seminario i_ vitaminas

35
DOCENTE : Dr. Parraguez Gonzales Fernando CICLO : V INTEGRANTES: Benel Rivera, Cristhian Campos Bautista, Carolyn

Upload: decani17

Post on 07-Dec-2014

84 views

Category:

Documents


5 download

DESCRIPTION

vitaminas

TRANSCRIPT

DOCENTE :

Dr. Parraguez Gonzales Fernando

CICLO :

V

INTEGRANTES:

Benel Rivera, Cristhian Campos Bautista, Carolyn Gamboa Diaz Franco Ramírez Monteza, Hugo Temoche Severino, Ricardo

Pimentel, 20 de Febrero de 2013

INTRODUCCIÓN

Además de los componentes mayoritarios -proteínas, ácidos nucleicos, glúcidos y lípidos-, las células vivas contienen unas sustancias que actúan en cantidades mínimas y que son imprescindibles para el correcto funcionamiento del organismo, las vitaminas. Estas sustancias no pueden ser fabricadas por el organismo y deben adquirirse de procedencia exógena. En ocasiones, las necesidades de algunas vitaminas pueden satisfacerse con la ingestión de otras moléculas, llamadas provitaminas, que tras un pequeño cambio químico llevado a cabo en el organismo originan la vitamina activa.

OBJETIVOS

Estudiar las principales funciones y fuentes de obtención de las vitaminas más importantes. Identificar las diferentes Vitaminas que necesita nuestro cuerpo para su normal funcionamiento. Conocer algunas enfermedades producidas por la deficiencia de Vitaminas.

VITAMINAS

I. DEFINICIÓN:

Las vitaminas son micronutrientes orgánicos (Biomoléculas), las cuales son esenciales. A pesar de que no aportan energía ni materia, son necesarias en pequeñas cantidades para el mantenimiento de la integridad metabólica normal.

En general las vitaminas, no pueden ser sintetizadas por el organismo, debemos adquirirlas a través de la dieta, a excepción de la Vitaminas “D” y B6 (Niacina), que si bien el organismo las sintetizan; se dan en proporciones inferiores a la que requiere el ser humano.

IMPORTANCIA:Las vitaminas son importantes debido:

Necesarias para el desarrollo, los procesos biológicos de crecimiento y reproducción.

Participan activamente en los procesos energéticos (metabolismo de nutrientes), de síntesis (hormonas y neurotransmisores) y el mantenimiento general. Tienen actividad como cofactores enzimáticos

(Complejo B - Vitamina C - Vitamina K) Sus deficiencias condicionan la aparición de enfermedades.

II. CLASIFICACIÓN:

Según la solubilidad se clasifican:La solubilidad es la característica que marca las diferencias fundamentales en su comportamiento fisiológico.

VITAMINAS LIPOSOLUBLES VITAMINA HIDROSUBLES

Vitamina “A”Vitamina “D”Vitamina “E”Vitamina “K”

Complejo “B”(Vitamina: B1,B2,B3,B6,B8,B9,B12)

Vitamina “C”

III. VITAMINAS LIPOSOLUBLES:

CARACTERÍSTICAS GENERALES:

o Son compuestos hidrofóbicos que sólo pueden absorberse con eficiencia cuando hay absorción normal de grasa.

o Debido a su insolubilidad en agua al igual que otros lípidos, se transportan en la sangre en lipoproteinas o fijas a proteínas de unión específicas.

o Se almacenan en el organismo (hígado, tejido adiposo), aun cuando estos hayan superado su capacidad. La cual puede causar toxicidad cuando se acumulan en exceso.

o No se eliminan por la orina, se metabolizan formando una gran cantidad de compuestos que se eliminan en pequeñas cantidades como componentes de la bilis y terminan en las heces.

VITAMINA “A”

DENOTA: RETINOL O ANTIXEROFTÁLMICA, ANTIINFECCIOSA

La vitamina “A” es una

vitamina

liposoluble que se encuentra solo en el tejido animal.

1.- Los retinoides (retinol, retinaldehído y ácidoretinoico); constituyen la vitamina A preformada y se encuentran en alimentos de origen animal.

2.- Los carotenoides se encuentran en plantas y constituyen la provitamina A, pues pueden ser clivados para formar los retinoides.

I. ESTRUCTURA QUIMICA:

Los compuestos activos de la Vitamina A se llaman retinoides.

La estructura química de los retinoides está conformado por: Anillo beta-ionona Cadena Lateral, que tiene dobles enlaces alternados por lo que

puede presentar múltiples isómeros Grupo funcional:

RADICAL NOMBRE

Alcohólica (OH) Retinol

Aldehído (CHO) Retinal

Ac. Carboxílico (COOH) Ac. Retinoico

Estructuralmente este anillo tiene que estar cerrado para que tenga actividad vitamínica, y si hay sistituyente disminuye también la misma actividad.

Todos los retinoides son vitameros. Sin embargo el Retinol y Retinal son totalmente interconvertibles a diferencia del Ac Retinoico, porque una vez que ya está formado no puede volver atrás, por lo cual cumple con algunas de las funciones de la vitamina “A” a diferencia de los dos primeros, porque se transforman en lo que haga falta.

II. FUNCIONESParticipan en una gran cantidad de funciones en todas las células.

1. Mantenimiento de la integridad de los epitelios y mucosas.2. Promueve el crecimiento normal de los huesos y dientes.3. Actuando como hormona esteroidea en el sistema reproductor

controlando la expresión de ciertos genes.4. Participa en la Síntesis de Glicoproteínas.5. Ciclo Visual6. Regulación de la expresión genética.

LOS DOS ÚLTIMOS MECANISMOS LA PARTICIPACIÓN DE LA VITAMINA “A” ES IMPRESCINDIBLE.

III. CICLO VISUAL

La participación de la Vitamina “A”, en el ciclo visual es a través del metabolito o intermediario 11-cis-retinal.

Entre los múltiples isómeros de los retinoides, El mas común es el todo-trans, pero el que tiene mayor importancia biológica es el 11-cis-retinal.

El 11-cis-retinal es el grupo prostético de las proteínas OPSINAS sensibles a la luz, que forman en conjunto los pigmentos visuales: Iodopsina y Rodopsina.

En la retina tenemos dos sistemas de fotorreceptores:

CONOS: Sensible a la luz de alta intensidad BASTONES: Sensibles a la luz de baja intensidad.

FORMACION DEL PIGMENTO VISUALEl retinol es transportado en la sangre en asociación de una proteína (proteína fijadora de retinol).

Cuando la luz actúa sobre la retina, el trans-retinol unido a la proteína fijadora es transportado a las células de dicho órgano (conos o bastones), ahí por intermedio de la enzima hidrogenasa el trans-retinol se oxida a trans-retinal y luego se isomeriza a 11-cis-retinal por la acción de la enzima retinal-isomerasa.

El 11-cis-retinal se une a una determinada proteína opsina para formar los pigmentos visuales ya sea Iodopsina o Rodopsina.

La rodopsina es una proteína de membrana esencial para la visión que está formada por 11-cis-retinal y la proteína opsina. Con la luz se isomeriza a todo-trans-retinal. El 11-cis-retinal mantiene a la opsonina en su forma inactiva. El estímulo de la luz induce la activación de las proteínas G y así se desprende la subunidad alfa que va activar a su vez a las enzima cGMP fosfodiesterasa. Está en enzima va a hacer que se inactive el cGMP. El GMPc actúa como regulador de la apertura de canales de sodio. Al cerrarse los canales de sodio la membrana se va a hiperpolarizar haciendo más difícil la sinapsis de los bastones (célula en la que sucede este proceso) con las células bipolares. Estas últimas hacen sinapsis con las células ganglionares por medio de neurotransmisor GABA que es un inhibidor.

Al inhibirse entonces la acción de estas células, se ‘inhibe la inhibición’ y se da en impulso nervioso que llega al cerebro. La vitamina A mientras tanto va a regresar a la sangre o al hígado donde se vuelve a isomerizar para ser reutilizada.

Deficiencias

La deficiencia de vitamina A puede ser causada por ingesta insuficiente, absorción deficiente por obstrucción biliar, cirrosis hepática (baja síntesis de RBP), desnutrición severa (falta de amino ácidos para producir RBP) e insuficiencia renal crónica (RBP excretada en la orina)

Una deficiencia de vitamina A puede causar:• Ceguera nocturna (agudeza visual disminuye en la oscuridad), xeroftalmia (la conjuntiva se torna gruesa, seca y arrugada, se queratiniza y pierde su transparencia)• Manchas de Bitot (manchas triangulares adheridas a la conjuntiva)• Queratomalacia• Ceguera infantil en países subdesarrollados (40% de los casos de ceguera pueden ser prevenidos con una dosis de vitamina A a niños menores de un año)• Lesiones de piel y mucosaso Hiperqueratosis folicular – hiperqueratinización de los epitelios que revisten los folículos, piel rugosa, metaplasia queratinizante en tracto respiratorio, gastrointestinal y genitourinario y se atrofia el epitelio

Hipervitaminosis

Se da por consumo excesivo (comidas con el hígado) y produce anorexia, irritabilidad, dolor de cabeza, descamación de la piel, somnolencia y vomito. En niños aumenta el tamaño del hígado y se puede dar hiperqueratonemia que torna la piel amarilla.

Requerimientos y fuentes

Los requerimientos diarios son :• Niños: 400-600microgramos/día• Hombres adultos: 750 a 1000• Mujeres adultas: 750• Mujeres embarazadas: 1000

Algunas fuentes pueden ser: • Leche (productos lácteos)• Yema de huevo• Hígado• Aceites de hígado de pescado• Vegetales amarillos (zanahoria, mango, papaya y calabaza)• Vegetales de hoja verde (espinacas)

VITAMINA E

I. ESTRUCTURA QUÍMICA

Se han identificado 8 tocoferoles:Estructura química que tiene un anillo cromano (tocol) unido a una cadena larga isoprenoide lateral.Alfa- tocoferol : máxima actividad biológica.

II. METABOLISMO

El contenido normal en sangre es de 0.5-1 mg/dL. La vitamina E se absorbe junto con lípidos con la ayuda de sales biliares por medio de quilomicrones y se transporta en la sangre. Su almacenamiento se da en el tejido adiposo. Un anillo cromano y la cadena isoprenoida se oxidan por medio de procesos catabólicos excretándose posteriormente en la bilis junto con el acido glucurónico.

III. FUNCIONES

1. La vitamina E es el antioxidante natural más poderoso que se conoce. Es capaz de reducir la peroxidación de la cadena lateral de ácidos grasos protegiendo la membrana celular del ataque de radicales libres.2. Protección de eritrocitos de la hemólisis previniendo la peroxidación.3. Modula respuesta inmunitaria4. Reduce riesgo de aterosclerosis (evita ox. LDL)

IV. DEFICIENCIA La deficiencia de esta vitamina es poco común y puede causar:• Esterilidad• Hemólisis eritrocítica• Necrosis hepática aguda• Distrofia muscular

HIPERVITAMINOSIS

Una hipervitaminosis de vitamina E, se da cuando se ingieren más de 1000Ul por día y puede causar hemorragias por su efecto anticoagulante ligero.Requerimientos y Fuentes

Los requerimiento diarios son:• Mujeres : 8 mg/día• Hombres: 10mg/día• Embarazo: 10mg/día

• Lactancia : 12 mg/día.

Algunas fuentes pueden ser:• Aceites vegetales (Aceite de germen de trigo, semillas de girasol,

linaza)• Algodón.

Los aceites de hígado de pescados carecen de vitamina E.

VITAMINA K

I. ESTRUCTURA QUÍMICA

La vitamina K es derivada de nadtoquinona y tiene una cadena larga lateral de isoprenoide.

II. ABSORCIÓN, TRANSPORTE Y ALMACENAMIENTO

La absorción de la vitamina K se da en el intestino a través de quilomicrones y requiere de sales biliares. Esta se almacena en el hígado y sale a la circulación en beta lipoproteínas (VLDL)

IV. FUNCIONES

1. Coagulación por medio de factores dependientes como: • Factor II (protrombina)• Factor VII (SPCA) • Factor IX ( factor christmas)• Factor X ( factor Stuart Prower) 2. Cofactor en la síntesis de ácido gamacarboxiglutámico.

V.DEFICIENCIA

La deficiencia de vitamina K es poco común en adultos sanos. Esta se da por:• Mala absorción intestinal de lípidos causada por obstrucción biliar, pancreatitis crónica o esprue.• Destrucción de la flora bacteriana causada por la terapia prolongada con antibióticos para infección gastrointestinal con diarrea.

Las manifestaciones clínicas de la deficiencia pueden ser:• Enfermedad hemorrágica del recién nacido por falta de reservas en el hígado y ausencia de flora bacteriana.• Laceraciones, equimosis, sangrado por mucosas, sangrado interno o después de algún traumatismo.• Tiempo de protrombina prolongado y tiempo de coagulación retardado

El diagnóstico de disfunción hepática se hace por medio de la medición de protrombina. La warfarina es un compuesto sintético que inhibe la formación de protrombina activa, estos son anticoagulantes terapéuticos.

VI. REQUERIMIENTOS Y FUENTES

La ración diaria recomendada es de50-100mg

Verduras de hojas verdes son una buena fuente de esta vitamina aunque esta también se obtiene por síntesis por bacterias presentes en el intestino.

HIPERVITAMINOSIS

Una hipervitaminosis de esta vitamina puede causar:• Hemolisis• Elevación de la bilirrubina en plasma• Kernicterus ( ictericia nuclear)• Daño cerebral.

VITAMINAS HIDROSOLUBLES

CARACTERISTICAS GENERALESDebido a su solubilidad en agua, los excesos de estas vitaminas se excretan enla orina, de modo que rara vez se acumulan en concentraciones toxicas. Por la misma razón, su almacenaje es limitado (aparte de la Vitamina B12) y como consecuencia deben recibirse con regularidad.

VITAMINA B1 También conocida como tiamina, es una molécula que consta de 2 estructuras cíclicas orgánicas interconectadas: un anillo pirimidina con un grupo amino y un anillo tiazol azufrado unido a la pirimidina por un puente metileno. Es soluble enagua e insoluble en alcohol. Su absorción ocurre en el intestino delgado (yeyuno, ileon) como tiamina libre y como difosfato de tiamina (TDP), la cual es favorecida por la presencia de vitamina C y ácido fólico pero inhibida por la presencia de etanol (alcohol). FUNCION: La tiamina juega un papel importante en el metabolismo de carbohidratos principalmente para producir energía; además de participar en el metabolismo de grasas, proteínas y ácidos nucleicos (ADN, ARN). Es esencial para el crecimiento y desarrollo normal y

ayuda a mantener el funcionamiento propio del corazón, sistema nervioso y digestivo. La Tiamina es soluble en agua, y la reserva en el cuerpo es baja; concentrándose en el músculo esquelético principalmente. Además participa en la síntesis de sustancias que regulan el sistema nervioso. ALIMENTOS FUENTE:

Cereales integrales Verduras, hortalizas y legumbres. Carne de cerdo. Huevos. Leche.

DEFICIT: En la deficiencia humana de tiamina, se suspenden las reacciones que dependen de ella o se limitan en forma importante, causando acumulación de sustratos. La enfermedad Beriberi, es causada por dietas ricas en carbohidratos/escasas en tiamina. Los síntomas principales son neuropatía periférica, agotamiento, anorexia, que conducen a edema y degeneración cardiovascular, neurológica y muscular.La encefalopatía de Wernicke es un estado que se relaciona con la deficiencia de tiamina. Se encuentra por ejemplo en alcoholicos crónicos que consumen pocos alimentos.

VITAMINA B2 La vitamina B2 es una vitamina hidrosoluble de color amarillo, constituida por un anillo de isoaloxazina dimetilado al que se une el ribitol, un alcohol derivado dela ribosa. Los tres anillos forman la isoaloxacina y el ribitol es la cadena de 5carbonos en la parte superior. Esta vitamina es sensible a la luz solar y a ciertos tratamientos, como la pasteurización, proceso que hace perder el 20% de su contenido. Por ejemplo, la exposición a la luz solar de un vaso de leche durante dos horas hace perder el50% del contenido de vitamina B2. FUNCION: La vitamina B2 es necesaria para la integridad de la piel, las mucosas y de forma especial para la córnea, por su actividad oxigenadora, siendo imprescindible para la buena visión. Su requerimiento se incrementa en función de las calorías consumidas en la dieta, entonces a mayor consumo calórico, mayor es la necesidad de vitamina B2 . Esta vitamina es crucial para la producción de energía en el organismo. Otra de sus funciones consiste en desintoxicar el organismo desustancias nocivas, además de participar en el metabolismo de otras vitaminas.

ALIMENTOS FUENTE: Leche. Queso. Hígado y riñón. Carne. Huevos.Productos con cereales enriquecidos. DEFICIT:En vista de sus funciones tan amplias sorprende que la deficiencia de riboflavinano conduzca a estados patológicos mayores que amenacen la vida. No obstante, cuando hay deficiencia, se observan varios síntomas, incluyendo estomatitis angular, queilosis, seborrea y fotofobia.

VITAMINA B3

La vitamina B3 niacina, ácido nicotínico o vitamina PP, es una vitamina hidrosoluble cuyos derivados, juegan roles esenciales en el metabolismo energético de la célula y de la reparación de ADN. Dentro de las funciones de la Niacina se incluyen la remoción de químicos tóxicos del cuerpo y la participación en la producción de hormonas esteroideas sintetizadas por la glándula adrenal, como son las hormonas sexuales y las hormonas relacionadas con el estrés. FUNCION: Las formas coenzimáticas de la niacina participan en las reacciones que generan energía gracias a la oxidación bioquímica de hidratos de carbono, grasas y proteínas. dos de sus derivados son fundamentales para utilizar la energía metabólica de los alimentos. La niacina participa en la síntesis de algunas hormonas y es fundamental para el crecimiento. ALIMENTOS FUENTE:Levaduras secas.Hígado, carne, pescado.Legumbres.Productos con cereales integrales enriquecidos. DEFICIT: La carencia de la niacina causa el síndrome por deficiencia pelagra. Los síntomas son pérdida de peso, trastornos digestivos, dermatitis, depresión y demencia

VITAMINA B5

Es una vitamina hidrosoluble requerida para mantener la vida (nutriente sencial). El Ácido pantoténico es necesitado para formar la coenzima A (Co A) y es considerado crítico en el metabolismo y síntesis de carbohidratos, proteínas y grasas. En su estructura química es una amida entre D-pantotenato y beta-alanina. FUNCION: Interviene en la metabolización de los principios inmediatos de los alimentos; proteínas, hidratos de carbono y lípidos, o dicho de otro modo, sin ella no funcionaría el complicado sistema que transforma los alimentos en energía para poder vivir. Forma la hemoglobina, proteína formada por hierro que contienen los glóbulos rojos de la sangre. Además estimula y regenera el crecimiento de piel, mucosas y uñas. Ayuda al sistema inmunitario, su déficit disminuye la capacidad de resistencia a las infecciones. Es imprescindible para que el cuerpo pueda sintetizar las hormonas suprarrenales (aldosterona, corticosteroides y estrógenos) ALIMENTOS FUENTE: Hígado.Levaduras.Vegetales.Cereales de grano completo. Huevos. DEFICIT: La deficiencia del ácido pantoténico es rara debido a su amplia distribución en los alimentos. No obstante, el síndrome del pie quemante se atribuye a la deficiencia de pantotenato en prisioneros de guerra y acompaña a una reduccion en la capacidad de acetilación.

VITAMINA B6 Está constituida por tres derivados de piridina estrechamente relacionados: piridoxina, piridoxal y piridoxamina y sus fosfatos correspondientes. Todas las formas de B6 se absorben del intestino pero durante la digestión hay cierta hidrólisis de ésteres fosfato. FUNCION:La vitamina B6 interviene en la elaboración de sustancias cerebrales que regulan el estado de ánimo, como la serotonina. incrementa el rendimiento muscular y la producción de energía. .

Es necesaria para que el cuerpo fabrique adecuadamente anticuerpos y eritrocitos. Es muy importante para una adecuada absorción de la vitamina B12 y del magnesio.

Interviene en la síntesis de ADN y ARN. Mantiene el funcionamiento de las células nerviosas ya que interviene en la formación de mielina. Favorece la absorción de hierro. ALIMENTOS FUENTE: Levaduras secas.HigadoViserasCereales integralesPescadoLegumbresHuevos.

DEFICIT:La deficiencia de vitamina B6 sola es rara, de manera que cualquier problema de este tipo forma parte de una deficiencia general de vitaminas del complejo B. los alcohólicos también pueden mostrar deficiencia debido a que el metabolismo del etanol a acetaldehído estimula la hidrólisis del fosfato de la coenzima.

BIOTINA La biotina (B7) es un derivado imidazólico distribuido en forma extensa en alimentos naturales. Dado que un gran porcentaje del requerimiento humano de biotina se obtiene por síntesis en bacterias intestinales, su deficiencia no es causada por una ingestión dietética pobre simple sino por defectos en su utilización. FUNCION: La biotina es usada en el crecimiento celular, la producción de ácidos grasos y en el metabolismo de grasas y aminoácidos. Juega un papel en el ciclo del ácido cítrico o Krebs, el cual es un proceso por el cual la energía bioquímica es generada durante la respiración aeróbica. La biotina no sólo asiste en varias conversiones químicas y metabólicas, sino también ayuda a transferir dióxido de carbono. Participa también en el mantenimiento de los niveles de azúcar en la sangre o glucemia. DEFICIT:El consumo de huevos crudos puede causar deficiencia de biotina. la clara de huevo contiene a una proteína termolábil, avidina, que se combina en forma consistente con biotina, impidiendo su absorción e induciendo deficiencia. Los síntomas incluyen depresión, alucinaciones, dolor muscular y dermatitis

VITAMINA B12 Se la conoce como cobalamina debido a que en su estructura química encontramos cobalto. Es esencial para que nuestro organismo funcione bien, ya que sin esta vitamina el cuerpo no puede sintetizar glóbulos rojos. El sistema nervioso, el corazón y el cerebro no desarrollan bien sus funciones, si la cobalamina no se encuentra en los niveles adecuados

.La vitamina B12 se almacena en el hígado (80%); el metabolismo la va utilizando a medida que el organismo lo necesita, las cantidades que se almacenan pueden satisfacer nuestras necesidades por un periodo de 3 a 5 años

FUNCION: Interviene en la síntesis de ADN, ARN y proteínas. Interviene en la formación de glóbulos rojos. Mantiene la vaina de mielina de las células nerviosas. Participa en la síntesis de neurotransmisores. Es necesaria en la transformación de los ácidos grasos en

energía. Ayuda a mantener la reserva energética de los músculos. Interviene en el buen funcionamiento del sistema inmune. Necesaria para el metabolismo del ácido fólico

DEFICIT:Cuando la absorción se bloquea por carencia de factor intrínseco el estado se conoce como anemia perniciosa. Los vegetaría nos tienen riesgo de deficiencia dietética real ya que la vitamina se encuentra sólo en alimentos de origen animal o en microorganismos

ACIDO FOLICO El ácido fólico, también conocido como vitamina B 9 o vitamina M, es unavitamina hidrosoluble necesaria para la formación de proteínas estructurales yhemoglobina (y por esto, transitivamente, de los glóbulos rojos); su insuficienciaen los humanos es muy rara. Es una vitamina del complejo de vitaminas B quese encuentra en algunos alimentos enriquecidos y en forma sintética.

FUNCION:

Es fundamental a nivel celular para sintetizar ADN, (transmisión genética) y también el ARN (ácido ribonucleico), indispensable éste para constituir proteínas y tejidos del cuerpo y otros funcionamientos básicos del “universo” celular.

Es crucial para la constitución de los glóbulos rojos. Beneficia la constitución neurológica fetal. Disminuye la ocurrencia de enfermedades cardiovasculares. Favorece la recuperación del apetito. Estimula la formación de ácidos digestivos. Contribuye a un correcto funcionamiento del sistema nervioso

DEFICIT:

La deficiencia de ácido fólico se manifiesta con diarreas, pérdida del apetito, pérdida de peso. Signos adicionales son debilidad, lengua dolorida, dolor de cabeza, taquicardia, irritabilidad y desórdenes de conducta. Las mujeres con deficiencia de folato que están embarazadas, en su mayoría tienen niños de bajo peso al nacer, prematuros y con defectos del tubo neural. En adultos, la anemia (macrocítica, megaloblástica) es un signo avanzado de deficiencia de folato. En niños, la deficiencia de folato puede retardar el crecimiento.

VITAMINA C.

La presencia de esta vitamina es requerida para un cierto número de reacciones metabólicas en todos los animales y plantas y es creada internamente por casi todos los organismos, siendo los humanos una notable excepción. Su deficiencia causa escorbuto en humanos, de ahí el nombre de ascórbico que se le da al ácido. Es también ampliamente usado como aditivo alimentario.

FUNCION:

Sus funciones son diversas. Facilita a la vez la liberación del hierro de la transferrina (proteína que

transporta el hierro en sangre) y también de la ferritina (una de las principales formas de almacenamiento del hierro)

.Es importante su participación en la formación del colágeno. Participa también en la formación de ciertos neurotransmisores como

la serotonina. Su concentración disminuye bajo situaciones de stress. Cumple una función importante en el sistema inmunológico

DEFICITUna dieta muy baja o carente en vitamina C produce el escorbuto. La mayoría de los síntomas derivan de la inadecuada formación y mantenimiento de los materiales intercelulares, y son: hemorragias subcutáneas, gingivales, y en otras áreas, debilidad muscular, deficiencia en la cicatrización de heridas, petequias, aflojamiento de dientes, perdida del cabello, piel seca pruriginosa y alteraciones neuróticas.

PROTEINAS

Son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en menores proporciones.Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de aminoácidos.- Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.- Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.- Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones

II. AMINOACIDOSLos aminoácidos son las moléculas unitarias, los monómeros de las proteínas. Todos los aminoácidos tienen una estructura común, que consiste en un átomo de carbono, el carbono alfa unido a un grupo carboxilo, un grupo amino y un átomo de Hidrógeno. La cuarta valencia del carbono alfa se completa con un grupo atómico de estructura variable, al que identificaremos como R (por Radical

En el aminoácido de estructura más sencilla, la glicina, el R es un átomo de Hidrógeno. Exceptuando la glicina, en todos los demás aminoácidos el carbono alfa es un carbono asimétrico o quiral. Así se denomina a los átomos de carbono unidos a

cuatro grupos atómicos diferentes. Las moléculas que, como los aminoácidos, tienen carbonos asimétricos, presentan isomería óptica. Es decir, por cada carbono asimétrico existen dos formas isoméricas, llamadas isómeros ópticos, que son imágenes especulares una de la otra. Los isómeros ópticos pertenecen a las series D o L. Los aminoácidos utilizados por los seres vivos son siempre de la serie L. Éstos se representan con el grupo amino ubicado a la izquierda.

En solución acuosa, los aminoácidos por lo general tienen carga eléctrica, ya que tanto el grupo amino como el carboxilo son ionizables.El grupo amino es básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón. El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa. Según la concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre (según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se ionizan simultáneamente.Se dice que los aminoácidos son anfolitos o anfóteros, pues tienen la capacidad de comportarse como bases o como ácidos; esta capacidad los faculta para actuar como amortiguadores del pH.

El grupo R o Radical de los aminoácidos es diferente para cada uno de ellos. Existen 20 radicales diferentes; por lo tanto, 20 clases de aminoácidos distintos forman las proteínas.Si bien los 20 aminoácidos son necesarios, hay 8 de ellos que la especie humana no puede sintetizar y debe adquirir con la alimentación; son los llamados aminoácidos esenciales. Según la composición de sus radicales, los aminoácidos se clasifican en apolares, polares con densidad de carga y polares con tendencia a ionizarse, es decir, con

tendencia a adquirir carga neta. Entre los últimos están los aminoácidos básicos y los ácidos, que son los que llevan otro grupo amino o carboxilo, respectivamente, en su radical.

ENLACE PEPTÍDICO

Es el enlace que establecen entre sí los aminoácidos. El enlace peptídico se produce al reaccionar el grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido. Los aminoácidos así combinados se llaman restos o residuos de aminoácidos.Al formarse la unión peptídica se desprende una molécula de agua. De manera que la reacción en la cual se enlazan los aminoácidos es una condensación. La inversa, en la cual el enlace peptídico se rompe y se obtienen aminoácidos libres, es una hidrólisis.

PEPTIDOS:

Una cadena que contiene dos o más residuos de aminoácidos es un péptido. Hasta diez residuos se la llama oligopéptido y por encima de diez residuos, polipéptido. Una proteína es un polipéptido de alto peso molecular, pero el límite entre ambos es arbitrario y varía según los autores.Los péptidos presentan dos extremos distintos: el N-terminal y el C-terminal. El N-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con grupo amino libre; este residuo es considerado el primero de la cadena. El extremo C-terminal es el que tiene un residuo de aminoácido con el grupo carboxilo libre; éste es considerado el último residuo de la cadena.

Niveles estructurales de las proteínas

Todas las proteínas son cadenas de alto peso molecular formadas por residuos de aminoácidos. ¿En qué se diferencia una proteína de otra? Las proteínas se diferencian, en primer lugar, por el número, tipo y orden de los aminoácidos que constituyen su cadena. La secuencia de aminoácidos que presenta una proteína particular se denomina estructura primaria.

En algunas proteínas hay más de un residuo del aminoácido cisteína, que lleva un grupo sulfhidrilo en su radical. Dos residuos de cisteína pueden establecer una unión covalente entre los átomos de azufre, el puente disulfuro. La posición de los puentes disulfuro, cuando están presentes, forma parte de la estructura primaria. Además de una secuencia particular de aminoácidos, las proteínas se pliegan sobre sí mismas, adoptando una estructura espacial determinada, o conformación nativa. Cada proteína adopta siempre la misma conformación nativa, si las condiciones del medio lo permiten. Esto indica que la forma de una proteína depende de su estructura primaria.El primer nivel de plegamiento de una proteína es su estructura secundaria. La estructura secundaria puede ser regular, como la alfa hélice o la hoja plegada beta, o no seguir un patrón regular, en cuyo caso es de tipo aleatoria.Las estructuras secundarias se originan porque se establecen uniones puentes de hidrógeno entre los restos amino y carboxilo de aminoácidos que están relativamente distantes en la estructura primaria, produciendo así un acercamiento entre ellos.La estructura terciaria es la disposición global que adoptan en el espacio las distintas regiones de una proteína, después de haber adquirido su estructura secundaria. Esta disposición depende de interacciones que se establecen entre radicales, en general bastante alejados en la estructura primaria. Entre dichas interacciones se cuentan: uniones iónicas, puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas (todas ellas uniones no

covalentes) y puentes disulfuro.Algunas proteínas tienen estructura cuaternaria. Esta estructura se alcanza cuando la proteína está formada por dos o más cadenas polipeptídicas unidas entre sí por uniones no covalentes entre los radicales. A cada una de las cadenas que constituyen la proteína se le da el nombre de protómero o subunidad. Las proteínas de estructura cuaternaria también se conocen como proteínas oligoméricas.

Niveles estructurales de las proteínas

Desnaturalización Regresar

La desnaturalización es la destrucción de la conformación nativa de una proteína, sin que se vea afectada su estructura primaria. La proteína conserva la cadena, pero no su estructura espacial. Cuando una proteína se desnaturaliza, la función biológica se pierde, ya que ésta se halla estrechamente ligada a la forma.Dado que la conformación nativa de una proteína está sostenida por uniones relativamente débiles, muchos agentes son capaces de afectarla, por ejemplo: calor, radiaciones, congelamientos repetidos, grandes presiones, ácidos o bases muy concentrados que provocan marcados cambios de pH, algunos solventes orgánicos, etc.

Desnatularización proteica de la albúmina de huevo

Desnatularización del colágeno

Funciones de las proteínas Regresar

Las proteínas desempeñan infinidad de funciones: hormonal, de sostén, contráctil, de transporte, de defensa, regulación genética, recepción de señales, enzimática y muchas otras. También pueden ser oxidadas para la producción de energía (rinden 4 Kcal/g) aunque no se reservan con este fin.Todos hemos oído hablar de la información genética y se sabe que esta información, guardada en las moléculas de ADN, es la responsable de las características de un organismo y de las diferencias entre una planta y un perro, o entre dos personas. Lo que no todos saben es que la información que guarda el ADN es la información para fabricar proteínas. No heredamos el color de pelo, o la estatura, heredamos recetas con las instrucciones para elaborar determinadas proteínas. Luego, las proteínas son las encargadas de dotar al organismo de su estructura, su función y sus características propias.

ACIDOS NUCLEÓTIDOS

Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos (polinucleótidos) y a su vez los nucleótidos son moléculas constituidas por una base nitrogenada, un monosacárido de cinco carbonos (pentosa) y de uno a tres fosfatos. Este tipo de estructuras participa en una amplia variedad de procesos biológicos:1. Constituyen las unidades estructurales de los ácidos nucleicos (ADN y ARN)2. Forman parte de coenzimas de óxido reducción (FAD, NAD+, NADP+)3. Forman parte de compuestos que actúan como segundos mensajeros en el mecanismo de acción de determinadas hormonas y neurotransmisores (AMP cíclico, GMP cíclico).4. Los nucleótidos de purina actúan en general como compuestos reservorios de energía (ATP, GTP).5. Los nucleótidos de pirimidina también son utilizados como intermediarios de alta energía en procesos biosintéticos (UDP, CDP que forman UDP-glucosa y CDP-acilglicerol intermediarios en la síntesis de glucógeno y lípidos respectivamente).

ESTRUCTURA GENERAL DE LOS NUCLEÓTIDOSLos nucleótidos son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Un nucleósido resulta de la unión β-glicosídica entre una pentosa (D-ribosa en el ARN o D-desoxirribosa en el ADN) y una base nitrogenada que puede ser una purina o una pirimidina. Un nucleótido está formado por la unión de un grupo fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base nitrogenada

BASES NITROGENADAS

Las bases nitrogenadas se asemejan estructuralmente a sustancias cíclicas de seis átomos (dos de éstos átomos son nitrógeno) como en las pirimidinas o bien a un anillo de pirimidina fusionado con un imidazol (estructura cíclica con dos anillos y cuatro átomos de nitrógeno). Dentro del grupo de las bases púricas se encuentran la Adenina (A), y la Guanina (G) mientras que Timina (T), Citosina (C), Uracilo (U) son bases pirimidínicas. Estos derivados de la purina y la pirimidina son las bases que se encuentran con mayor frecuencia en los ácidos nucleicos.

La hipoxantina y la xantina también son bases púricas e intermediarias en el catabolismo de la adenina y la guanina. El producto final del catabolismo de las purinas en los humanos es el ácido úrico, una base púrica completamente oxidada.Las bases nombradas son las que se encuentran mayoritariamente en los ácidos nucleicos. Sin embargo, también hay otras bases menos frecuentes, llamadas bases raras o menores como la 5-metil-citosina, 5-hidroxi-metil-citosina, 2-metil-guanina y 6-metil-adenina.

FORMACIÓN DE UNIONES PUENTE DE HIDRÓGENOLos átomos de hidrógeno de los grupos –NH2 y NH de las bases nitrogenadas pueden formar uniones puente de hidrógeno con los átomos de oxígeno C=O de la posición 2 de la timina, citosina y uracilo o de la posición 6 de la guanina. Este tipo de unión entre moléculas, cuya característica se estudiará en clases posteriores, está íntimamente relacionada con la estructura de los ácidos nucleicos.

NUCLEÓTIDOSLos nucleótidos, ribonucleótidos y/o desoxirribonucleótidos son nucleósidos fosforilados en uno o más grupos hidroxilo del azúcar (por lo general ribosa o desoxirribosa). El ácido fosfórico se una a un grupo hidroxilo del azúcar formando un éster fosfórico. El grupo hidroxilo implicado en la unión es generalmente el de la posición 5’, sin embargo también existen nucleótidos con grupos fosfato unidos a los hidroxilos en 2’ o 3’. Cuando dos o tres grupos fosfato están unidos al azúcar, la molécula resultante se denomina nucleósido di o trifosfato.

En esos casos, el segundo y tercer grupo fosfato se unen al primero de ellos por uniones anhídrido fosfórico. Se muestra a continuación la estructura del ATP.

La presencia de restos de ácido fosfórico en los nucleótidos determina el carácter ácido de éstas moléculas. A pH neutro, los grupos fosfato están ionizados y presentan cargas negativas.

CONCLUSIONES

Las vitaminas son parte esencial de nuestro desarrollo, participan en el metabolismo de muchas sustancias ayudando a liberar energía necesaria para las actividades que el cuerpo necesita llevar a cabo.

Una adecuada alimentación es la fuente perfecta de vitaminas, minerales y demás elementos necesarios para un buen desarrollo.

Todas las vitaminas son importantes ya que cada una de ellas desempeña papeles diferentes, una sola vitamina no puede sustituir a las demás ya que no poseen propiedades iguales.

La carencia de vitaminas puede conducirnos a contraer graves enfermedades que evitaríamos con una balanceada alimentación, cuidándonos de no consumir unas en exceso y otras en poca o nula cantidad.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

Bioquímica Casos y Texto - 6a ed. 2a reimp. Buenos Aires – Argentina: Harcourt Brace.

Harper Bioquimica Ilustrada – 28° ed. Barcelona – España: Manual Moderno.