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Modelo matemático de MonodSi en un cultivo uno de los requerimientos esenciales para el crecimiento (sustrato y nutrientes), estuviera presente sólo en cantidades limitadas, se agotaría primero y el crecimiento cesaría. El modelo matemático de Monod (1942, 1949) asume que la rapidez de asimilación del sustrato, y en consecuencia la rapidez de producción de biomasa, está limitada por la rapidez de reacción de las enzimas involucradas en el compuesto alimenticio que está en menor cantidad con respecto a sus necesidades. La ecuación de Monod es

La rapidez de crecimiento de biomasa es una función hiperbólica de la concentración de alimento, como se muestra en la Figura 13.2.

Constante de rapidez de crecimiento de Monod, como una función de la concentración de sustrato limitante.

Con respecto a la ecuación (13.3), cuando hay exceso de alimento limitante, esto es, S>>Ks, la constante de rapidez de crecimiento k es aproximadamente igual a la rapidez de crecimiento máximo ko de la ecuación (13.3), y se dice que el sistema es limitado en enzimas. Dado que las enzimas son suministradas por la masa microbiana, se dice que el sistema es esencialmente limitado en biomasa,

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y la ecuación es una ecuación de primer orden en la biomasa; esto es, la rapidez de crecimiento rx es proporcional a la primera potencia de la biomasa presente. Cuando S<<Ks, el sistema es limitado en sustrato, y en este caso

r x= constante

y la constante de rapidez de crecimiento es de orden cero en la biomasa; esto es, la constante de rapidez del crecimiento es independiente de la biomasa presente. Cuando S = Ks, la constante de rapidez del crecimiento es la mitad del máximo.

Sustituyendo la ecuación (13.3) en la ecuación (13.2), la rapidez de producción de biomasa se transforma en

Reacción modelo.  Michaelis-Menten Michaelis y Menten propusieron un modelo simple para explicar la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas. En este modelo la enzima se combina reversiblemente con su substrato para formar el complejo enzima-sustrato (ES) que subsecuentemente se rompe para formar el producto, hecho que regenera a la enzima. El modelo para una molécula de sustrato se muestra a continuación:

(1) En donde: S es el substrato E es la enzima

ES es el complejo enzima sustrato o complejo de Michaelis y Menten

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k1,k-1 y k2 son las constantes de velocidad de la reacción.

LA ECUACIÓN DE MICHAELIS Y MENTEN

Describe como varía la velocidad de reacción con la concentración de sustrato:

V0=¿

Vmax [S ]Km+[ S ]

¿ (2)

En donde: v0 es la velocidad inicial de la reacción Vmax es la velocidad máxima

Km es la constante de Michaelis y Menten= [S] es la concentración de sustrato.

CONCLUSIONES IMPORTANTES SOBRE LA CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN

Características de Km: la constante de Michaelis-Menten es característica de una enzima y particular para un substrato. Refleja la afinidad de la enzima por ese substrato. Km es numéricamente igual a la concentración de substrato a la cual la velocidad de reacción es la mitad de la Vmax (Km= Vmax/2). Este parámetro, Km no varía con la concentración de enzima.

Significado de una Km pequeña: un valor numérico pequeño de Km refleja una alta

afinidad de la enzima por su substrato porque a una baja concentración del mismo, la enzima a desarrollado ya la mitad de la velocidad máxima.

Significado de una Km grande: el valor numérico grande de Km refleja una baja afinidad de

la enzima por su substrato porque a una concentración elevada del mismo, la enzima desarrolla la mitad de la velocidad máxima.

Relación de la velocidad con la concentración de enzima: la velocidad de la reacción es directamente proporcional a la concentración de la enzima a cualquier concentración de substrato. Por ejemplo, si la concentración de enzima es disminuida a la mitad, la velocidad inicial de la reacción (v0) es reducida también a la mitad de la original.

Orden de la reacción: cuando [S] es más

pequeña que la Km, la velocidad de la reacción es aproximadamente igual a la concentración de substrato.  

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100                                                   

                                                 50   

                                                      0                                                                                                  Substrato

                                                          KmFigura: Localización de la constante de Michaelis (Km)

La velocidad de reacción se dice en estas condiciones es de primer orden con respecto al

substrato. Cuando [S] es más grande que la Km, la velocidad es constante e igual a la Vmax. La velocidad de la reacción es independiente de la concentración de substrato y se dice que es de orden cero con respecto a la concentración de substrato.

BIBLIOGRAFÍA:http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/ecuacion%20de%20michaelis1.html

http://www.capac.org/web/Portals/0/biblioteca_virtual/doc003/capitulo13.pdf