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Messias Miranda Junior
Aminoácidos, peptídeos e
proteínas
Unidade Itapetininga - SP
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PROTEÍNAS
Moléculas mais abundantes dentre as biomoléculas
Organismos
mais simples Humanos
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
ENZIMÁTICA
α-amilase
hexoquinase
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
ESTRUTURAL
queratina
colágeno
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
CONTRÁTEIS DE MOBILIDADE
miosina e actina
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
TRANSPORTE
hemoglobina
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
PROTEÇÃO
anticorpos
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PROTEÍNAS
Envolvidas em processos vitais
PERMEASES
Proteínas transportadoras
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Aminoácidos
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TRANSCRIÇÃO
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SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS
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AMINOÁCIDO
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ESTEREOISOMERIA DE α-AMINOÁCIDOS
Somente os L aminoácidos são constituintes das proteínas
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Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos apolares, hidrofóbicos
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Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos polares, hidrofílicos
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Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos aromáticos
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Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos carregados positivamente
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Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0
Aminoácidos carregados negativamente
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Nomenclatura e ocorrência em proteínas
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AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS (NATURAIS)
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TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS
Os α-aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, e sua
forma iônica em solução depende do pH.
A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua
estrutura.
PI valor de pH no qual o aminoácido é
eletricamente neutro
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UM SWITTERION PODE AGIR COMO ÁCIDO, DOADOR DE PRÓTONS
AGIR COMO BÁSICO, RECEPTOR DE PRÓTONS
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pK1, pK2, pKr e PI
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DETERMINAÇÃO DO PONTO ISOELÉTRICO (PI)
pK1 pK2
α-COOH α-NH3+
PI= pK1+pK2
2
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PEPTÍDEOS
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PEPTÍDEOS
aa Ligações peptídicas nome
1 0 aa
2 1 Dipeptídeo
3 2 Tripeptídeo
4 3 Tetrapeptídeo
5 4 Pentapeptídeos
Cadeia curta de aa Algumas Oligopeptódeo
Cadeia longa de aa Muitas Polipeptídeo
Milhares Milhares Proteína
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NOMENCLATURA DE CADEIA PEPTÍDICA
SUBSTITUIÇÃO DO RADICAL INA POR IL
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PEPTÍDEOS COM IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
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SÍNTESE DE PEPTÍDEOS
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PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Primária: sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e
pontes dissulfeto.
Secundária: arranjos de cadeias polipeptídicas (α-hélice e folha β-
pregueada).
Terciária: pregueamento na estrutura polipeptídica, formando uma
cadeia tridimensional estável.
Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas
(subunidades protéicas) com a formação de complexos
tridimensionais.
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
CADEIA POLIPEPTÍDICA PLANAR
Estrutura primária insulina bovina
Por convenção, o primeiro aminoácido de uma cadeia polipeptídica está
localizado na região N-terminal e o último na região C-terminal.
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ESTRUTURA PRIMÁRIA
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ESTRUTURA SECUNDÁRIA
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α-hélice
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FOLHA β-pregueada
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Estrutura β-pregueada entre cadeias polipeptídicas
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ESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIAS
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
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INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA
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CHAPERONAS
Modelagem e remodelagem
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ESTRUTURA QUATERNÁRIA
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SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS
COLUNAS DE SEPARAÇÃO
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SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS
ELETROFORESE
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ANÁLISE DE PROTEÍNAS
HPLC
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ANÁLISE DE PROTEÍNAS
Espectrômetro de CD
Espectrômetro de
Massas
Espectrofotômetro de
UV-Vis
Espectrometria por
Fluorescência de
Raio-X
Espectroscopia de RMN
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EXERCÍCIOS
1) Esquematize a estrutura de um aminoácido.
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EXERCÍCIOS
2) O que são peptídeos e como eles são classificados?
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EXERCÍCIOS
3) Esquematize a união de duas moléculas de glicina com a
formação de uma ligação peptídica.
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EXERCÍCIOS
4) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.
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EXERCÍCIOS
5) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.
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EXERCÍCIOS
6) Monte a cadeia polipeptídica na sequencia abaixo indicando o
nome da cadeia polipeptídica.