componentes celulares aula 1
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A CÉLULA E SEUS CONSTITUINTES
MOLÉCULARES
10 milhões, talvez 100 milhões de espécies na terra.
Organismos constituídos por uma célula única, ou por um conglomerado delas.
Mas desde bactéria (1 célula) até o homem (1013) todos se originaram por divisões
a partir de uma única célula.
Robert Hooker (1665): tecidos de plantas divididos em compartimentos que chamou
de células.
Theodoro Schwann (1840): propôs que todos organismos seriam células ou agregados
de células.
“A célula é o veículo que leva a informação hereditária”.
“DNA: A molécula da vida”
CELULAS E GENOMAS
Todas as células eucariotas possuem o mesmo set básico de organelas
Inúmeros processos bioquímicos vitais se levam a cabo na superfície de membranas
Em geral, o volume ocupado por estas organelas representa aprox. a metade do
volume
celular.
Geralmente as organelas possuem uma localização característica, mas a distribuição
depende
das interações das organelas com o citoesqueleto
Procariotos: unicelulares ex.: bactérias, arquibactérias e algas azuis.
Eucariotos: multicelulares: plantas, animais e fungos, mas também protozoários e alguns organismos
unicelulares como leveduras e algas verdes.
Células procarióticas: estrutura simplificada, vivem como indv. independentes,esféricas
ou bastão.
Estrutura: parede celular seguida de uma membrana que engloba o citoplasma ou nucleóide,
(DNA, RNA e proteínas) principal diferença com os organismos eucarióticos
Os organismos procariotos possuem uma variedade de nichos ecológicos: (podem
utilizar virtualmente qualquer tipso de molécula orgânica como “alimento”, como
açúcar, aminoácidos, hidrocarbonetos e gás metano)
*Aproximadamente 99% destas espécies não foram caracterizadas
Bacteria litiotropica (Beggiotoa):
toma energia por oxidação de H2S e fixa
carbono ainda no escuro
Bactéria fototrofica ( Anabaena cylindrica):
Fotossínteses (V)
Fixam nitrogênio (H)
Esporos (S)
A árvore da vida possui 3 ramificações primarias
1. Bactérias
2. Arquibacterias
3. Eucariotos
• Métodos comparativos
• Propriedades bioquímicas e nutricionais
• Comparação genômica: mais direto e preciso, “a seqüência de um organismo
define a espécie com absoluta precisão, comparação em banco de dados de
seqüências.
CONSTITUINTES MOLECULARES
1 - Pequenas moléculas substratos e produtos metabólicos e que provêem de energia.
água (solvente natural, indispensável para reações metabólicas).
cloro, sódio e potássio (manter a pressão osmótica e o equilíbrio ácido-básico)
magnésio Ca++ (cofatores enzimáticos). fosfato inorgânico (forma ATP ).
2- Moléculas poliméricias:
Componentes estruturais sintetizadas a partir de pequenas moléculas
Constituídas por átomos de carbono.
A ligação de cada subunidade envolve a formação de uma ligação covalente.
Os polímeros biológicos consistem de um eixo central constituído de uma unidade
repetida em serie e grupos laterais de características diversas no caso dos polisacarídeos.
Açúcares proporcionam energia a célula e constituem as subunidades dos polissacarídeos
•Polióis dotados de um grupamento carbonila•Enantiômeros: D e L•Ciclização e formação de 2 formas anoméricas α e β
Modificações em carboidratos
A ligação glicosídica
Polissacarídeos
Amido e Glicogênio Celulose
LipideosDuas regiões:
a) uma cadeia de hidratos de carbono, hidrofóbica e não muito reativa
b) grupo carboxila (COO-) o acido carboxílico que em solução é extremamente hidrofílico.
Funções:-Fonte de energia (6 x mais energia que glicose)
- Estruturais membrana plasmática (propriedades anfipáticas “cabeça polar e calda hidrofóbica”
(longitude e natureza de ligação C-C)
ácidos graxos saturados: C-C ex palmítico, esteárico (gordura animal)
ácidos graxos insaturados: C=C, como acido oléico
Fosfolipideos
Glicerol e ligado a 2 ácidos graxos e grupo fosfato
que por sua vez esta ligado a uma pequena molécula
hidrofílica, ex.colina
Proteínas
São polímeros formados pela fusão de vários aminoácidos.
Mais da metade do peso seco de uma célula
Funções:
- Catalisam inúmeras reações químicas e enzimáticas.
- Transporte, armazenamento,controle da permeabilidade
das membranas.
- Sustentação mecânica
- Proteção imunológica e ligação a outras biomoléculas
- Controlam a expressão gênica (metabolismo, crescimento
e diferenciação).
Estrutura:Grupo amino e carboxilo ligado a um atomo de carbono central. a variedade química vem da cadeia
lateral. A exceção é a prolina grupo imino (-NH) no lugar do grupo amino, (significativos efeitos
sobre a cadeia polipeptídica).
Cadeia
lateral
AminaCarboxilato
A união dos aa se realiza através de uma ligação entre o grupo carboxilo e o amino com a formação de
água, “ligação peptídica”, molécula formada mantém seu caráter anfoterico.
Os componentes estruturais de uma proteina
Uma proteína consiste de um eixo polipeptídicoSendo que o que diferencia entre elas esta na suas seq.( cadeia lateral) e numero de aa.
Existem outros aa presentes ocasionalmente nas proteínas, formados pela modificação do grupo
lateral, o qual tem um importante papel na função protéica. Entre as modificações podem ser citadas
•Fosforilação: adição de um grupo fosfato ao OH da serina ou treonina ( carga negativa).
•Acetilação e metilação: dada pela adição de grupo acetil ou metil, usualmente a lisina.
•Proteínas conjugadas proteínas ligadas a outras moléculas não protéicas chamadas de “grupos
prostéticos”, ex: nucleoproteínas, lipoproteínas e cromoproteínas.
•Aminoácidos modificados: em particulares proteínas ou tipos celulares ex. hidroxiprolina ou
hidroxilisina presentes no colágeno que formam o tecido conjuntivo.
•Glicosilação: ligação de um carbohidrato, “gligoproteínas”, função extracelular. Ligação por duas
vias:
1. Oligosacarídeos N-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo NH2 geralmente da asparagina.
2. Oligosacarídeos O-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo hidroxila da serina ou treonina.
Útil para elucidação de seu mecanismo de ação.
Análise da seqüência e da estrutura da proteína pode revelar o código de enovelamento.
Alterações na seqüência de aminoácidos podem produzir funções anormais e patologias.
A seqüência da proteína revela a sua história evolutiva.
Importância da seqüência de aminoácidos
O gene determina a seqüência de aa. e conseqüentemente a estrutura secundária.
No entanto a alteração de sua forma natural (nativa) por mudança no pH, temperatura, adição desolventes ou estrutura tridimensional é desfeita levando à perda da função biológica.
Alterações covalentes e não covalentes determinam a conformação.- Ligação convalente: mais comum pontes disulfeto entre duas proteínas.- Interações não covalentes: pontes iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e
Van der Waals. (10x < que as covalentes).
Uniões hidrogênio: entre aa polares e os átomos O- e H+.
Interações iônicas: entre grupos com cargas opostas (aa básicos e ácidos). Afetadas pela conc.salina e a água que interage com o grupo carregado.
Fatores que determinam a estrutura protéica
Interações hidrofóbicas:
entre aa com cadeias laterais apolares (fenilalanina, Leucina, Valina e tryp).
Níveis de organização
As proteínas apresentam 4 níveis de organização:
- Estrutura primária: se refere a seqüência de aa. e determina o nível estrutural.
- Estrutura secundária: reflete organização espacial dos aa próximos na cadeia. Dois tipos principais
de folding: alfa hélice e sheets. Resultam da formação de pontes de hidrogênio entre os grupos N-H
e C=O sem envolver as cadeias laterais dos aa, pelo que não dependem da seqüência,
Dois tipos de estruturas sheets”podem-se encontrar dependendo da orientação das
cadeias polip
“ sheets”: pontes hidrogênio entre grupos
NH3+ e COO- de diferentes cadeias
polipeptídicas.
configurações randomicas ou“randomcoil” : certas combinações entre hélice e “ sheets” unidades
globulares ou “domínios”.
-Estrutura terciária:-como uma cadeia polipeptídica está enovelada,quando regiões helicoidais e “randomcoil” se dispõem
entre si. A estabilidade mantida através de:
· a) pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundaria, por
pontes de hidrogênio entre os grupos R.
· b) por interações hidorfóbicas e ionicas entre grupos carregados e por ligações S-S.
-Estrutura quaternária: -Refere-se à disposição que adotam as subunidades protéicas que formam a molécula
Como as proteínas adquirem a conformação correta?
Resultado de todas as interações cada proteína adquire uma particular estrutura tridimensional.
“A estrutura final é aquela na qual a energia livre é mínima e amais estável
Termodinamicamente”.
Pode acontecer em qualquer momento após a síntese, usualmente rápida e envolvendo um “folding”
seqüencial e cooperativo.
“toda a informação necessária para a estrutura tri-dimensional esta na seq. de aa.”
Em alguns casos um cofator é necessário ex. o ferro
A formação de pontes S-S e influenciada pelo ambiente e proteínas acessórias.
Ex. Chaperonas Proteínas que agem estequiometricamente sobre o “folding” de outras proteínas. Principal papel
impedir o folder incorreto e evitam a exposição temporária de regiões hidrofóbicas das prot. recém sintetizadas.
Classificação das proteínas
Fibrosas: papel estrutural, ex. proteínas da pele, tecido conjuntivo, colágeno ( proteínas fibrosas mais
abundantes nos vertebrados). elastina,(rica em Gly e Ala, presente nos ligamentos e artérias, alta flexibilidade).
Globulares: estrutura terciária única, enoveladas em formas específicas de acordo com a função