, keratin pada rambut, dan fibrin pada gumpalan darah.
b. Protein globuler (steroprotein)
Adalah protein yang berbentuk bola. Protein ini larut dalam larutan
garam dan asam encer, juga lebih mudah berubah dibawah pengaruh
suhu, konsentrasi garam, pelarut asam dan basa dibandingkan protein
fibriler. Protein ini mudah terdenaturasi, yaitu susunan molekulnya
berubah diikuti dengan perubahan sifat fisik dan fisiologiknya seperti
yang dialami oleh enzim dan hormon.
2. Berdasarkan kelarutannya, protein globuler dapat dibagi dalam
beberapa grup:
a. Albumin yaitu, larut dalam air dan terkoagulasi oleh panas.
Contohnya albumin telur, albumin serum, dan laktalbumin dalam
susu.
b. Globulin yaitu, tidak larut dalam air, terkoagulasi oleh panas, larut
dalam larutan garam encer, mengendap dalam larutan garam
-
9
konsentrasi tinggi. Contohnya adalah legumin dalam kacang-
kacangan.
c. Glutelin
Tidak larut dalam pelarut netral tetapi larut dalam asam atau basa
encer. Contohnya glutelin gandum.
d. Prolamin atau gliadin
Larut dalam alkohol 70-80% dan tak larut dalam air maupun
alkohol absolut. Contohnya prolamin dalam gandum.
e. Histon
Larut dalam air dan tidak larut dalam amoniak encer. Contohnya
adalah histon dalam hemoglobin.
f. Protamin
Protein paling sederhana dibandingkan protein-protein lainnya,
tetapi lebih kompleks dari pada protein dan peptida, larut dalam air
dan tidak terkoagulasi oleh panas.Contohnya salmin dalam ikan
salmon (Budianto, 2009).
3. Berdasarkan hasil hidrolisa total suatu protein dikelompokkan sebagai
berikut:
a. Asam amino esensial yaitu asam amino yang tidak dapat disintesa
oleh tubuh dan harus tersedia dalam makanan yang dikonsumsi.
Pada orang dewasa terdapat delapan jenis asam amino esensial:
Lisin, Threonin, Leusin, Phenylalanin, Isoleusin, Methionin, Valin,
dan Tryptophan. Sedangkan untuk anak-anak yang sedang tumbuh,
ditambahkan dua jenis lagi ialah Histidin dan Arginin.
b. Asam amino non esensial yaitu asam amino yang dapat disintesa
oleh tubuh. Ialah: Alanin, Tirosin, Asparagin, Sistein, Asam
aspartat, Glisin, Asam glutamat, Serin, Glutamin, dan Prolin
(Sediaoetama, 2005).
-
10
F. Tingkat Degradasi Protein
Protein dapat dibedakan menurut tingkat degradasinya, yaitu tingkat
permulan denaturasi:
1. Protein alami dalah protein dalam keadaan seperti protein dalam sel.
2. Turunan protein yang merupakan hasil degradasi protein pada tingkat
permulaan denaturasi. Dapat dibedakan sebagai protein turunan primer
(protean, metaprotein) dan protein turunan sekunder (proteosa, pepton, dan
peptida).
a. Protein primer merupakan hasil hidrolisis yang ringan, sedangkan
protein sekunder adalah hasil hidrolisis yang berat.
b. Protean adalah hasil hidolisis oleh air, asam encer atau enzim yang
bersifat tak larut. Contohnya adalah miosan dan edestan.
c. Metaprotein merupakan hasil hidrolisi lebih lanjut oleh asam dan
alkali dan larut dalam asam dan alkali encer tetapi tak larut dalam
larutan-larutan garam netral. Contohnya asam albuminat dan alkali
albuminat.
d. Proteosa, bersifat larut dalam air dan tidak terkaogulasi oleh panas.
Diendapkan oleh larutan (NH4)2SO4 jenuh.
3. Pepton merupakan hasil hidrolisis yang larut dalam air tak terkaoagulasi
oleh panas dan tidak mengalami salting out dengan ammonium sulfat
tetapi mengendap oleh preaksi alkalid seperti asam fosfo tungstat
(Winarno, 2002).
G. Enzim
Kata enzim diperkenalkan oleh Kuhne pada tahun 1878 untuk suatu zat
yang bekerja pada suatu substrat. Kata enzim berasal dari bahasa Yunani yang
berarti di dalam sel. Kuhne menjelaskan bahwa enzim bukan suatu sel tetapi
terdapat di dalam sel. Definisi yang dikemukakan adalah enzim merupakan
protein yang mempunyai daya katalitik karena aktivitas spesifiknya (Dixon,
2009). Enzim adalah protein yang diproduksi dari sel hidup dan digunakan oleh
sel-sel untuk mengkatalisis reaksi kimia yang spesifik.
-
11
Enzim memiliki tenaga katalitik yang luar biasa dan biasanya lebih besar
dari katalisator sintetik. Spesifitas enzim sangat tinggi terhadap substratnya.
Tanpa pembentukan produk samping enzim merupakan unit fungsional untuk
metabolisme dalam sel, bekerja menurut urutan yang teratur. Sistem enzim
terkoordinasi dengan baik menghasilkan suatu hubungan yang harmonis diantara
sejumlah aktivitas metabolic yang berbeda (Shahib, 2002).
Klasifikasi enzim didasarkan pada jenis reaksi yang dikatalisisnya, seperti
direkomendasikan oleh Commision on Enzyme of the International Union of
Biochemistry ( CEIUB ). Menurut sistem ini, enzim dibagi lagi menjadi beberapa
sub golongan. Penamaan enzim diawali dengan nama substrat, diikuti oleh macam
reaksi yang dikatalisis dan akhiran-ase (Muchtadi et al, 2002).
Tabel 2.2. Golongan enzim dan reaksi yang dikatalisisnya
No Kelas Utama Jenis Reaksi yang dikatalis
1. Oksidoreduktase Pemindahan electron
2. Transferase Reaksi pemindahan gugus fungsional
3. Hidrolase Reaksi hidrolisis (pemindahan gugus
fungsional ke air)
4. Liase
Penambahan gugus ke ikatan ganda
atau
sebaliknya
5. Isomerase Pemindahan gugus di dalam molekul
menghasilkan isomer
6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C-S, C-O dan
-
12
C-
N oleh reaksi kondensasi yang
berkaitan
dengan penguraian ATP
(Sumber : Lehninger, 2013 )
Enzim dikatakan sebagai suatu kelompok protein yang berperan sangat
penting dalam aktivitas biologis.Dalam jumlah yang sangat kecil, enzim dapat
mengatur reaksi tertentu sehingga dalam keadaan normal tidak terjadi
penyimpangan-penyimpangan hasil akhir reaksinya. Enzim ini akan kehilangan
aktivitasnya akibat panas, asam atau basa kuat, pelarut organik, atau pengaruh
lain yang bisa menyebabkan denaturasi protein. Enzim dikatakan mempunyai
sifat sangat khas, karena hanya bekerja pada substratnya (Girindra, 2010).
Hampir semua enzim yang telah diketahui adalah protein sehingga enzim
merupakan biokatalisator yang dibentuk dari molekul protein terutama yang
berbentuk globulan. Enzim yang berperan penting dalam hidrolisis protein ada 2
yaitu protease yang dapat memecah ikatan protein menjadi peptide, dan peptidase
yang dapat memecah ikatan peptida menjadi asam amino. Dengan kombinasi
protease dan peptidase dapat memecah 90% ikatan peptide (Fennema, 2005).
H. Enzim Papain
Papain adalah suatu zat ( enzim ) yang dapat diperoleh dari getah tanaman
pepaya dan buah pepaya muda. Getah pepaya mengandung sebanyak 10% papain,
45% kimopapain dan lisozim sebesar 20% (Winarno, 1986). Getah pepaya
tersebut terdapat hampir di semua bagian tanaman pepaya, kecuali bagian akar
dan biji. Kandungan papain paling banyak terdapat dalam buah pepaya yang
masih muda (Warisno, 2003 ).
Berdasarkan klasifikasi the international union of biochemistry, papain
termasuk enzim hidrolase yang mengkatalisis reaksi hidrolisis suatu substrat
dengan pertolongan molekul air. Aktivitas katalisis papain dilakukan melalui
-
13
hidrolisis yang berlangsung pada sisi-sisi aktif papain (Wong, 2009 diacu dalam
Budiman, 2003). Aktivitas enzim papain cukup spesifik karena papain hanya
dapat mengkatalisis proses hidrolisis dengan baik pada kondisi pH serta suhu
dalam kisaran waktu tertentu. Papain mempunyai kondisi pH 5,0 7,0, tetapi
untuk pH optimumnya tergantung pada substrat (Muchtadi et al., 2002). Suhu
optimal papain sendiri adalah 50-60oC (Winarno, 2006).
Sebagai enzim proteolitik, papain memiliki nilai ekonomi tinggi dan
banyak digunakan dalam industri besar. Meskipun telah diketahui ada beberapa
enzim protease yang dihasilkan dari tanaman lain, ternyata papain merupakan
enzim yang paling banyak dan sering digunakan. Oleh karenanya, potensi pasar
papain dalam perdagangan dunia masih cukup besar (Kalie, 2009).
I. Jenis-jenis Enzim Papain
Dalam dunia perdagangan, dikenal dua macam papain, yaitu papain kasar
(crude papain) dan papain murni (crystal papain). Papain kasar (crude papain)
adalah getah pepaya yang telah dikeringkan, kemudian dihaluskan hingga menjadi
berbentuk tepung. Papain murni (crystal papain) adalah hasil pemisahan dan
pemurnian papain kasar menjadi empat macam protein proteolitik, yaitu papain,
chimopapain A, chimopapain B, dan papain peptidase A (Warisno, 2003).
Oleh karena sifat chimopapain A dan chimopapain B sifatnya agak mirip,
maka keduanya dapat disebut sebagai chimopapain saja. Keempat jenis enzim
proteolitik tersebut biasanya disebut papain saja atau papain kasar. Jumlah papain
kasar akan lebih banyak dari papain murni, tetapi sifat daya enzimatis papain
kasar lebih rendah dari papain murni. Hal tersebut dikarenakan aktivitas enzim
sebanding dengan kemurnian enzim tersebut, dimana semakin tinggi tingkat
kemurnian suatu enzim maka aktivitasnya akan semakin meningkat.
J. Manfaat Enzim Papain
Berbagai penelitian kini sedang dilakukan dalam usaha pemanfaatan
enzim papain atau enzim sejenis lainnya pada bidang-bidang industri lain yang
belum digunakan. Prospek pemasaran papain tampaknya kian cerah. Papain dapat
-
14
digunakan dalam industri pengolahan daging. Daging dari hewan tua pun dapat
menjadi lunak kalau menggunakan papain. Biasanya daging hewan tua bertekstur
sangat keras (alot). Dengan demikian hadirnya papain dapat menaikkan ekspor
atau impor hewan tua yang sebelumnya tidak laku dipasaran. Papain sebagai
pelunak daging (meat tenderizer) banyak diperdagangkan dalam kemasan kecil
sesuai kebutuhan rumah tangga. Penggunaan papain pada daging akan menambah
nikmat rasa daging. Daging akan menjadi empuk sehingga mudah dipotong,
digigit, dikunyah, dan nilai gizi daging akan meningkat (Kalie, 2009 ).
Menurut Tekno Pangan dan Agroindustri (2008), manfaat lain dari papain
adalah:
1. Papain dapat digunakan sebagai bahan penghancur sisa atau buangan hasil
industri pengalengan ikan menjadi bubur ikan atau konsentrasi protein
hewani.
2. Pada industri penyamakan kulit, papain sering digunakan untuk
melembutkan kulit. Kulit yang lembut dapat dibuat sarung tangan, jaket,
bahkan kaus kaki.
3. Papain sangat berperan dalam industri bir atau sering disebut sebagai obat
antidingin atau stabililiser.
4. Papain dapat juga digunakan sebagai bahan aktif dalam preparat farmasi
seperti untuk obat gangguan pencernaan protein, dispesia, gastritis, serta
obat cacing.
5. Papain dapat digunakan sebagai bahan aktif dalam pembuatan krim
pembersih kulit, terutama muka. Ini disebabkan papain dapat melarutkan
sel-sel mati yang melekat pada kulit dan sukar terlepas dengan cara fisik.
6. Papain dijadikan bahan aktif dalam pembuatan pasta gigi. papain dalam
pasta gigi dapat membersihkan sisa protein yang melekat pada gigi. Sisa
protein ini sering menimbulkan bau busuk bila terlalu lama dibiarkan.
7. Bahan pencuci kain sutera (deterjen) untuk membuang serat yang
berlebihan.
8. Bahan pencuci lensa sehingga menjadi lembut .
-
15
9. Bahan Pelarut geltin dalam proses perolehan kembali (recovery) perak dari
film yang sudah tidak terpakai.
10. Bahan perenyah dalam pembuatan kue kering seperti cracker.
11. Bahan penggumpal susu pada pembuatan keju sehingga menghilangkan
keraguan sebagian konsumen tentang pemakaian rennin dari usus babi
untuk menggumpalkan susu.
K. Penentuan Aktivitas Enzim
Penentuan aktivitas enzim dapat dilakukan dengan mengukur kecepatan
reaksi yang dikatalitis oleh enzim tersebut. Dalam keadaan norma, kecepatan
reaksi yang diukur sesuai dengan aktivitas enzim yang ada. Satu unit aktivitas
enzim didefinisikan sebagai jumlah enzim yang menyebabkan perubahan
absorban 0,001/menit pada kondisi optimumnya, berarti perubahan substrat dari
suatu mikromalekul produk meningkatkan kenaikan absorban sebesar 0,001.
Aktivitas spesifik adalah jumlah unit enzim per milligram protein atau suatu
ukuran kemurnian enzim menjadi maksimum dan tetap jika enzim sudah berada
dalam keadaan murni (Lidya, dkk., 2000).
Menurut Soedarmadji (2002) aktivitas enzim dipengaruhi oleh beberapa
faktor antara lain:
1. Konsentrasi Substrat
Dalam contoh, berbanding lurus dengan konsentasi. Pada konsentrasi
substrat tertentu perbandingan kecepatan enzim meningkat.
2. Pengaruh pH
Aktivitas enzim sangat bergantung pada pH dimana ia berada. Setiap
enzim mempunyai pH optimum yang berarti konsentrasi tertentu dimana
reaksi enzim berada dalam keadaan maksimal. pH terbaik adalah yang
mendekati netral.
3. Konsentrasi enzim
Pengaruh konsentrasi enzim pada laju aktivitas enzim dengan derajat
pemurnian tinggi dalam densitas tertentu terhadap suatu hubungan linier
diantara jumlah enzim dan taraf aktivitas enzim.
-
16
4. Temperatur
Reaksi kimia baik katalis / nonkatalis menjadi cepat reaksinya bila suhu
dinaikan. Pada reaksi katalis enzim umumnya hanya berlaku
sampai 60oC. Di atas suhu ini akan menonaktifkan enzim. Minimumnya
enzim menjadi lambat dan terhenti pada 70oC80oC.
5. Racun Enzim
Senyawa kimia tertentu secara selektif menghambat kerja enzim spesifik.
Contoh : penicillin akan membatasi tempat aktif suatu enzim yang
digunakan oleh banyak bakteri untuk membuat dinding selnya.
L. Daging
Daging adalah sekumpulan otot yang melekat pada kerangka. Istilah
daging dibedakan dengan karkas. Daging didefinisikan juga sebagai semua
jaringan hewan dan semua produk hasil pengolahan jaringan-jaringan tersebut
yang sesuai untuk dimakan serta tidak menimbulkan gangguan kesehatan bagi
yang memakannya. Unit esensial jaringan urat daging adalah serat yang terdiri
dari bentukan elemen-elemen protein, miofibril, larutan yang ada di antaranya,
sarkoplasma, jaringan tubulus yang halus, sarkoplasmik retikulum dan serat yang
terikat oleh sarkolema (Lawrie, 2011).
M. Komposisi Kimia Daging
Daging sebagai sumber protein hewani memiliki nilai hayati (biological
value) yang tinggi, mengandung 19% protein, 5% lemak, 70% air, 3,5% zat-zat
non protein dan 2,5% mineral dan bahan-bahan lainnya (Forrest et al, 2002).
Komposisi daging menurut Lawrie (1991) terdiri atas 75% air, 18% protein, 3,5%
lemak dan 3,5% zat-zat non protein yang dapat larut. Secara umum, komposisi
kimia daging terdiri atas 70% air, 20% protein, 9% lemak dan 1% abu. Jumlah ini
akan berubah bila hewan digemukkan yang akan menurunkan persentase air dan
protein serta meningkatkan persentase lemak (Romans et al, 1994). Daging
merupakan sumber utama untuk mendapatkan asam amino esensial. Asam amino
-
17
esensial terpenting di dalam otot segar adalah alanin, glisin, asam glutamat, dan
histidin. amino (Lawrie, 2001).
Kandungan lemak pada daging menentukan kualitas daging karena lemak
menentukan cita rasa dan aroma daging. Keragaman yang nyata pada komposisi
lemak terdapat antara jenis ternak memamah biak dan ternak tidak memamah biak
adalah karena adanya hidrogenasi oleh mikroorganisme rumen (Soeparno, 2008).
Tabel 2.3. Komposisi zat gizi beberapa jenis daging per 100 g bahan
Zat Gizi Daging
Sapi Kerbau Ayam
Air (g) 66 84 0
Protein (g) 18,8 18,7 18,2
Energi (kal) 207 84 302
Lemak (g) 14 0,5 25
Kalsium (mg) 11 7 14
Besi (mg) 2,8 2 1,5
Vitamin A (SI) 30 0 810
( Sumber: Hasbullah, 2004)
N. Pengempukan Daging
Salah satu penilaian mutu daging adalah sifat keempukkan daging yang
dinyatakan dengan sifat mudah dikunyah.Keempukkan daging berhubungan
dengan komposisi daging itu sendiri, yaiut berupa jaringan pengikat, serabut
daging, serta sel-sel lemak yang ada diantara sel serabut daging.Kualitas daging
dipengaruhi oleh factor sebelum dan sesudah pemotonggan.Faktor sebelum
dipengaruhi genetic, spesies, bangsa, tipe ternak, jenis kelamin, umur, pakan
ternak termasuk bahan aditif (hormone, antibiotik dan mineral).Faktor setelah
pemotongan antara lain meliputi metode pelayuan, stimulasi listrik, metode
-
18
pemasakan, pH, bahan tambahan termasuk enzim pengempuk daging, hormon dan
antibiotika, lemak intramuskular, metode penyimpanan dan preservasi, macam
otot daging dan lokasi otot daging.
Keempukan daging bervariasi sesuai dengan jenis otot atau letak daging
pada karkas. Contoh, daging jenis has dalam lebih empuk dibanding daging
sengkel karena adanya perbedaan jaringan ikat pada jenis daging tersebut. Has
dalam memiliki jaringan ikat yang lebih sedikit dibandingkan dengan sengkel.
Jumlah jaringan ikat berkaitan dengan fungsi otot pada ternak hidup.Sengkel
terutama digunakan dalam pergerakan sehingga memiliki jaringan ikat lebih
banyak. Sementara itu, has dalam hanya mendukung fungsi ternak sehingga
jaringan ikatnya lebih sedikit (Balai Besar Penelitian dan Pengembangan
Pascapanen Pertanian, 2010).
Penggunaan enzim untuk pengempukkan daging telah lama dilakukan.
Nenek moyang kita sudah biasa menggunakan daun papaya untuk membungkus
daging agar kenyal, namun mereka belum paham apa yang menyebabkan daging
itu lunak bila dibungkus dengan daun papaya. Kini pengempukkan daging sudah
maju yaitu dengan menggunakan enzim proteolitik.
Secara biokimia, pelunakkan daging dapat dianggap sebagai proses
degradasi protein struktur/serat atau berubahnya struktur kuartener menjadi
struktur sederhana. Salah satu cara untuk mengubah struktur ini adalah melalui
hidrolisis dengan bantuan enzim proteolitik. Reaksi hidrolisis protein menjadi
pepton-pepton dapat dianalisis berdasarkan aktivitas enzim proteolitik. Oleh
sebab itu tingkat kelunakkan daging dapat diasumsikan sebandig dengan
aktivitas proteolitik yang diberikan (Winarno, 2006).
Pelunakan daging secara fisika melalui pemasakan, merupakan proses
perubahan struktur serat protein dari yang rigid menjadi amorf sehingga secara
fisik dapat dilihat dari kenyal menjadi empuk, dari yang sulit dikunyah menjadi
mudah. Pengempukan daging terkadang disertai dengan melarutnya sebagian
protein artinya keempukan daging dapat dilihat dari 2 parameter, yakni
berdasarkan uji fisik atas serat daging dan atau berdasarkan uji biokimia protein
terlarut (Silaban, 2009).
-
19
Protein merupakan kelompok nutrien yang amat penting bagi tubuh
manusia, sehingga disebut proteos artinya pemula. Senyawa ini didapatkan dalam
sitoplasma pada semua sel hidup, baik binatang maupun tanaman. Protein
mempunyai bermacam-macam fungsi bagi tubuh, yaitu sebagai enzim, zat
pengatur pergerakan, pertahanan tubuh, alat pengangkut dan lain-lain (Winarno,
2002).
Pelunakan daging secara kimia dapat dilakukan melalui dua cara yakni
secara enzimatis dan non enzimatis. Secara enzimatis menggunakan enzim
protease sedangkan non enzimatis menggunakan asam. Pelunakan menggunakan
asam ini sering dilakukan, baik di rumah maupun di restoran, hanya saja dapat
mengurangi nilai gizinya karena sebagian protein dapat terdenaturasi atau rusak
oleh asam.
Pelunakan daging secara enzimatis hingga saat ini belum banyak
dilakukan. Belum banyak penelitian yang mengkaji hal ini, karena keterbatasan
sumber enzim dan juga keterbatasan referensi atas nilai gizi makanan yang diolah
secara enzim. Menurut perkiraan,perlakuan enzimatis terhadap daging sebelum
dimasak dapat menghemat energi atau bahan bakar. Karena, enzim protease
terlebih dahulu akan mengubah struktur serat protein yang sukar larut. Padahal,
daging yang telah direndam dengan ekstrak enzim protease tidak lagi dimasak
berlama-lama untuk memperoleh daging yang empuk. Artinya, teknologi ini akan
hemat energi.
Banyak hewan, mikroba dan tanaman yang dikenal mampu menghasilkan
enzim protease. Dalam getah buah papaya, terdapat enzim protease, juga dalam
buah nenas dan mangga. Hanya saja getah dan enzim mangga ini jumlahnya
sangat sedikit sehingga sulit untuk diproduksi dalam skala besar. Dalam upaya
meningkatkan nilai gizi makanan dan mengatasi krisis energi, perlu dilakukan
penelitian mencari sumberdaya alam yang baru dan dapat diperbaharui (renewable
resources). Melalui penelitian ini, upaya dalam mengatasi krisis energi sebagian
dapat teratasi, di samping meningkatkan nilai gizi yang bermuara pada
kesejahteraan masyarakat.
-
20
BAB III
METODOLOGI PENELITIAN
A. Jenis Penelitian
Jenis Penelitian yang digunakan adalah eksperimen, yaitu dengan
mengamati langsung semua variabel yang ada untuk mendapatkan data yang
akurat sehingga dapat menghasilkan informasi-informasi baru tentang
pemanfaatan getah pepaya dan penggunaan enzim papain yang terdapat pada
getah pepaya yang dapat diterapkan dalam kehidupan sehari-hari.
B. Variabel
Dalam penelitian ini penulis menggunakan getah pepaya yang memiliki
kandungan enzim papain dimana variabel eksperimen adalah getah pepaya
sebagai alternatif untuk melunakkan daging. Untuk variabel kontrol kita gunakan
zat kimia.
C. Waktu dan Tempat Penelitian
Penelitian ini dilaksanakan selama 1 bulan sejak awal bulan maret sampai
awal bulan april 2015. Peneitian ini dilaksanakan di Laboratorium IPA SMA
Negeri 8 Kabupaten Tangerang.
D. Instrumen Penelitian
Dalam penelitian ini, instrumen yang digunakan adalah getah pepaya yang
diamsumsikan mempunyai enzim papain yang dapat melunakkan daging.
E. Jenis Data
Jenis data, fakta atau informasi yang dikumpulkan dalam penelitian ini
adalah data primer dan sekunder. Data primer adalah data yang berasal dari hasil
eksperimen dan data sekunder berupa buku dan artikel. Buku dan artikel yang
digunakan sebagian besar diperoleh dari buku-buku biokimia.
-
21
BAB IV
HASIL DAN PEMBAHASAN
A. AlatdanBahan
Alat-
alatyangdigunakandalampenelitianiniyaituwadahpenampunggetah,alatpenyadapg
etah,freezedryer,mixer,lumpangdanalu,spektronik-
20,cuvet,pHmeter,lemaries,thermometer,sentrifuge,tabungsentrifuge,pipetmikro,
neracaanalitik,gelasukur,erlenmeyer,labuukur,gelasukur,pipettetes,dantabungrea
ksi. Bahan-bahan
yangdigunakanpadapenelitianiniadalahgetahbuahpapaya,dagingsapibagianleher,
NaCl,NaOH,NaKC4H4O6.2H2O,Na2CO3,CuSO4.5H2O,asamtrikloroasetat(TC
A),BovinSerumAlbumin(BSA),Na2HPO4.2H2O,C6H8O7.2H2O,Na3C6H5O7.
H2O,Folin, Ciocalteau,danaquades.
B. ProsedurKerja
1. Penyediaanpreparatenzimpapain
Buahpapayayangdigunakanadalahbuahmengkalyangtelahberumu
r2-
3bulan.Buahyangsedangdalammasapenyadapanharustetaptergantungpa
dabatangpohonnya.
Penyadapandilakukandenganmenorehkanalatsadappadakulitbuahdaripa
ngkalmenujuujungbuah.Kedalamantorehanantara1-
2mm,setelahditorehgetahditampungdenganwadah(TeknoPangandanAgr
oindustri,2008).
Getahpepayahasilpenyadapandicampurkandenganlarutanpengakti
fyangterdiridari1literaquadesdan3gramNaCldimanaperbandingannyayai
tu1:4,kemudiandiadukhinggameratadenganalatpengaduk(mixer)sampai
membentukemulsigetahberwarnaputihsusuyangagakkental.Emulsigetah
-
22
dimasukkandalamwadahplastik,laludimasukkandalamfreezedryerpadas
uhu-400
Chinggaberbentukserpihan-
serpihanberwarnaputihkekuningan,kemudianserpihanputihdigerushingg
aberbentuktepung(papainkasar).Untukdiperbandingandilakukanpadaen
zimtanpaperlakuan(tanpapengaktif).
2. Penetapanaktifitasenzimpapaingetahbuahpepaya
Halpertamayangdilakukanadalahstandarisasipreparatmenurutmetode
Lowry.Kedalamtabungreaksidipipetsebanyak2mLlarutanbovineserumalb
umin(BSA)100ppm.
Ditambahkan5mLpereaksiC,segeradikocokdandibiarkanpadasuhukamars
elama10menit.Kemudianditambahkan0,5mLpereaksiFolinCiocalteau,koc
oksegeradanbiarkanpadasuhukamarselama30menit.Selanjutnyaserapandi
bacapadapanjanggelombang600-
800nm,hinggadiperolehserapanmaksimum.Halyangsamadilakukanpadabl
anko,HanyapadablankolarutanBSAdigantidenganaquades(Silaban,1999).
Aktifitaspreparatuntukmelunakkandagingdilakukanpadavariasitingka
tkeasamandansuhu. Kedalam5tabungsentrifugedimasukkanmasing-
masing1gramdagingbagianleheryang
diiristipisberbentukkubusdanlarutanbufferdenganpH5padatabungA;pH5,5
padatabungB;pH6padatabungC;pH6,5padatabungD;danpH7padatabungE
.Laludibiarkanpadasuhukamarselama5menit.Kedalamsediaaniniditambah
preparatenzimlaludikocokperlahan-
lahandandibiarkankembaliselama30menit.Aktivitasenzimdihentikandeng
anmenambahkan2mLlarutanTCA5%.Semuasediaandisentrifugapadakece
patan3.400rpmselama10menit.
Sebanyak2mLsupernatanyangdidugamengandungproteinterlarutdi
ambilkemudiandiukurkadarnyamenggunakanmetodeLowry.PadapHoptim
umyangdidapat,dilakukanreaksienzimpadavariasisuhuyaitu500C,550C,da
n600C,variasikonsentrasienzimdenganrentang0,5g;0,25g;0,1g;0,075g;0,0
5g;dan0,025gsertavariasikonsentrasisubstratdenganrentang0,5g;0,75g;1,0
-
23
g;1,25g;dan1,5g)
AdapunkadarproteinterlarutnyadiukurdenganmetodeLowrydengan
prosedursebanyak2mLsampeldalamtabungreaksiditambahi5mLreagenC,d
ikocoksegeradandibiarkanpada
suhukamarselama10menit.Kedalamsediaaniniditambahkan0,5mLpereaksi
FolinCiocalteau,dikocokdandibiarkandalamsuhuoptimumhingga30menit.
selanjutnyabacaabsorbansinyapadapanjanggelombangmaksimum.Sement
araitu,aktifitasenzimjugadapatditentukandenganmengukurteksturdagingse
telahreaksi(proteintaklarut)denganmenggunakanalatteksturometer.
C. HasildanPembahasan
1. Ketersediaanpreparatenzimpapaingetahbuahpepaya
Getahpapayadisadapyangberumur2-
3bulankarenapadamasatersebutgetahyang dihasilkan akan maksimal.
Penyedapan getah tidak boleh terlalu dalam (maksimal 1-2 mm)
dikarenakan penyadapan yang terlalu dalam akan merusak buah pepaya.
Pencampuran
getahdenganbahanNaClialahuntukmengaktifkangugusdisulfidapadapapai
nsehinggaaktivitasdaripapainakanmeningkat(TeknoPangandanAgroindust
ri,2008).Getahyangtelahdicampurdenganpengaktifdimixersehinggamemb
entukemulsiputih.
Emulsiputihdikeringkandenganmenggunakanfreezedryer,haltersebut
dikarenakanpengeringandenganfreezedryerdapatmenjagakualitaspapaindi
bandingkanpengeringandenganpanasmatahariyangdapatmembuatgetahpa
paya(papain)mudahtercemarolehkotoran,debu,serangga,cendawandanbak
terisehinggaakanmerusakkualitaspapainyangdihasilkan,selainitucahayam
ataharidanudaramenyebabkangetahmembekudanpapainmenjaditeroksidas
isehinggadayaenzimatispapainmenjadirusak,akibatnyakualitaspapainmen
jadirendah(Kalie,1999).
Dari30mLgetahpapaya(crudeenzyme)diperolehsekitar12,18grampapa
inkering.Sebagaipembandingmakadigunakanlahenzimpapaintanpaperlak
-
24
uan(getahbuahpapaya).Enzimpapainyangaktifdankeringinitahanhingga2b
ulanjikadisimpanpadasuhu270Csedangkanenzimtanpapengaktifanlangsun
grusakdantakbertahanlebihdari1haripadasuhu270C.Halinidiperolehdaripe
ngamatanlangsungsaatpenelitian.
2. Penentuanaktivitasenzimpapainmelunakkandaging
Daridataabsorbansididapatkanbahwaserapanmaksimumpada=75
0nm.Selanjutnyasemuapengukuranabsorbansiuntuksetiapperlakuandibaca
padapanjanggelombangyangsama.AktivitasenzimditentukandengancaraP
adapenentuanpanjanggelombangmaksimumlarutanstandarBovinSerumAl
bumin(BSA) denganmenggunakan metode lowry, dimana metode lowry
merupakanpengembangandarimetodebiuret.
Dalammetodeiniterlibat2reaksi.Awalnya,kompleksCu2proteinaka
nterbentuksebagaimanametodebiuret,yangdalamsuasanaalkalisCu2+akant
ereduksimenjadiCu+
.IonCu+
kemudianakanmereduksireagenFolin-
Ciocalteu,kompleksphosphomolibdat-
phosphotungstat,menghasilkanheterpolymolybdenum
blueakibatreaksioksidasigugusaromatik(rantaisampingasamamino)terkata
lisCu,yangmemberikanwarnabiruintensif.KeuntunganmetodeLowryadala
hlebihsensitif(100kali)daripadametodeBiuretsehinggamemerlukansampel
proteinyanglebihsedikit.
Menghitungkadarproteinsubstratyangdapatdiuraikanolehenzimdariprot
einyangtidaklarutmenjadiproteinyangdapatlarut.
1. PengaruhpHterhadaptingkatkelunakandaging
KondisipHyangbervariasiberpengaruhterhadapaktivitasspesifike
nzimyangbekerjamenguraikansubstrat(proteindaging).pHyangdivaria
sikanadalahpH5,0;5,5;6,0;6,5dan7,0dimanamenurutbebarapaliteratur
bahwaenzimpapainbekerjapadarentanganpHtersebut.
Tabel1.PengaruhpHterhadapaktivitasdantingkatkelunakandaging
-
25
pH
AktivitasSpesifi
k(10-3
unit/mg)
Tingkat
Kelunaka
n(g/mm3)
+
-
+
-
5.0
30.8897
27.867
5
14.0845
14.0187
5.5
43.1261
38.743
0
11.3004
11.7216
6.0
33.7910
31.804
2
12.2467
12.6582
6.5
31.2174
31.628
5
12.6330
13.4342
7.0
26.7324
29.250
7
13.7058
13.0201
ket:+(enzimdenganpengaktif)-(enzimtanpapengaktif)
Hasilpenelitianmenunjukkanbahwaenzimpapaindengandantanpazatpenga
ktifoptimumpadapH5,5.Penentuantingkatkelunakkandagingdenganalatteksturom
eterjugamemberikanhasilyangsama,yaituteksturdaginglebihkecilpadapH5,5ataud
engankatalaindaginglebihlunakpadapH5,5.Haltersebutmenunjukkanbahwaenzim
papainpadakeadaandenganpengaktifatautanpapengaktiftetapmemilikipHyangsam
ayaitu5,5.
Gambar1.PengaruhpHterhadapaktivitasdantingkatkelunakandaging
AktivitasenzimsangatdipengaruhiolehpHmedium.pHoptimummeru
pakanpHsaatguguspemberidanpenerimaprotonyangberperanpentingpadasi
-
26
sikatalitikenzimataupadasisipengikatsubstratberadadalamtingkationisasiya
ngdiinginkan,sehinggasubstratlebihmudahberinteraksidengansisikatalitiken
zim.
Berdasarkanhasilpenelitianini,peningkatanaktivitasenzimdenganpe
ngaktifdantanpapengaktifmulaiteramatidaripH5,0sampaipHoptimum5,5yai
tupadaenzimdenganpengaktifsebesar43.1261x10-
3unit/mgdanpadaenzimtanpapengaktifsebesar38.7430x10-
3unit/mg(Gambar1).PenurunanaktivitasenzimpadapH6,0terjadikarenalingk
ungandi
sekitarsisiaktifenzimmengalamikekuranganjumlahproton(Kumaunangdank
amu,2011).
2. Pengaruhsuhuterhadaptingkatkelunakandaging
PadaperlakuanvariasipHtelahdiperolehhasilbahwaaktivitasenzimma
ksimumberadapadapHoptimumadalahpH5,5.Hasilinidigunakanuntukmene
ntukanaktivitasenzimberikutnyapadaberbagaisuhu,apabilaenzimditambahk
anpadasuhuyangtidaktepatmakaaktivitasenzimdalammelunakkandagingme
njaditidakoptimal.
Tabel2.Pengaruhsuhuterhadapaktivitasdantingkatkelunakandaging
Suhu
(0
C)
AktivitasSpesifi
k(10-3
unit/mg)
TingkatKelunaka
n(g/mm3
)
+
-
+
-
50
44.5495
40.3543
9.4045
11.1538
55
40.0918
37.8084
11.3490
12.5831
60
37.5114
34.4885
12.1475
13.8575
Suhusangateratberhubungandenganenergiaktivitasdankestabilanenzim.
Peningkatansuhudapatmenyebabkanpeningkatankecepatanreaksidansecarabers
amaanmeningkatkankecepataninaktivasienzim.Gambar2menunjukkansuhuopti
mumberadapadatemperatur50o
Cdengan,sedangkanpadasuhu55o
Cterjadipenuru
-
27
nanaktivitasenzim.
Halinidikarenakansemakintinggisuhumakasemakintinggipulalajureaksi,akantet
apisuhuyangterlalutinggiakanmerusakstrukturenzim(denaturasienzim)sehingga
kerjaenzimakanberkurang(Yuniwati,dkk.,2003).
Gambar2.Pengaruhsuhuterhadapaktivitasdantingkatkelunakandaging
3. Pengaruhkonsentrasienzimterhadaptingkatkelunakandaging
PadaperlakuanvariasipHdansuhutelahdiperolehkondisioptimu
menzimpapainyangberadapadapH5,5dansuhu50oC.selanjutnyaunt
ukvariasikonsentrasienzim0,5;0,25;1,0;0,075;0,05dan0,025gram.
Tabel3.Pengaruhkonsentrasienzimterhadapaktivitasdantingkatkelunakanda
ging
Konsent
rasiEnzi
m(g)
AktivitasSpesifi
k(10-3
unit/mg)
TingkatKelunaka
n(g/mm3)
+
-
+
-
0,5
43.8770
39.8683
9.3481
10.9299
0,25
44.9041
40.8180
9.4787
10.8305
0,1
44.9519
40.4142
8.6580
10.2394
-
28
0,075
46.4651
42.4455
8.4388
8.9565
0,05
50.7884
34.9933
7.7129
10.5024
0,025
41.0267
31.1051
8.8758
12.1708
Hasilpercobaanmenunjukkankonsentrasienzimberbedapadaenzimdengan
pengaktifdantanpapengaktif.Padaenzimdenganpengaktiflebihoptimumberadapad
a0,05gramdenganaktivitasspesifikyanglebihbesaryaitu50.7884x10-
3unit/mgdanjugaditunjukkanhasilyangsamapadapenentuantingkatkelunakandagi
ngdenganmenggunakanteksturometeryaitudaginglebihlunakpadapemberiankonse
ntrasienzimsebesar0,05gram
dengantekstursebesar7.7129g/mm3.Sedangkanpadaenzimtanpapengaktifkonsentr
asioptimumberadapada0,075gramdenganaktivitasspesifikyanglebihbesaryaitu42.
4455x10-3
unit/mgdantekstursebesar8.9565g/mm3.
Gambar3.Pengaruhkonsentrasienzimterhadapaktivitasdantingkatkelunak
an
Konsentrasienzimmempengaruhiaktivitasenzim.Semakinbesarkonsentrasi
enzimsemakinbesarpulaaktivitasenzimtersebut.Sisiaktifsuatuenzimdapatdigunak
anberulangkaliolehbanyaksubstrat.Substratyangberikatandengansisiaktifenzimak
-
29
anmembentukproduk,pelepasanprodukmenyebabkansisiaktifenzimbebasberikata
ndengansubstratlainnya.
Olehkarenanyadibutuhkansejumlahkecilenzimuntukmengkatalissejumla
hbesarsubstrat.
Tetapijumlahenzimyangterlalukecilmengakibatkanaktivitasenzimjugamenurun.
Darigambar3.menunjukkanbahwakonsentrasienzimdenganpengaktifoptimumb
eradapada0,05gramdenganaktivitas50.7884x10-3
unit/mg,sedangkanpadakonsentrasidiatas0,05gaktivitasenzimlebihrendahhalter
sebutdikarenakanenzimyangterlalubanyakmemungkinkanmediayangditambahk
antidakmemadaidengankebutuhanaktivitasenzimyangada(Yuniwati,dkk.,2003).
Danpadapenambahanenzim0,025gramterjadipenurunanaktivitasenzimdikarena
kankecepatanreaksienzimatisakannaiksampaititiktertentudansetelahituaktivitas
akanmenurun,halyangsamaterjadijugapadaenzimtanpalarutanpengaktif.
4. Pengaruhkonsentrasisubstratterhadaptingkatkelunakandaging
PadaperlakuanvariasipH,suhudankonsentrasienzimtelahdiperole
hkondisioptimumenzimpapainyangberadapadapH5,5,suhu50oCdanko
nsentrasienzimpapain0,05gram(padaenzimdenganpengaktif)dankonse
ntrasienzim0,075gram(padaenzimtanpapengaktif).Selanjutnyauntukva
riasikonsentrasiSubstrat0,5;0,75;0,1;1,25;dan1,5 gram.
Tabel4.Pengaruhkonsentrasisubstratterhadapaktivitasdantingkatkelunakandagi
ng
AktivitasSpesifi
k(10-3unit/mg)
Tingkat
Kelunaka
n(g/mm3)
-
30
Konsentras
iSubstrat(g
)
+
+
-
0,5
31.8522
33.6286
8.6083
10.3479
0,75
40.4604
35.3484
9.4415
9.6931
1,0
50.2120
41.6068
7.5097
8.4189
1,25
35.7501
32.9407
9.1082
9.9503
1,5
27.2273
26.2449
10.8922
10.6019
Hasilpercobaanmenunjukkankonsentrasisubstratyanglebihoptimumpadae
nzim
denganpengaktifdanenzimtanpapengaktifberadapada1,0gram.Padaenzimdenganp
engaktifaktivitasspesifiksebesar50.212x10-
3unit/mgdantekstursebesar7.5097g/mm3.sedangkanpadaenzimtanpapengaktifakt
ivitasspesifiksebesar41.6068x10-3
unit/mgdantekstursebesar8.4189g/mm3.
Gambar4.Pengaruhkonsentrasisubstratterhadapaktivitasdantingkatkelunakanda
ging
Apabilasubstratterlalubanyakmakaaktivitasenzimkuranguntukmelakukanr
eaksi,dansebaliknyajikasubstratterlalukecilmakasubstrat(daging)sebagaimediaya
ngtersediatidakmemadaidengankebutuhanaktivitasenzimyangada.Sehinggajumla
hsubstratdanenzimharusseimbanguntukmenghasilkanaktivitasyangmaksimum(Y
uniwati,dkk.,2003).
-
31
BAB V
PENUTUP
A. Kesimpulan
Enzim papain getah buah pepaya menunjukkan aktifitas melunakkan daging
dimana enzim yang diaktifikan memiliki keaktifan yang lebih besar dibanding tanpa
pengaktifan. Enzim papain dengan pengaktif bekerja melunakkan daging optimum
pada pH 5,5, suhu 500C, konsentrasi enzim 0,05 g, konsentrasi substrat 1,0 g dengan
aktivitas spesifik sebesar 50,2120 . 10-3 unit/mg serta tingkat kelunakan sebesar
7,5097 g/mm3. Enzim papain tanpa pengaktif bekerja melunakkan daging optimum
pada pH 5,5, suhu 500C, konsentrasi enzim 0,075 g, konsentrasi substrat 1,0 g dengan
aktivitas spesifik sebesar 41,6068.10-3 unit/mg serta tingkat kelunakan sebesar
8,4189 g/mm3
B. Saran
Saran penulis pada karya tulis ilmiah ini, jangan menyepelekan getah pepaya
yang banyak dianggap kurang berguna. Karena getah pepaya dapat berguna untuk
melunakan daging.karena mengandung enzim papain.
-
32
DAFTAR PUSTAKA
Kalie,M.B.2009. BertanamPepaya.Jakarta:PTPenebarSwadaya
Kumaunang,M.,danKamu,V. 2011.AktivitasEnzimBromeilindariEkstrak
KulitNanas(Ananascomosus)jurnalilmiahsainsVol11no.2.
Nani. 2007. Potensipasarpapainsangatbesar, http//ikm.kemenperin.go.id,
diaksestanggal24Maret2012
Silaban,R.,(2004),Pendekatanbioteknologidalampengoalahanlimbah kayu
gergajimenjadigulaolehbakteriyanghidupdalamsaluranpencernaan bekicot.
Bandung: ITB
Silaban,R.2009.Kajianpemanfaatangetahbuahmanggauntuk
melunakkandaging,MediaPrimaSains,Vol1No.1
TeknoPangandanAgroindustri. 2008. EnzimPapainDariPapaya. Bogor: Jurusan
TeknologiPanganDanGizi,Institut PertanianBogor
Winarno,F.G. 2002.KimiaPangandanGizi. Jakarta: PT.GramediaPustaka Utama.
Almatsier,S. 2009.PrinsipDasarIlmuGiz. Jakarta: Gramedia
Budianto,A.K. 2009. Dasar-DasarIlmuGizi,Cetakanke-IV. Malang:
UMM Press
Budiman,A.2003.KajianTerhadapPengaruhEtanolSebagaiBahan
PengendapdanPengaruhAir,BufferFosfatSertaEtanolPada Ekstraksi
Papain. Bogor: FakultasTeknologiPertanianInstitutPertanianBogor