proteinas en cacao
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OCTAVA SEMANAPROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS
1. PROPIEDADES INFERFACIALES:
Propiedades emulgentes
Propiedades espumantes
2. ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS
3. TRATAMIENTO A ALTAS TEMPERATURAS
4. PROTEINAS DE ALGUNOS ALIMENTOS
5. Proteínas de origen vegetal (leguminosas y cereales)
Mg. MARIA ROSARIO CALIXO COTOS CIENCIA DE LOS ALIMENTOS
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
ROL FUNCIONAL DE LAS PROTEÍNAS ALIMENTARIAS EN LOS SISTEMAS ALIMENTICIOS
FUNCION MECANISMO ALIMENTO TIPO DE PROTEINA
SOLUBILIDAD Hidrofilia Bebidas P de suero lácteo
VISCOSIDAD Fijacion de agua, tamaño y forma hidrodinámica
Sopas, caldos, aderezos para ensalada, postres
Gelatina
FIJACION DE AGUA
Ptes de H, hidratación
Salchichas, bizcochos y pan
P. Del músculo y huevos
GELIFICACIÓN Atrapamiento e inmoviliz de agua. Red tridimensional
Carnes, geles, bizcochos y queso
P. musculares, del huevo y lácteas
ELASTICIDAD Inter. Hidrofobicas, ptes disulfuro
Carnes, pdtos horneados
P. musculares, proteínas de cereales
EMULSIFICACION Adsorción y formación de película en la interfase
Salchichas, sopas, bizochos, aderezos
P. muscular, leche y huevo
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
ALIMENTOS EMULSIONADOS
LECHE
YEMA DE HUEVO
LECHE DE COCO
LECHE DE SOYA
POSTRES CONGELADOS
MARGARINA, MANTEQUILLA, MAYONESA
SALSA PARA ENSALADA
PROPIEDADESEMULGENTES
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
PROPIEDADES EMULGENTES
La leche natural los glóbulos de grasos están estabilizados como por lipoproteínas
Leche homogenizada las lipoproteínas se ve sustituida por una película micelar de caseína y proteínas del suero
Las propiedades emulgentes de la proteínas se valoran:
1. La distribución por tamaños de la gotas de aceite formadas
2. La act. Emulgente.
3. La capacidad emulgente
4. Estabilidad de la emulsión
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
HIDRATACION DE LAS PROTEINAS
Las molec de agua se fijan a varios grupos de proteínas
a. Los grupos cargados: se fijan 6 moles de agua/ mol de a.a
b. Los g. polares no cargados: cerca de 2 moles de agua/mol a.a
c. Lo g,. Amida de Asn y Gln:
d. Lo g, hidroxilos de Se, Thr y Tyr
e. Los g apolares; se fijam cerca de 1 mol agua/ mol de a.a
Factor que influyen en la capacidad de hidratación:
Composición aminoacídica
--- Si es mayor el N° de restos cargados, > es la capac. de hidratación
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INTERACCIONES AGUA-PROTEINA
Dispersabilidad
Coagulación
Emulsificación
Formación de espuma
Viscosidad
Hinchamiento
Dispersabilidad
Solubilidad
HIDRATACION DE LAS PROTIENAS
ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
ALTERACION QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS
RACEMIZACION
HIDROLISIS
ENTRECRUZAMIENTO DE PROTEINAS
OXIDACION DE LA MTIONINA
APARICION DE PEROXIDOS. REACC
CON LOS POLIFENOLS
REACIONES IRREVER
DEBIDO A ELEVADAS TEMP
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ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS
RACEMIZACION
Parcial cambio de L-AA a D-AA
Tostado de las protein de los alimentos que las contienen a tem superiores a 200 gc
Hydrolysis ácida.. Produce racemización
Mecanismo Se extrae un proton del atom de C alfa por un ion hidroxilo
AA que se racemizan mas q otros Asp,Ser, Cys, Glu. Phe, Asn y Thr
La velocidad depende de la concentrac de iones OH
Desventaja> disminuye la digestibild, porq los enlaces peptidicos en q participan los D-AA son menos eficazmente por las proteasas gastruca y pancreatica lo q conlleva a perdida de AA esenciales.
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ALTERACIONES DE LAS PROTEINASOXIDACION DE LA METIONINA
Los peroxidos oxidan a la Met a sulfoxido de met, se obtiene cuando la proteina se calienta alta Temp con H2O2 durante 30 min
EFCTOS DE LOS AGENTES OXIDANTES
E,J H2O2 y el peroxido de benzoilo se usan como bactericidas en la leche, blanquean la harina de cereales, harina de pescado.
Los polifenoles en los vegetales pueden ser oxidados por el O2 a quinonas a pH neutro o alcalino lo que dara origen
PEROXIDOS … oxidan a AA como Met, Cys, Trp e His
ENTRECRUZAMIENTO DE PROTEINAS
Contienen enlaces cruzados intra como intermoleculars: S-S de las Prot, glob, en las prot fibrosas queratina , elastina, colageno>
Func de los enlaces cruzados en las Prot nativas es frenar la proteolisis metabolica.
Durante el proceso. A pH alcalino determina la formacion de enlaces cruzados, estos reducen la digestibilidad y disponibilidad biologic.
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EFECTO DE LA TEMPERATURAUna de las transformaciones más significativas en las proteínas es un cambio (positivo o negativo) en el valor de la relación de eficiencia proteínica (Fig. 1); ésta es la tendencia general que se sigue, aun cuando en algunos casos las diferencias de REP por el calentamiento son tan pequeñas que no se consideran de importanciA
Observemos que la figura 1se ha dividido en tres secciones, de acuerdo con los valores de REP: éste se incrementa (A) hasta alcanzar un óptimo (B) en donde permanece por un tiempo, para posteriormente reducirse
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PROTEINAS DEL TRIGO
Contiene prot solubles e insolub
Solub : repres 20% de las totales (albumina y globulinas)
-----No contribuyen a formación de la masa de la harina
El gluten es la principal prot de reserva: GLIADINAS Y GLUTENINAS
----Insoluble en agua
---- Forma una masa visco elástica capaz de atrapar gas durante la fermentación
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COMPOSICION AMINOACIDICA: GLUTEN
UNICOS: Gln y Pro
La insolubilidad se debe: Lys, Arg, Glu, y Asp
30% de aa del gluten son hidrófobos, debido a ellos forman:
-- Agregados prot con interacc hidroboficas
--Fija lípidos e interacc con comp apolares.
↑ Gln e hidroxiaminoacidos : fijan agua
-- Se establecen ptes de H facilitan prop de cohesion-adhesión
-- Durante la formación de la masa estos restos sufren un intercambio sulfhidrilo-disulfuro q determina una amplia polimerización de las proteinas del gluten.
CAMBIOS QUE SE PRODUCEN DURANTE LA MEZCLA HARINA Y AGUA
1. Las proteinas del gluten (gten) absorben agua
2.Se despliegan parcialmemt las proteinas
3. Debido a 2 hay interacciones hidrofob y los intercambios sulfihrilo-disulfuro.
4. Debido 3 se forma polimeros en forma de hebra.
5. Los polímeros interacc entre si para formar una pelicula para atrapar gases.
6.Al transformarse el gten determina un ↑ progresivo de la resistencia de la masa con el t’ , hasta alcanzar un valor max. Tras la cual la resistencia ↓, indicando q se esta rompiendo la estructura del gel, dbido a q los polímeros se alinean en la dirección de las fuerzas de cizalla y fractura de los disulfuro que reducen el tamaño de los polímeros MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
MARIA ROSARIO CALIXO COTOS
PROPIEDADES DE LA MASA VISCOELÁSTICA
La masa visco elástica se debe a la extensión de las rescc de intercambio sulhidrilo-disulfuro, si se añade agentes bloqueantes como la cys disminuye la viscoelasticidad.
Si se añaden oxidantes como yodatos y bromatos, la elasticidad de la masa aumenta
H. Ricas en g. sulfihrilo y grupos S-S son de mejor calidad panaria, pero no esta tan confiable.
La suplementación
Con albumina y proteínas globulares afecta negativamente las prop viscoelásticas ya la calidad panaria de la masa
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