PERÚ: PAÍS MARÍTIMO, ANDINO, AMAZÓNICO, BIOCEÁNICO Y CON PERÚ: PAÍS MARÍTIMO, ANDINO, AMAZÓNICO, BIOCEÁNICO Y CON PRESENCIA EN LA ANTÁRTIDA PRESENCIA EN LA ANTÁRTIDA

GLICOPROTEÍNASGLICOPROTEÍNAS

GlicoproteínasGlicoproteínas- Son moléculas compuestas por una Son moléculas compuestas por una

proteína unida a uno o más proteína unida a uno o más carbohidratos simples o compuestos.carbohidratos simples o compuestos.

- En las glicoproteinas los En las glicoproteinas los oligosacaridos están unidos de modo oligosacaridos están unidos de modo covalente a cadenas laterales covalente a cadenas laterales específicas y se hallan en la matriz específicas y se hallan en la matriz extracelular y sirven de anclaje de extracelular y sirven de anclaje de las células a estructuras de soporte.las células a estructuras de soporte.

- Los proteoglicanos y péptidoglicanos Los proteoglicanos y péptidoglicanos son moléculas formadas por son moléculas formadas por carbohidratos y proteínascarbohidratos y proteínas

Ejemplos de glicoproteínas:Ejemplos de glicoproteínas:- HormonasHormonas- AnticuerposAnticuerpos- EnzimasEnzimas- Proteínas receptorasProteínas receptoras- Proteínas de adhesión celularProteínas de adhesión celular- Factores de crecimientoFactores de crecimiento- Proteínas de identificación celularProteínas de identificación celular- Proteínas sanguíneasProteínas sanguíneas- Proteínas estructuralesProteínas estructurales- etc.etc.

Figura 1. Polipéptido (N-glucosilado)

Monosacaridos

Poliéptidos

Asparagina (aminoácido)

- La fijación de un carbohidrato a una proteína, permite que se identifique a las proteínas que están fuera de la célula o en la membrana, permitiendo que se conserven para su posterior uso en el citoplasma de la célula, donde las proteínas no están glicosiladas.

- La unión del carbohidrato con el péptido se realiza mediante un enlace glicosidico en la cadena lateral de residuos de serina, treonina o asparagina.

- Los azúcares más comunes de olisacaridos son: D-glucosa, D-galactosa, D-manosa, N-acetil-D-glucosamina, L-fucosa, etc.

Figura 2. Fórmulas estructurales de azúcares en las glucoproteinas

- Los grupos sanguíneos dependen del tipo Los grupos sanguíneos dependen del tipo de glicoproteína que contienen la de glicoproteína que contienen la membrana de los eritrocitos.membrana de los eritrocitos.

- El grupo A tiene como oligosacárido una El grupo A tiene como oligosacárido una cadena de N-acetilgalactosamina.cadena de N-acetilgalactosamina.

- El grupo B tiene una cadena de galactosa.El grupo B tiene una cadena de galactosa.- El grupo AB presenta los dos tipos de El grupo AB presenta los dos tipos de

glicoproteínas.glicoproteínas.- El grupo 0 carece de ambos.El grupo 0 carece de ambos.- Para determinar el grupo sanguíneo se Para determinar el grupo sanguíneo se

usan antisueros, que contienen usan antisueros, que contienen anticuerpos que reconocen determinado anticuerpos que reconocen determinado tipo de glicoproteína (el antisuero A tipo de glicoproteína (el antisuero A reconoce la glicoproteína A).reconoce la glicoproteína A).

- El conocimiento del grupo sanguíneo es importante para hacer transfusiones y evitar la formación de coágulos que provocan infartos y trombosis cerebrales mortales.

Glicoproteínas de la matriz extracelular

- Los componentes más importantes de la matriz extracelular, lo constituyen el colágeno y los proteoglicanos.

- Existe un grupo de proteínas no colágenas de la matriz, que además de unirse al colágeno y a los proteoglicanos lo hace a receptores específicos de la membrana celular.

- Son las glicoproteinas. Esta interacción permite mantener la organización de la matriz, regulando por ejemplo la adhesión,  migración y forma celular. Estas glicoproteinas son reguladores cruciales del microambiente celular.

- Las glicoproteínas se distinguen de los proteoglicanos por su mayor contenido de proteínas (85%-90% del peso molecular), y porque sus cadenas laterales de polisacáridos son de diferente naturaleza.

- Frecuentemente contienen hexosamina, galactosa y otros azucares con ácido siálico. Además, su formación comienza cuando las proteínas de membrana que se sintetizan en el retículo endoplasmático rugoso, se envían al complejo de Golgi en vesículas que se fusionan con él.

- Así, dentro de los sacos del complejo de Golgi, se produce el enlace final de los glúcidos con las proteínas; formando las Glucoproteínas, que luego se dirigen en vesículas al lugar correcto.

- Las glicoproteínas reconocidas de la matriz extracelular son: - Fibronectina- Laminina- Enactina- Trombospondina- Fibrilina- Tenascina- Undulina.

Fibronectina: es la glicoproteina más importante de la matriz extracelular y de elevado peso molecular, con un contenido de 5 % de hidrato de carbono y compuesta por dos cadenas de 220000 a 250000 unidas por puentes disulfuro.

La molécula de fibronectina tiene a lo largo de su cadena un conjunto de puntos de enlace o receptores altamente específicos para las macromoléculas de superficie celular y de la matriz extracelular.

Entactina: Es una Glucoproteína sulfatada

Laminina: Es una molécula glicoproteica sulfatada con un 15 % de hidrato de carbono, en forma de cruz.

Trombospondina: Es una glucoproteina de adhesión, de elevado peso molecular con puentes de disulfuro.

Fibrilina: Es una glicoproteina de peso elevado peso molecular distribuida ampliamente en la matriz extracelular de la dermis, pulmón, riñón, arteria aorta y pulmonar, tendón, músculo, cartílago elástico, cráneo y zonula ciliar. Tenascina:  Fue identificada por primera vez en tumores humanos y en la unión miotendinosa del pollo.  Es una proteína hexamérica que se expresa durante la morfogénesis embrionaria, y escasamente presente en el adulto.

Undulina:  Tiene aspecto de fibras onduladas al microscopio óptico. Sintetizada por las células almacenadoras de grasa en el hígado, en la placenta, intestino, piel y mucosa oral y por una línea de células provenientes de rabdomiosarcoma humano.

Glicoproteína con unión N-glicosídica

Figura 3. Residuos de manosa unidos a otros azucares forman glicoproteínas

Esquema de la distribución y composición de los tres tipos de

glicoproteínas N-unidas.

Glicoproteínas con unión O-glicosídica- Este tipo de glicoproteínas se encontró por

primera vez en un sustancia llamada mucina, por lo que también se les conoce con el nombre de glicanos tipo mucina.

- Ha sido mucho menos investigados que las estructuras N-unidas y un ejemplo de este tipo de estructuras son los grupos antígenos de la sangre (clasificación ABO.

Existen otro tipo de estructuras moleculares biológicas como los peptidoglicanos, que forman la pared celular de las bacterias, los proteoglicanos, similares a las glicoproteínas pero mucho más ricos en carbohidratos y glicolípidos en donde los azúcares están unidos a estructuras lipídicas.

CONCLUSIONES- Las glicoproteínas son estructuras moleculares formadas principalmente por cadenas aminoacídicas unidas a una pequeña porción de glúcidos. - Se encuentran fundamentalmente en la matriz extracelular asociadas a componentes tanto de la misma matriz como a estructuras celulares (receptores), y su función primordial es la de servir de anclaje de a las células a estructuras de soporte como la lamina basal y componentes colágenos de la matriz. - Contribuyen además, al anclaje de los epitelios a la matriz extracelular. - Dentro de todas estas, destaca la Fibronectina que adopta formas diferentes, todas codificadas por el mismo gen, y se encuentra en la Matriz extracelular como fibrillas insolubles, pero de manera soluble en la sangre y otros líquidos tisulares.  .