biochimie- enzime
DESCRIPTION
biochimieTRANSCRIPT
![Page 1: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/1.jpg)
ENZIMEENZIME
Enzimele sunt catalizatorii lumii vii - biocatalizatori
NOŢIUNI INTRODUCTIVE
o catalizează reacţiile biochimice din organism o rol esenţial în biosinteza şi degradarea substanţelor din materia vie
Există peste 2000 de enzime diferite
Primele enzime izolate = fermenţi
Sinteza enzimelor are loc în interiorul organismelor
Îşi pot exercita acţiunea şi atunci când sunt extrase din organism, şi în afara acestuia
1
![Page 2: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/2.jpg)
ENZIMEENZIMENOŢIUNI INTRODUCTIVE
d.p.d.v. chimic enzimele sunt PROTEINE cu rol funcţional îşi pierd puterea catalitică sub acţiunea:
- căldurii;- acizilor şi a bazelor tari;- solvenţilor organici
substanţa asupra căreia acţionează enzimele = SUBSTRAT
forma inactivă – proenzime – trec în stare activă când celula are nevoie endoenzime – îşi desfăşoară activitatea chiar în celulele în care sunt biosintetizate exoenzime – deşi biosintetizate în celule, sunt eliminate în lichidele din organism, exercitându-şi acţiunea la acest nivel
2
![Page 3: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/3.jpg)
De exemplu: o reacţie - în prezenţa unei enzime poate dura o secundă
- în absenţa enzimei durează 12 zile
ENZIMEENZIME
o permit ca reacţiile biochimice să fie considerabil accelerate
CARACTERISTICI
o acţionează în cantităţi extrem de mici o le regăsim intacte la sfârşitul reacţiei
o măresc viteza reacţiilor – prin scăderea Eactivare a substratului
o se disting printr-o caracteristică - specificitate
3
![Page 4: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/4.jpg)
ENZIMEENZIME
Substraturile (A şi B) în condiţii normale necesită o cantitate de energie considerabilă (E1) pentru a
atinge starea de tranziţie A...B, după care produsul de reacţie (AB) se poate forma.
Enzima (E) crează un microclimat propice în care A şi B pot să atingă starea de tranziţie (A...E...B) mai uşor, reducând astfel cantitatea de energie necesară (E2).
CARACTERISTICI
4
![Page 5: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/5.jpg)
ENZIMEENZIME
denumire constituită din 3 părţi:
NOMENCLATURA
o denumirea substratului
o tipul de reacţie
exemplu: lactat-dehidrogenaza
o sufixul -ază
C=O
COOH
CH3
C-OH
COOH
CH3
H-2H2
acid lactic acid piruvic
lactat-dehidrogenaza
5
![Page 6: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/6.jpg)
ENZIMEENZIMESTRUCTURA
numeroase enzime au o structură binară
edificiu macromolecular complex determinat de nivelurile de organizare structurală ale proteinelor
o componenta proteică - APOENZIMA
o componenta neproteică - COFACTORIHOLOENZIMA
Activă d.p.d.v. catalitic
prin îndepărtarea cofactorului – rămâne componenta proteică – inactivă în formă liberă6
![Page 7: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/7.jpg)
ENZIME
ENZIMESTRUCTURA
componenta neproteică - COFACTORI
componenta proteică - APOENZIMA o manifestă proprietăţile generale ale proteinelor
o stabileşte legătura enzimei cu substratul
o manifestă diferite grade de afinitate pentru cofactor
o sunt indispensabili pentru manifestarea activităţii catalitice
o imprimă specificitate de substrat
o imprimă specificitate de acţiune7
![Page 8: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/8.jpg)
ENZIMEENZIMESTRUCTURA
componenta neproteică - COFACTORI
1. COENZIME
2. GRUPĂRI PROSTETICE
3. IONI METALICI
- substanţe organice- fixate pe apoenzimă- greu disociabile de apoenzimă – leg. cov.- piridoxalfosfatul, hemul
- Mg2+, Mn2+, Cu2+, Zn2+, Fe2+(3+), Mo2+
- enzimele ce conţin ioni metalici = metal-enzime
- derivaţi de la vitamine- se ataşează temporar de apoenzimă- uşor disociabile de apoenzimă- NAD+, NADP+, FMN, FAD, ATP
8
![Page 9: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/9.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
o diferă de catalizatorii neproteici
9
o proprietate caracteristică - specificitatea
DEFINIŢIE
Prin specificitatea unei enzime se înţelege proprietatea sa de a acţiona preferenţial numai asupra unui substrat sau grup de substraturi cu caractere chimice comune.o specificitatea de reacţieo specificitatea de substrat
- specificitate absolută- specificitate de grup- stereospecificitatea
![Page 10: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/10.jpg)
R CH2
NH2
decarboxilaza+ CO2
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
10
o specificitatea de reacţie (acţiune)- se manifestă asupra unui singur substrat de către mai multe enzime, fiecare catalizând o anumită reacţie- exemplu: un α-aminoacid poate constitui substratul pentru mai multe enzime
R CH
NH2
COOH
R CH
COOH
OH
oxidaza+ NH3
R CO COOHtransaminaza
![Page 11: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/11.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
11
o specificitatea de substrat - se referă la activitatea care o manifestă enzimele faţă de anumite substraturi
- exemplu: ureaza hidrolizează numai ureea
SPECIFICITATE ABSOLUTĂ- unele enzime nu acţionează decât asupra unui singur substrat fiind inactive faţă de altele cu structură asemănătoare
O=CNH2
NH2 ureazaCO2 + 2NH3
H2O
![Page 12: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/12.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
12
o specificitatea de substrat
- exemplu: arginaza hidrolizează numai arginina
SPECIFICITATE ABSOLUTĂ
NH2
C=NH
NH
CH2)3
CH NH2
COOH
NH2
CH2)3
CH NH2
COOH
C=O
NH2
NH2
arginaza
H2O(
(
arginina
ornitina uree
+
![Page 13: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/13.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
13
o specificitatea de substrat
STEREOSPECIFICITATEA
- unele enzime au stereospecificitate faţă de izomeria cis-trans
- exemplu: fumaraza acţionează numai asupra acidului fumaric şi este inactivă asupra izomerului său cis – acidul maleic
H
H COOH
HOOC H
H H OHCOOH
HOOCfumaraza
H2O
acid fumaric acid malic
![Page 14: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/14.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
14
o specificitatea de substrat
STEREOSPECIFICITATEA
- unele enzime manifestă o acţiune specifică faţă de o anumită formă stereoizomeră a substratului
exemplu: L-aminoacid-oxidazele nu recunsoc decât L-aminoacizii
- unele enzime fac distincţie între conformaţiile α şi β din legăturile glicozidice
exemplu: maltaza hidrolizează numai legătura (1-4) α glicozidică din molecula de maltoză şi nu atacă legătura (1-4) β glicozidică din celobioză
![Page 15: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/15.jpg)
ENZIME
ENZIME
SPECIFICITATEA ENZIMELOR
15
o specificitatea de substrat
- exemplu: amilaza hidrolizează amidonul, dextrinele, glicogenul
hexokinaza catalizează fosforilarea unei serii de hexoze în prezenţa de ATP
SPECIFICITATE de GRUP
- unele enzime acţionează asupra unei serii de substraturi apropiate ca structură
![Page 16: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/16.jpg)
ENZIMEENZIMEMECANISM DE ACŢIUNE
17
o scăderea energiei de activare se datorează formării unui complex activat între enzimă (E) şi substrat (S)
K1
K2
K3
o ipoteza formării complexului intermediar activat ES a fost emisă de Michaelis şi Menten
![Page 17: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/17.jpg)
ENZIMEENZIMEMECANISM DE ACŢIUNE
18
o la formarea complexului activat, substratul se fixează pe centrul activ al enzimei
o enzima participă cu o porţiune limitată din structura sao pe această porţiune există grupări capabile să atragă şi să fixeze molecula substratului
o ansamblul acestor grupări chimice = centru activ = centru catalitic
![Page 18: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/18.jpg)
ENZIMEENZIMEMECANISM DE ACŢIUNE
19
o între centrul activ şi molecula substratului există complementarităţi conformaţionale şi chimice care permit asamblarea lor
o ipoteza “LACĂT-CHEIE”
![Page 19: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/19.jpg)
ENZIMEENZIME Factorii care influenţează cinetica reacţiilor enzimatice
concentraţia enzimei
concentraţia substratului
temperatura
pH-ul
activatorii şi inhibitorii
![Page 20: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/20.jpg)
ENZIMEENZIME concentraţia enzimei
viteza de reacţie este direct proporţională cu concentraţii crescânde ale enzimei până la o limită
la concentraţii mari de substrat, toate situsurile catalitice ale moleculelor de enzimă sunt complet saturate cu substrat şi nu mai există enzimă disponibilă
concentraţia substratului
![Page 21: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/21.jpg)
ENZIMEENZIME
diminuarea activităţii enzimei până la anularea ei se explică prin denaturarea termică a enzimei
enzimele încălzite dincolo de o anumită temperatură îşi pierd ireversibil activitatea
temperatura optimă pentru cele mai multe enzime – 30-40ºC
majoritatea enzimelor sunt inactivate printr-o încălzire peste 55ºC
există enzime care rezistă la temperatura de 100ºC
la temperaturi scăzute, enzimele au o activitate foarte lentă chiar nulă, dar prin ridicarea temperaturii ele devin din nou active
temperatura
![Page 22: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/22.jpg)
ENZIMEENZIME valoarea pH-ului optim al diverselor enzime coincide în general cu pH-ul lichidelor din organism unde ele îşi exercită acţiunea
exemplu: pH-ul optim al pepsinei este de 1,5-2,5 realizat în sucul gastric de HCl
exemplu: pH-ul optim al tripsinei este de 8-11 identic cu pH-ul sucului pancreatic
majoritatea enzimelor vegetale activează bine la un pH în jur de 6-7
pH-ul
activatorii şi inhibitorii sunt compuşi de natură organică sau anorganică
capabili să mărească sau să diminueze (în concentraţie mică) activitatea enzimatică şi implicit viteza reacţiei enzimatice
![Page 23: biochimie- Enzime](https://reader035.vdocuments.site/reader035/viewer/2022081415/563db7de550346aa9a8eb709/html5/thumbnails/23.jpg)
ENZIMEENZIME în funcţie de tipul reacţiei pe care o catalizează – 6 clase
CLASIFICARE
oxidoreductaze transferaze
hidrolaze
liaze
izomeraze
ligaze
- catalizează reacţii de tip redox
- catalizează reacţii de transfer
- catalizează reacţii de scindare cu participarea apei
- catalizează reacţii de desfacere în care nu apar fenomene de tip redox sau hidroliză
- catalizează reacţii de izomerizare a substanţelor
- catalizează reacţii în care se formează legături chimice noi