Download - Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología
![Page 1: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/1.jpg)
Función de ProteínasFunción de Proteínas
Ana C. Colarossi S, MScDpto de Bioquímica, Biología Molecular
y Farmacología
![Page 2: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/2.jpg)
Clasificación de proteínas de acuerdo a función
Clase
Enzimas
Transporte
Nutriente/almacenaje
Contráctiles/mótiles
Estructurales
Defensa
Regulatorias
Función
Ribonucleasa, tripsina
Mioglobina, Hb
Albúmina, ovalbúmina
Actina, miosina
Queratina, colágeno
Anticuerpo, fibrinógeno
Insulina, corticotropina
![Page 3: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/3.jpg)
Introducción
• La función de una proteína depende de la interacción con otras moléculas.
• Una molécula que se une reversiblemente a una proteína es denominada Ligando.
• Las proteínas son flexibles. Las adaptaciones estructurales entre proteína y ligando(s) se denomina “ajuste inducido”
![Page 4: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/4.jpg)
P + L PL
Ka = [PL] / [P] [L]
Kd = 1/ Ka
Kd = [P] [L] / [PL]
Ka alto: Muy afín
Kd bajo: Muy afín
![Page 5: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/5.jpg)
Interacción Proteína- Ligando P+L P+L PL PL
Ka = [PL] Ka [L] [P]= [PL] [P] [L]
= Sitios ocupados = [PL]_____
Total de sitios [PL ] + [P ]
= Ka [L] [P] = Ka [L] = [L]
Ka [L] [P] + [P] Ka [L] +1 [L] + 1/Ka
1/Ka= Kd
![Page 6: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/6.jpg)
![Page 7: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/7.jpg)
![Page 8: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/8.jpg)
Unión reversible de una Proteína a un ligando: Proteínas
transportadoras de Oxígeno
• Las más estudiadas: Mioglobina y Hemoglobina
• Ilustran la unión reversible entre una proteína y su ligando
• Oxígeno se une al grupo prostético Heme: El oxígeno es poco soluble en soluciones acuosas, el hierro tiene tendencia a unirse al oxígeno.
![Page 9: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/9.jpg)
El hem y el hierro confieren la capacidad de almacenar y
transportar oxígeno
• La mioglobina almacena oxígeno
• La hemoglobina transporta O2, CO2 y protones
![Page 10: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/10.jpg)
Grupo hemo
• Presente en la mioglobina, hemoglobina y muchas otras proteínas
![Page 11: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/11.jpg)
Mioglobina (Mb)
• PM= 16700• 153 aa• 8 alfa helices
![Page 12: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/12.jpg)
![Page 13: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/13.jpg)
El oxígeno es tranportado en la
sangre por la Hemoglobina
A diferencia de la mioglobina la hemoglobina es una proteína tetramérica
![Page 14: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/14.jpg)
La estructura de la Proteína afecta la unión al ligando
![Page 15: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/15.jpg)
Las subunidades de la hemoglobina son estructuralmente similares a la
de la mioglobina
![Page 16: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/16.jpg)
![Page 17: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/17.jpg)
Cambios estructurales en hemoglobina por unión al
oxígeno
![Page 18: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/18.jpg)
Unión de Oxígeno a Hemoglobina es cooperativo
Hb pasa de estado T (tenso) a R(relajado)
T = baja afinidad
R= alta afinidad
![Page 19: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/19.jpg)
Cooperatividad en la unión de oxígeno
![Page 20: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/20.jpg)
Cooperatividad puede ser descrita de manera cuantitativa
P+nL P+nL PL PLnn
Ka = PLn Ka *Ln = PLn P*L n P
= Sitios ocupados = PLn Total de sitios PL n+P = Ka *Ln*P = Ka * Ln = Ln Ka*Ln*P +P Ka*Ln + 1 Ln + 1/Ka
![Page 21: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/21.jpg)
![Page 22: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/22.jpg)
Modelos para explicar cooperatividad
![Page 23: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/23.jpg)
Hemoglobina tambien transporta H+ y CO2
![Page 24: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/24.jpg)
Hemoglobina es regulada por el 2,3 bisfosfoglicerato
![Page 25: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/25.jpg)
![Page 26: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/26.jpg)
![Page 27: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/27.jpg)
Alteraciones patológicas de la hemoglobina
![Page 28: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/28.jpg)
Principales proteínas del músculo: Actina y Miosina
MIOSINAPM 5400006 subunidades
![Page 29: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/29.jpg)
![Page 30: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/30.jpg)
![Page 31: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/31.jpg)
Actina
![Page 32: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/32.jpg)
Estructura del músculo esquelético
![Page 33: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/33.jpg)
Musculo: relajado y contraído
El sarcómero es la unidad funcional del músculo: se define como la región existente entre dos líneas Z
![Page 34: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/34.jpg)
Los filamentos delgados contienen actina, tropomiosina y troponina
• Se ubica en la banda I y se extiende hasta la banda A.
• En la banda A estan dispuestos alrededor del filamento grueso con configuración hexagonal.
• Cada filamento delgado se encuentra entre tres filamentos gruesos
![Page 35: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/35.jpg)
Los filamentos delgados se desplazan a lo largo de las zonas laterales de los filamentos gruesos
![Page 36: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/36.jpg)
Mecanismo molecular de la contracción muscular: cambios en la cabeza de la miosina dan lugar a la contracción
![Page 37: Función de Proteínas Ana C. Colarossi S, MSc Dpto de Bioquímica, Biología Molecular y Farmacología](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022062519/5665b42a1a28abb57c8fb530/html5/thumbnails/37.jpg)
Otras proteinas musculares
• Titina: Es la proteína mas grande que se conoce. Cruza desde la linea Z hasta la M.
• Nebulina: Se extiende a lo largo del filamento de actina
• Alfa-actinina: ancla la a la actina a las lineas Z
• Desmina: filamento intermedio
• Distrofina: participa tambien en la fijacion al plasmalema