Unidad VIII: Química de Aminoácidos, péptidos y proteínas.

Prof. Keila Torres

UNIVERSIDAD CENTROCCIDENTAL “LISANDRO ALVARADO”

DECANATO DE CIENCIAS DE LA SALUDPROGRAMA DE MEDICINA

QUIMICA ORGANICA

Objetivos de la clase

Péptidos y proteínas

Uniones peptidicasCARACTERÍSTICAS DEL ENLACE

PEPTÍDICO 

1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de

nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el

gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas. 

2ª) El enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible,

por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 

3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptidico mantienen unas

distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

Clasificación de los péptidos(número de residuos de Aminoácidos)

Oligopéptidos(2 a 20 aa´)

Polipétidos(21 a 50 aa´)

Proteinas(más de 50 aa´)

2 aa´ dipeptido3 aa´tripeptido

4 aa´ tetrapeptido

Escriba el siguiente péptido

Ala-Gly-Tyr-Glu-Val-Ser

¿Cuantas moléculas de agua se liberaron en la formación de este péptido?

¿Qué carga presenta el aminoácido a pH 6.5?

Aminoácido pKa de la cadena

lateral (R)

Tyr 10,9

Glu 4,1

α-COOH 2,20

α-NH3+ 9,11

3

3

32

2

2 2

Proteínas

Son polímeros formados por monómeros de

más de 50 L – α aminoácidos.

Hay 20 aminoácidos en la naturaleza, que se

combinan para formar miles de proteínas

(muchos grupos funcionales: alcoholes,

tioles, carboxiamidas, etc.)

Son las macromoléculas más abundantes en

todas las células.

PROTEÍNAS

ESTRUCTURA CLASIFICACIÓNFUNCIONES

Estructural

Enzimática

Hormonal

Defensa Transporte

Reserva

ContráctilAminoácidos

Enlacepeptídico

Péptidos oproteínas

Organizaciónestructural

unidos por

formando

tienen

E. terciaria

E. cuaternaria

E. secundaria

E. primaria

Plegamientoespacial

Proteínasoligoméricas

Secuencia deaminoácidos

hélice

Conformación

definida por

es la

sólo en

20(según R)

se distinguen

Heteroproteínas

Holoproteínas

Fibrosas

Globulares

Colágeno

Actina/Miosina

Ej

Nucleoproteínas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Glucoproteínas

Cromoproteínas

Caseína

Cromatina

HDL, LDL

FSH, TSH...

Proteoglucanos

Hemoglobina

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Ej.

Albúminas

Globulinas

Funciones de las proteínas

Función Ejemplos

Catalítica Enzimas

Almacenamiento Ferritina

Contráctiles y móviles Actina, miosina, etc.

Defensa Inmunoglobulinas

Transporte Hemoglobina

Reguladoras Somatotropina

Estructurales Colágeno

La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína le proporciona la configuración tridimensional determinada y

especifica y en consecuencia su función.

Niveles de organización de las proteínas

Estructura Primaria

La estructura primaria de la proteína esta constituida por la secuencia de aminoácidos y es el

nivel fundamental en el que se basan los niveles más elevados.

Establece el esqueleto covalente (enlaces peptidicos) de la cadena polipeptidica.

La secuencia de una proteína es similar entre especies pero no es idéntica

Los residuos de aminioacidos que son esenciales para la formación de una proteina se denominan invariables. Sustituciones de AA’ s en posiciones

invariables no son viables.

Las proteínas han evolucionado mediante cambios en sus secuencias de aminoácidos. Algunos cambios son conservadores (proteínas homologas) y otros no son conservadores

Estructura secundaria

Es la disposición regular del esqueleto polipeptídico (también llamado grupo lineal).

Se origina gracias la formación de enlaces de hidrogeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos

cercanos en la cadena.

De todas las conformaciones repetitivas que un polipéptido (o proteína) puede presentar, la alfa hélice y las estructuras Beta (ó hoja plegada) son las más estables desde el punto

termodinamico.

Tipos de láminas β plegadas

Paralelas Antiparalelas

En ocasiones se observan laminas β paralelas mezcladas con antiparalelas

Si las cadenas polipeptidicas

adyacentes corren en la misma direccion

Se forma cuando las dos cadenas

polipeptidicas corren en dirección opuesta (una corre del grupo

amino al carboxilo y la otra del carboxilo al

amino)

Estructuras supersecundarias

Estructura terciaria

Corresponde a la estructura tridimensional resultante del plegamiento de una única cadena polipetidica.

El plegamiento proteico es espontáneo y se produce como consecuencias de las interacciones entre las

cadenas laterales en su estructura primaria.

Estructura terciaria

Proteínas globulares

Son proteínas compactas, excluyendo del interior de las proteínas moléculas de agua.

Contienen varias subunidades compactas denominadas dominios, los cuales son segmentos estructurales independientes que poseen funciones especificas.

Diferencia entre las proteínas fibrosas y las globulares

Fibrosas Globulares

– Forma alargada– Unidades repetidas deun solo tipo deestructura secundaria–Insolubles en agua. - Proporcionan resistentes.

– Función estructural

• Ejemplos– Colágeno (en tejidoconectivo de vertebrados)– Queratina (en piel, pelo y uñas)

– Forma más o menos esférica– Ricas en diferentes estructuras secundarias.

– Solubles en agua.- Proporcionan flexibilidad yDinámica.– Múltiples funciones

• Ejemplos– Hormonas– Inmunoglobulinas(anticuerpos)– Enzimas

Interacciones que estabilizan a la estructura terciaria

Fuerzas No covalentes

1. Interacciones hidrofobicas.

2. Interacciones electrostaticas:

Se produce entre los grupos iónicos de cargas opuestas, denominados puentes salinos.

3. Puentes de hidrogeno.

Fuerzas covalentes1.Puentes disulfuros:Se forman por condensación de las cadenas laterales de cisteínas.Este tipo de enlaces es frecuente en proteínas extracelulares y las proteges de cambios adversos de pH y o de concentraciones salinas

Estructura cuaternaria

Corresponde al nivel de máxima complejidad estructural de las proteínas.

Resulta de la asociación de proteínas con la misma o distinta conformación que se

agregan para realizar funciones diversas.

Estructrura cuaternaria

Muchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos que están sostenidas en asociación por las

mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de

las proteínas.

Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas

oligoméricas.

La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce

como estructura cuaternaria.

HemoglobinaLa proteína que lleva el oxígeno de la

sangre, contiene dos subunidades α y dos subunidades β dispuestas en una estructura

cuaternaria en la forma, α2β2. La hemoglobina es, por lo tanto, una proteína

heterooligomerica.

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Conformación nativa de una proteínaDesnaturalización de proteínas

Comportamiento ácido - base de las cadenas laterales de las proteínas