[Zeitselm L Untersuchung 322 L. B a r t ~ : [ der Lebensmittel

Enzymuntersuchungen w~ihrend der Trocknung des griinen Tabaks. Yon

L. Bar t . .

~ i t t e i l u n g a s s d e r k S n i g l , u n g a r i s c h e n T a b a k v e r s u c h s a n s t a ] t , P M l a g .

(Eingegangen am 2~l. ATril 1939.)

In den getrockneten, sogenannten d a c h r eif e n Tsbakblii~tern durchgeftthrte Enzym- untersuchungen haben erwiesen, dal~ diese zur Fermentation gdangenden BlOtter immer gut nachweisbare Mengen K a t a l a s e , P e r o x y d a s e und P h e n o l a s e (Oxydase) ent- halten (1, 2). Friihere Untersuchungen wollten eine Parallelitiit zwischen Aktivit/~t der genannten Enzymen nnd der wghrend der Fermentation stattfindenden Nicotinver- minderung nachweisen-- woriiber F o d o r und R e i f e n b e r g (3) zahlenmgl]ige Daten ver- 6ffentlichten - - , konnten abet nut feststelien, dab a lma zwischen dem Katalasegehalt der B1/itter und der Nieotinvermindernng eine Parallelitgt besteht, Peroxydase und Phenolase aber gar nicht mit der Nicotinverminderung in Zusammenhang stehen. Auch die Aktivit~t der Katalsse schien innerhalb einer Tabaksorte (D e b r e c e ner) zu beweisen, dab ein gewisser Zustand des daehreifen Tsbsks, der noch die Gegenwart aktiver Ka- talase anzeigt, such zur Zerse~zung des Nicotins fghig ist. Dal~ der Katslase- und such tier Peroxydzsegehslt der Bliitter die Nicotinzersetzung und such im allgemeinen das Gesehehen der Fermentation nicht unmittelbar beeinfluSt, haben die Ergebnisse der sp~teren Untersuchungen gezeigt (2), nach welehen die Kstalase und Peroxydase scho,~ im ersten Abschnitt der Fermentation vernichtet werden m~d infotgedessen am Vorgang der Fermentation nieht teilnehmen k6nnen.

Die Enzymaktivib~t, die in dachreifen Tabzkbl~t~ern nachweisbar ist, scheint ohne Zweifel ein ~est der Enzyme zu sein, welche in den griinen, veto Stengel friseh ~bgebroehenen Blgttel-a in wahrscheinlich viel gr6Berer Aktivit/~t vorhanden sind. In der zur Verfiigung stehenden Literatur haben wir keine Daten beziiglieh der drei genannten Enzyme w~hrend des ganzen Trocknungsvorganges des Tabaks gefunden, und zur Zeit ist unbekannt, nach welchen Xnde- rungen die Enzymaktivit~t auf das manchmal minimale Niveau sinkt, auf welchera sie in den daehreifen Bl~ttern vorhanden sind.

Ein weiteres ZM unserer Untersuehungen war, festzustellen, wie sich die Enzym- aktivit~t der Tsbakbls die kiinstlich, d.h. bei h6herer Tempexatur (,,R6hren~rock- nuns"), getrocknet wurden, zu dem Enzymgehalt der gew6hnlich getrockneten Bli t ter verhs und ob die kiinstlich getrockneten B1s auf Grund der Enzymakt iv i t i t eine Neigung zur Fermentation babes. Nit dieser Frage besehs sich trfiher Neu- b e r g uod K o b e l (4) mit dem Ergebnis, da$ such nsch einem Trocknungsverfahren, ws wdchem die maximale Temperatur 100 ~ Amylase, Invertsse, Phos- phatase, ferner KetonMdehydmutsse eine unwesentliche Aktivit~tsverminderung eriitten.

Die Erfahrungen der Praxis zeigen abet, da/~ die mit der Methode der R6hrentrock- nung getrockneten BlOtter eine sehr schwache Fermentationsf/~higkeit zeigen; sie fer- mentieren sogar fiberhaupt nieht, obwohl w/ihrend der l~tihrentrocknung die Lufttem- peratur des Trocknungsranmes nicht h6her als auf 60--80 ~ steigt. Diese Erscheinung l~$t sich darsuf zurttckftihren, dab wS.hrend der ktinstlichen Trocknung die F/ihig- keit der BlOtter zur Fermentation stark geseh~digt oder voll@~ndig zerst~Srt wird.

Weil die ,,Fermentation" des Tabaks als eine Smnme yon Oxydationsvorggngen anzunehmen ist, welche Katalysatoren ben6tigen, diirfen wir in erster Reihe die oxy-

78. B a n d "] Enzymuntersuchungen wi~hrend der Trocknung des grfinen Tabaks. 323 Oktober 1939J ,

dierenden Enzyme als Katalysatoren auffassen. Die schon zitierten Untersuehungen (2) haben erwiesen, dab w~ihrend der Fermentat ion nu t die Phenolase in stark verminderter Aktivit~t zuriickbleibt, so dab dieses einzige Enzym fiir den Fermentat ionsvorgang verantworLlich gemaeht werden kSnnte. Da abet, wie schon erwahnt, die Nieotin- verminderung ebenso wie allgemein die Fermentat ionskraft mit dem Katalasegehalt der Bl~itter in Zusammenhang zu stehen scheint, wurden alle drei Enzyme w~ihrend der kiinstliehen sowie der natiirlichen Troeknung untersucht.

A n s t e l l u n g de r V e r s u c h e , U n t e r s u c h u n g s m e t h o d e n .

Die Versuche warden mit dem ungarischen K e r t i - Tabak angestellt, einerseits bei ge- wShnlicher Temperatur in einer zur Troeknung allgemein gebrauchten Troeknungsseheuer, anderseits in einer Scheuer yon S n o w , deren Luft temperatur sich leicht steigern l~B~.

Die Blatter wurden am 10. VIII. 1937 6 Uhr in der Friihe abgebrochen, nach einer sehr sorgfMtigen Auswahl je 100 B1/~tter auf 2 Schntire aufgereiht und die eine in die gewThnliehe, die andere aber in die Snowsche Seheuer eingestell~.

Die Untersuchung der anf/inglichen Enzymaktivit/~t der BlOtter wurde sofort nach dem Abbrechen vom Stengel darchgeftihrt, zu den weiteren Aktivit~tsprtifungen wllrden je 10 BlOtter aus den schon in den Scheuern zur Trocknung eingestellten Mustern herausgenommen. Da unsere noch nicht verSffentlichten Untersuehungen gezeigt haben, dab die versehiedenen Teile der dachreifen sowie auch der griinen B1/itter nich~ nur verschiedene Mengen yon Nahrstoffen, sondern auch die Enzyme in verschiedener Aktivit~tt enthalten, wurde nicht das ganze Blatt, sondern aus der Mitre des Blattes ein kreisfSrmig ausgeschnittener Tell zur Prtifung vorbereitet.

Je 10 Stiick aus den kreisfSrmigen Bl~tteflen (7 cm Durehmesser) wurden mit Quarz- splittern verrieben, 200 cem 1/15 mol. Phosphatpuffer (p~ = 5,9) zugegeben und 1iltrier~. Vom Auszug wurden je l0 ccm zur Bestimmung der Peroxydase bzw. Phenolase angewandt.

Zur ]~estimmung der Peroxydase bzw. Phenolase wurde unsere lohotometrisehe Methode verwendet (5). ]3el beiden Enzymen enthielt die Reaktionsmischung 0,5% Pyrogallol und bei der Peroxydase auBerdem 0,025% Wasserstofil0eroxyd. Das Reaktionsgemiseh wurde bei der Peroxydase 5 Minuten, bei der Phenolase ~ber 20 Minuten mit ~ther 3real ausgesehiittelt, die a~herische LTsung auf 50 ccm aufgefiillt nnd photometriert. Die erhaltenen Mflligramme Purpuro- gMlin wurden aui 100 qcm ]3]attspreite umgerechnet.

Da der w/isserige Auszug kaum oder gar nicht eine Katalasewirkung zeigte, wurde die Katalasebestimmung in Brei durehgeifihrt, unter volumetrischer Messung des aus dem Wasser- stoffperoxyd freigesetzten Sauerstoffs. Ein Bl~tteil yon 3,7 em Durehmesser wurde mit Quarz- splittern verrieben, 25 ccm PufferlTsung and sparer 5 ccm l proz. WasserstoffloeroxydlSsung zugegeben und der Sauerstoff in jeder Minute gemessen.

In den Ergebnissen wird die Menge des Sauerstoffs in Kubikzentimetern angegeben, die in 5 Minuten dureh die Wirkung yon 100 qcm Blattspreite freigesetzt wurde.

Die Temperaturschwankungen, die w/ihrend der zweierlei Trocknung herrschten, shad in den Abbildungen neben tier Kurve tier Enzymaktivit/~t angegeben.

U n t e r s u e h u n g s e r g e b n i s s e . Tabellel. ~ n d e r u n g der E n z y m a k t i v i t i ~ t , w/ ihrend der T r o c k n u n g bei gewThn-

l i eher T e m p e r a t u r .

Nr.

1 2 3 4 5

6 7

8

:Enzymaktivi t / i t in 100 qcm Bla t t Datum

10. VIII. 6 Uhr 11. VIII. 8 ,, 12. VIII. 8 ,, 13. VIII. 18 , ,

14. VIII. 18 ,, 16. VIII. 6 ,, 21. VIII. 8 ,, 30. VIII. 8 ,,

Daue r der T rocknung in Stunden 1)eroxydase [ Phenolase

0 26 50 84

108 144 266 482

Parpnroga l l in m g

0,579 0,781 0,840 0,884 0,851 0,821 0,715 0,663

0 0 0

0,041 0,052 0,022

I 0,057 i 0,051

I Ka t a l a se

--i O z ocfft

102 92 80 81 52 18 29 33

21"

3 2 4 L . B a r t ~,: [Zeitschr. f. Untersuchung [ der Lebensmittel

Tabelle 2. )[nderung der E n z y m a k t i v i t i t , w~hrend tier Trocknung bei h6herer Temperatur.

Enzymakt iv i t~ t in 100 qcm Bla t t

l~r. Dalum Katalase

1 2 3 4 5 6 7 8

10. VIII. 6 Uhr 12. VIII. 16 ,, 13. VIII. 8 ,, 13. VIII. 18 ,, 14. VIII. 6 ,, 14. VIII. 18 ,, 15. VIII. 7 ,, 16. VIII. 6 ,,

Dauer der Trooknung in 'Stunden

0 58 74 84

9 6 108 121 144

Peroxydase i Phenolase i

, Purpurogal l in rag

0,579 0,786 0,740 0,884 0,724 0,410 0,184 0,044

0 Spur 0,044 0,050 0,048 0,039 0,020 0,016

O2 ecru

102 61 73 3 0 35 3

12 0

B e s p r e c h u n g der Ergebn i s se .

In den vom Stengel abgebrochenen griinen Tabakbl~ttern befindet sich die Xatalase in sehr hoher Aktivitit, aber mit Wasser geht nut ein Bruchteil in L6sung, meistens zeigt abet der wgl]rige Auszug der Tabakblgtter gar keine Katalasewirkung. Diese Er-

r~g

L CBO i i

l~roxydese

'=~6g

Temperatur

M I Pkenolase

0 80 T60 2110 220 g00 /,4~0 L?auer der Tmcknung Sid

Abb. I. ]nderung der :Enzymaktivitit wihrend der Trocknung bei gewShnHcher Tempera%ur.

scheinung hat schon Loew (6) zu der Hypothese geftihrt, dab in den Tabakblittern die Kata-

lase in zwei Modifikationen vorhanden sei, n~imlich eine in Wasser i6sliche und eine in Wasser unlSsliche Nodifika- tion. Das griine Tabakblatt enthi~lt nur in Wasser unl6s- liche Katalase; diese Befunde wurden durch die Untersu- chungen yon Beh rens (7) be- kr~ftigt. Wahrend der Trock- hung nnd Fermentution er- hSht sioh nach Loews Unter- suchungen die Menge d e r wasserl6slichen Katalase.

In den yore StengeI frisch abgebrochenenBlattern nimmt

die Aktivitat der Katalase schnell ab, auch wenn die Blatter bei stark verhindertem Wasserverlust bei Zimmertemperatur stehen. Kerti-Tabakbliitter, die drei Tage au'f- einandergelegt stehea (in sog. ,,Schwitzenlassen"), zeigten die folgende Katalaseaktivi- t~t (ccm 0~):

Frisch 1 Tag 2 Tage 3 Tage 136 114 90 71

W~hrend dreler Tage verlieren die BlOtter. kaum yon ihrem Feuchtigkeitsgehalt (5%); die Katalaseaktivit~t~ nahm abet fast auf die I-I~lfte, ab.

Wghrend der Trocknung bei Zimmertemperatur nimmt die Katalaseaktivitgt auch sohnell ab, bleibt abet nach einiger Zeit aui einem gewissen Niveau stehen bzw. nimmt

78. :Band ] Enzymuntersuchungen w/~i~rend der Trocknung des griinen Tabaks. 325 Oktober 1939] -

nach einiger Zeit nut sehr langsam ab (Abb. 1). Nach einer Trocknung yon 140 Stunden erreicht die KataIaseaktivit~t das Minimum; in dieser Zeit haben die B1/itter einen Feuchtigkeitsgehalt yon 56--58%. Von diesem Zeitpunkt an bis zur 480ten Stunde der Trocknung, w/~hrend welcher Zeit die Bl/itter vollst/~ndig gef/irbt werden und einen Feuch- tigkeitsgehalt yon 101-15 % enthalten, nimmt die Katalaseaktivit/~t langsam zu, so dai] die Tabakbl/~tter vor der Fermentation gut nachweisbare Mengen yon Xatalase enthalten.

Die Xndernng der Peroxydaseaktivit/it wiihrend der Trocknung bei gewShnlicher Temperatur gibt ein anderes Bild als die der Katalase. I n frischen griinen B1/ittern ist die Peroxydase in viel schwi~cherer Akti- vit~t vorhanden als in den Bl~ttern, die schon eine Zeitlang getrocknet wurden. In den ersten 80 Stunden der Trocknung nimmt die Feroxydaseaktiviti~t stark zu (52%), und yon diesem Zeitpunkt an nimmt sie allms lich und best/indig ab. Nach einer Trocknung yon 480 Stunden hat die Peroxydase eine hohe Aktivit/it, die n o c h i m m e r g rS l ]e r i s t a ls in den f r i s c h e n g r i i n e n B1/~ttern.

Vergleicht man die Aktivit/~t der Katalase und Peroxydase in verschiedenen Teilen eines Blattes (Adersystem und Blattspreite), so ergeben sich entgegengesetzte 1%esuttate. In der Haupt- ader z. ]3. befindet sich Peroxydase--auf Trocken- gewicht umgerechnet - - immer in maximaler Aktivit/it, die Katalaseaktivit~t aber zeigt das Minimum. Wenn man den Spreitenteil des Blattes untersucht, nimmt die Kata]aseaktivit~t gegen die:Spitze und den Rand zu, die der Peroxydase laBt sich aber gegen die Mitre und entlang der

10o'

~0 80 72.0 760 ~aueP der ]'POc, knun~ ~?Id

Abb. 2. )[nderung der Enzymaktivit~it wi~hrend der Trocknung bei h6herer Temperatur.

ttauptader in h6herer Aktivit/~t nachweisen. Auch die Vortei!ung der Katalase und Peroxydase in der ganzen Pflanze zeigt ein entschieden anderes Bild. :Die Katalase nimmt gegen die Spitze der Pflanze zu und ist in umso grSl]erer Aktivit~t vorhanden, je jiinger der Pflanzenteil ist. Die Peroxydaseaktivit/~t aber zeigt eine zunehmende Tendenz gegen den Grund und den unterirdischen Tell der Tabakpflanze zu.

Das vollsts irische, griine Tabakblat~ zeigt iiberhaup~ keine Phenotase- wirkung, die erst etwa in der 80ten Stunde der Trocknung erscheint. Es kann mSglich sein, dai3 die Phenolasewirkung schon frfiher eingetreten ist und langsam ebenso zunimmt, wie die tier Peroxydase, aber am Anfang ist die Menge des entstehenden Purpurogallins so minimal, daI~ sie auch mit unserer empfindlichen photometrischen Methode nicht fai~bar ist. Jedenfalls nimmt die maximale Aktivitiit, die in den bei Zimmertemperatur getrockneten Blgttern nach fund 100 Stunden zustande kommt, sp~iter nicht ab, sondern bleibt auf demselben l~iveau.

Die am Anfang der Trocknung stark zunehmende Aktivit~t der Phcnolase und der Per- oxydase 1/~l~t sich vielleicht aus Untersuchungen yon v. S z e n t - G y 6 r g y i (9) erkl/~ren. Der Autor hat nachgewiesen, dab in Pflanzenmaterial der Ausfall oder die Hemmung der Phenolase- bzw. Feroxydasereaktion auf Gegenwart yon reduzierenden Stoffen (Hexurons~ure) zuriickzu- ffihren ist. In unserem Falle scheinen die Stoffe in einigen Tagen zu verschwinden, so daI~ die vollst/~ndige hktivit/~t der :Enzyme frei wird. In dem sp~teren Abschnitt der Trocknung geht die viel empfindlichere Peroxydase langsam zugrunde (Abb. 2).

[Zeitschr. f. Untersuchung 326 L. B a r t ~ : Enzymuntersuchungen des griinen Tabaks. L der Lebensmittel

W/ihrend der Troeknung bei h6herer Temperatur verhalten sieh die Enzyme am Anfang genau so wie w~hrend der Troeknung bei Zimme~temperatur. Aueh bier nimmt - - abgesehen you aus der Ungleichheit der Muster entstandenen Schwankungen - - die Katalaseaktivit~t raseh ab, abet diese Abnahme bleibt fiberhaupt nieht stehen, sondern ffihrt zu einer vollst~ndigen Inaktivierung. Die Peroxydaseaktivit~t nimmt naeh der anfgnglichen Steigerung ebenfa]ls raseh ab und sinkt fast auf Null. Die Anderung der Phenolasereaktion zeigt auch gut, dal~ bier yon echten Enzymen die Rede ist, da auch die Phenolaseaktivit~t, sobald die Temperatur des Troeknungsraumes fiber 40 ~ steigt, anf~ngt zu sinken. W~hrend der Troeknung - - ebenso wie w~hrend der Fermentat ion-- ist die Phenolase das widerstandsf~higste Enzym, da sie nach der Trocknung prozentual in tier h~chsten Aktivit~t zuriiekbleibt.

Die Tabakbl~tter, die bei hSherer Temperatur getroeknet wurden, enthalten die untersuchten Enzyme in viel geringerer Aktivits als die bei niedriger Temperatur getroekneten Bl~ttter. Wenn man diese Tatsache mit der Effahrung vergleieht, dal~ die bei hSherer Temperatur getroekneten BlOtter schwache oder keine Neigung zur Fer- mentation haben, kann man daraus sehliel]en, daI~ der Komplex der BlOtter, welcher die Fermentation zustande bringt, w ~ h r e n d der k i i n s t l i e h e n T r o e k n u n g te i l - weise ode r g~nz l ich z u g r u n d e geh t , sei es irgendeines der yon uns untersuehten Enzyme oder ein ~hnlieher thermolabiler Komplex des Tabaks.

Z u s a m m e n f a s s u n g .

Die Untersuchungen fiber die Aktivit~t yon Katalase, Peroxydase und Phenolase w~hrend der Trocknung von grfinen Tabakbl~ttern bei Zimmer- bzw. bei h6herer (bis 70 ~ Temperatur ffihrten zu den folgenden Resultaten:

1. Die in den grfinen Tabakbl~ttern nachweisbare Katalase ist fast g~nzlich in in Wasser unl6slicher Form and im Vergleich zur Peroxydase an entgegengesetzten Stellen vorhanden. Kutalase finder sich in h6chster Aktivit~t an der Spitze und am Rand der Blattspreite, Peroxydase abet zeigt die h6chste Aktivit~t im Adersystem.

2. Von den untersuchten Enzymen ist die Katalase die empfindlichste; ihre Ak- tivit~t nimmt schon in einigen Tagen bei gehemmtem Wasserverlust stark ab. In den bei Zimmertemperatnr getrockneten Bl~ttern nimmt anfangs die Enzymaktivit~t rasch ab, bleibt abet nach einer Troeknung yon 140 Stunden stehen, und yon diesem Zeit- punkt an nimmt die Aktivit~t langsam zu bis znr letzten in den 480 Stunden durch- gefiihrten Beobachtung.

3. W~hrend der Trocknung bei hSherer Temperatur nimmt die Aktivit~t der Ka- talase st~ndig ab, und nach 140 Stunden l~l]t sich in den Bl~ttern keine Katalase mehr nachweisen.

4. Die Aktivitiit der Peroxydase nimmt w•hrend der Trocknung bei niedriger sowie hSherer Temperatttr im ersten Abschnitt der Trocknung zu, dann w~hrend der ersten Trocknung langsam ab, nach 480 Stunden ist sie aber in h6herer Aktiviti~t vor- handen als in den grfinen Bl~ttern. W~hrend der Trocknung bei hSherer Temperatur nimmt die Peroxydaseaktivit~t rasch ab und fiillt schliei~lich fast auf Null.

5. Phenolase l~13t sich in den grfinen Bl~ttern nicht nachweisen. Nach einer Trock- nung yon etwa 80 Stunden erseheint sie in gut bestimmbaren Mengen, abet im Vergleich zur Peroxydase in sehr schwacher Aktivit~t. Das w~hrend der Trocknung bei Zimmer- temperatur in 100 Stunden entstandene Maximum bleibt bis zum Ende der Troeknung

78. Band ] R e f e r a t e. - - Allgemeines. 327 Oktober 1939~

unver~ndert, w~hrend der Trocknung bei hSherer Temperatur nimmt sic abet gegen ~Ende des Vorganges stark ab.

L i t e r a t u r . 1. Bar ta , L., Biochem. Z. 257, 406 (1932). - - 2. Bar ta , L., diese Z. 75, 437 (1938). - -

3. Fodor , A., u. A. Reifenberg, Z. phygiol. Chem. 162, 1 (1926). - - 4. ~eube rg , C., u. M. Kobel , Biochem. Z. 229, 455 (1930). - - 5. Bar ta , L., Ebenda 293, 228 (1937). - - 6. Loew, O., U. S. Dep. Agricult. Rep. 1901, l~r 6 8 . - 7. Behrens, J., Zbl. Bakter. I I 7, 1 (1901) . - ~. v. Szen*-Gy6rgyi , A., Biochemie. J. 22, 1387 (1928).

Referate. Allgemeines.

Lerehe, Martin, und Heinz Rievel: Die Aufgaben des Tierarztes in der Lebensmittel- hygiene. (Inst. /. Lebensmittelhyg., Univ. Berlin.) Erg. Hyg. 21, 1--25 (1938).

Auf Veranlassung der Schriftleitung der ,,Ergebnisse der Hygiene, Bakteriologie, Immunit~tsforschung und experimentellen Therapie" haben Verff. im Rahmen einer r~umlich begrenzten Abhandlung ein Bild yon den tier~Lrztlichen Aufgaben der Lebens- mittelhygiene entworfen, das im einzelnen folgende Gegensti~nde umfal]t: Die Fleiseh- besehau als Grundlage der Lebensmittelhygiene, die Lebensmitteliiberwachung dutch den Tierarzt, die tier~rztliche Milchkontrolle und Wurstuntersuchung. Letztere ist ausftihrlich behandelt, und zwar nach den Stiehworten: Rohwurst, Kochwurst, Brfih- und Bratwurst, Durchftihrung der Wurstuntersuchnng und Wurstvergiftungen. Der Wert der Fleischbesehau wird an Hand der Erfolge herausgestellt. So waren im Jahre 1934 im Deutschen Reiche nur noch 68 Milzbrand!~ille beim Menschen zu verzeichnen, darunter 26 infolge Kontakt mit notgeschlaehteten Tieren; das Verh~iltnis der I-Ii~ufig- keit der menschliehen Erkrankung zu der yon Tieren betrug in Deutschland 1 :30 , fil Bulgarien dagegen 1 : 1 his 1 : 3. Die Zahl der Fleischvergiftungen durch Flelsch notgeschlachteter Tiere ist bei uns in der Zeit yon 1923--1932 yon 28,5% aui 5,7% aller Lebensmittelvergiftungen zuriickgegangen. Die seit dem 1. X. 1937 im ganzen Reich einheitlich durchgefiihrte Trichinenschau, die nunmehr aul~er dem Schwein .auch Wildschwein, Fuchs, Dachs, Hund und andere fleischfressende, dem Verzehr .dienende Tiere (B~r) umfal]t, l~]t nut noch in seltenen F~llen Trichinen zur Fest- ~tellung kommen, so da~ auf 1 Million Schweine nut 7 trichlnSse Tiere entfallen. Was ~den Finnenbefall der Rinder angeht, so ist dieser Krankheit erst dann mit Erfolg bei- zukommen, wenn yon i~rztlicher Selte systematisch mit allen Mitteln gegen siimtliche Bandwurmtr~iger vorgegangen wird, yon denen jeder t~glich etwa 200000 Bandwurm- eier verstreut. Die verh~ltnism~Big seltenen Fischvergiftungen werden nicht etwa dutch in Zersetzung befindliehe robe, sondern zubereitete Fische verursacht. Hinsiehtlich der Wurstbeurteilung verdient Berfieksichtigung, da] der Keimgehalt allein nicht mall- gebend ist, wurde doch sogar die Ansicht vertreten, da] fiir Dauerwurst iihnlich wie ~iir K~se Bakterien zur Erzielung des Aromas notwendig seien. Bei Brtihwiirstchen gilt die Beimischung yon Organteilen (Innereien), Schwarten und Sehnen als Verf~l- schung, dagegen nicht die Zugabe yon Schwartenzug, worunter die yon der Epidermis be~reiten Sehwarten zu verstehen sind. Ftir die in Berlin geschaffene geringere Sorte Brfihwurst, die sog. ,,Dampfwurs~", sind die genannten Beimischungen zul~ssig. Fiir die Zwecke der Blutwurstherstellung l~l~t slch durch den Zusatz yon Natriumcitrat zum Blur sowohl dessen Verschmutzung beim Rtihren, als auch die Gerinnung ver- mciden und damit der Fibringehalt erhalten. Als Hilfsmittel ftir die Wurstunter- suehung hat sich neben der Histologie die Analysenquarzlampe bewi~hrL deren ultra-