catalise enzimatica
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7/29/2019 Catalise enzimatica
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Cintica Enzimtica
Professor: Alfredo
Alunos:
Lucas Costa Mariana Cunha Pedro Borges Ramon Junger Thaissa Martins
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Conceitos Gerais
Enzimas protenas especializadas na catlise de reaes biolgicas.
Vantagem em relao aos catalisadores fabricados pelo homem: Maior especificidade Maior poder cataltico
Reaes do metabolismo celular Reaes enzimticasEnzimas unidades funcionais
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Propriedades das enzimas
Catalisadores eficientes: aceleram em mdia 109 a 1012 vezes avelocidade de reao.
Atuam em concentraes baixas
Condies suaves de pH e temperatura
Possuem caractersticas de protenas
Podem ter sua atividade regulada
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Cofatores enzimticos e Coenzimas
Cofatores pequenas molculas orgnicas ou inorgnicasnecessrias para a funo de uma enzima.
Eles no esto ligados enzima, mas sem eles, a mesma inativa.
Parte proteica da enzima sem o cofator Apoenzima.
Enzima + Cofator = Holoenzima
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Cofatores enzimticos e Coenzimas
Coenzimas compostos orgnicos, quase sempre derivados devitaminas, que atuam em conjunto com as enzimas.
Ligam-se enzima com afinidade semelhante ao do substrato
Ligam-se covalentemente prximo ou no stio ativo cataltico
Ou de maneira intermediria aos anteriores.
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Especificidade substrato/enzima: stio ativo
Enzimas so muito especficas para seus substratos (pode ser um ouvrios ao mesmo tempo)
Stio de ligao arranjo tridimensional especial de aminocidos
de uma molcula de enzima complementar ao substrato, idealespacial e eletricamente para a ligao com o mesmo.
Stio ativo contido no interior do stio de ligao, onde ocorre aligao enzimtica
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Modelos de especificidade Chave/Fechadura
Encaixe perfeito do substrato no stio de ligao
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Modelos de especificidade Ajuste Induzido
Stio no pr-formado, mas sim moldvel ao substrato, ou seja aenzima se molda ao substrato em sua presena.
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Catlise enzimtica
Aceleramente da velocidade de reaoDiminuindo a energia livrede ativao
Existe um Estado de transio estvel e de alta energia.
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Cintica Enzimtica
Equao da cintica enzimtica:
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Cintica enzimtica Influncia da concentrao desusbtrato
Concentrao do substrato varia durante a reao
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Equao de Michaelis-Menten
Etapa lentaA enzima primeiro combina-se reversivelmente com osubstrato, para formar o complexo enzima-substrato.
Etapa lenta - O complexo ES se rompe com o reaparecimento daenzima livre e a formao do produto da reao P, limita avelocidade global.
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Equao de Michaelis-Menten
Menor Km maior afinidade da enzima pelo substrato
Generalizando:
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Equao de Michaelis-Menten
A Equao de Michaelis-Menten pode ser algebricamenterearranjada em formas que so mais teis no tratamento grfico dosdados experimentais
Vantagem: permitir uma determinao acurada de V mx , o quepode ser feito apenas aproximadamente em grficos de V versus [S]
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Inibidores
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Fatores externos
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Exemplo prtico:
ster de colesterol colesterol-esterase colesterol + cido graxo
livre.
Colesterol + O2 colesterol-oxidase Colesterol-4-ene-3-ona + H2O2
PRIMEIRA REAO:
2 H2O2 +Fenol + 4-Aminoantipirina peroxidase Quinonimina + H2O
SEGUNDA REAO:
TERCEIRA REAO:
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Extrao da Peroxidase:
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Obteno de colesterol-esterase e colesterol-oxidase
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Influncia da temperatura