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A CÉLULA E SEUS CONSTITUINTES MOLÉCULARES

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Page 1: Componentes Celulares Aula 1

A CÉLULA E SEUS CONSTITUINTES

MOLÉCULARES

Page 2: Componentes Celulares Aula 1

10 milhões, talvez 100 milhões de espécies na terra.

Organismos constituídos por uma célula única, ou por um conglomerado delas.

Mas desde bactéria (1 célula) até o homem (1013) todos se originaram por divisões

a partir de uma única célula.

Robert Hooker (1665): tecidos de plantas divididos em compartimentos que chamou

de células.

Theodoro Schwann (1840): propôs que todos organismos seriam células ou agregados

de células.

“A célula é o veículo que leva a informação hereditária”.

“DNA: A molécula da vida”

CELULAS E GENOMAS

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Todas as células eucariotas possuem o mesmo set básico de organelas

Inúmeros processos bioquímicos vitais se levam a cabo na superfície de membranas

Em geral, o volume ocupado por estas organelas representa aprox. a metade do

volume

celular.

Geralmente as organelas possuem uma localização característica, mas a distribuição

depende

das interações das organelas com o citoesqueleto

Page 4: Componentes Celulares Aula 1

Procariotos: unicelulares ex.: bactérias, arquibactérias e algas azuis.

Eucariotos: multicelulares: plantas, animais e fungos, mas também protozoários e alguns organismos

unicelulares como leveduras e algas verdes.

Células procarióticas: estrutura simplificada, vivem como indv. independentes,esféricas

ou bastão.

Estrutura: parede celular seguida de uma membrana que engloba o citoplasma ou nucleóide,

(DNA, RNA e proteínas) principal diferença com os organismos eucarióticos

Page 5: Componentes Celulares Aula 1

Os organismos procariotos possuem uma variedade de nichos ecológicos: (podem

utilizar virtualmente qualquer tipso de molécula orgânica como “alimento”, como

açúcar, aminoácidos, hidrocarbonetos e gás metano)

*Aproximadamente 99% destas espécies não foram caracterizadas

Bacteria litiotropica (Beggiotoa):

toma energia por oxidação de H2S e fixa

carbono ainda no escuro

Bactéria fototrofica ( Anabaena cylindrica):

Fotossínteses (V)

Fixam nitrogênio (H)

Esporos (S)

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A árvore da vida possui 3 ramificações primarias

1. Bactérias

2. Arquibacterias

3. Eucariotos

• Métodos comparativos

• Propriedades bioquímicas e nutricionais

• Comparação genômica: mais direto e preciso, “a seqüência de um organismo

define a espécie com absoluta precisão, comparação em banco de dados de

seqüências.

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CONSTITUINTES MOLECULARES

1 - Pequenas moléculas substratos e produtos metabólicos e que provêem de energia.

água (solvente natural, indispensável para reações metabólicas).

cloro, sódio e potássio (manter a pressão osmótica e o equilíbrio ácido-básico)

magnésio Ca++ (cofatores enzimáticos). fosfato inorgânico (forma ATP ).

2- Moléculas poliméricias:

Componentes estruturais sintetizadas a partir de pequenas moléculas

Constituídas por átomos de carbono.

A ligação de cada subunidade envolve a formação de uma ligação covalente.

Os polímeros biológicos consistem de um eixo central constituído de uma unidade

repetida em serie e grupos laterais de características diversas no caso dos polisacarídeos.

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Açúcares proporcionam energia a célula e constituem as subunidades dos polissacarídeos

•Polióis dotados de um grupamento carbonila•Enantiômeros: D e L•Ciclização e formação de 2 formas anoméricas α e β

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Modificações em carboidratos

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A ligação glicosídica

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Polissacarídeos

Amido e Glicogênio Celulose

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LipideosDuas regiões:

a) uma cadeia de hidratos de carbono, hidrofóbica e não muito reativa

b) grupo carboxila (COO-) o acido carboxílico que em solução é extremamente hidrofílico.

Funções:-Fonte de energia (6 x mais energia que glicose)

- Estruturais membrana plasmática (propriedades anfipáticas “cabeça polar e calda hidrofóbica”

(longitude e natureza de ligação C-C)

ácidos graxos saturados: C-C ex palmítico, esteárico (gordura animal)

ácidos graxos insaturados: C=C, como acido oléico

Fosfolipideos

Glicerol e ligado a 2 ácidos graxos e grupo fosfato

que por sua vez esta ligado a uma pequena molécula

hidrofílica, ex.colina

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Proteínas

São polímeros formados pela fusão de vários aminoácidos.

Mais da metade do peso seco de uma célula

Funções:

- Catalisam inúmeras reações químicas e enzimáticas.

- Transporte, armazenamento,controle da permeabilidade

das membranas.

- Sustentação mecânica

- Proteção imunológica e ligação a outras biomoléculas

- Controlam a expressão gênica (metabolismo, crescimento

e diferenciação).

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Estrutura:Grupo amino e carboxilo ligado a um atomo de carbono central. a variedade química vem da cadeia

lateral. A exceção é a prolina grupo imino (-NH) no lugar do grupo amino, (significativos efeitos

sobre a cadeia polipeptídica).

Cadeia

lateral

AminaCarboxilato

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A união dos aa se realiza através de uma ligação entre o grupo carboxilo e o amino com a formação de

água, “ligação peptídica”, molécula formada mantém seu caráter anfoterico.

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Os componentes estruturais de uma proteina

Uma proteína consiste de um eixo polipeptídicoSendo que o que diferencia entre elas esta na suas seq.( cadeia lateral) e numero de aa.

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Existem outros aa presentes ocasionalmente nas proteínas, formados pela modificação do grupo

lateral, o qual tem um importante papel na função protéica. Entre as modificações podem ser citadas

•Fosforilação: adição de um grupo fosfato ao OH da serina ou treonina ( carga negativa).

•Acetilação e metilação: dada pela adição de grupo acetil ou metil, usualmente a lisina.

•Proteínas conjugadas proteínas ligadas a outras moléculas não protéicas chamadas de “grupos

prostéticos”, ex: nucleoproteínas, lipoproteínas e cromoproteínas.

•Aminoácidos modificados: em particulares proteínas ou tipos celulares ex. hidroxiprolina ou

hidroxilisina presentes no colágeno que formam o tecido conjuntivo.

•Glicosilação: ligação de um carbohidrato, “gligoproteínas”, função extracelular. Ligação por duas

vias:

1. Oligosacarídeos N-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo NH2 geralmente da asparagina.

2. Oligosacarídeos O-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo hidroxila da serina ou treonina.

Útil para elucidação de seu mecanismo de ação.

Análise da seqüência e da estrutura da proteína pode revelar o código de enovelamento.

Alterações na seqüência de aminoácidos podem produzir funções anormais e patologias.

A seqüência da proteína revela a sua história evolutiva.

Importância da seqüência de aminoácidos

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O gene determina a seqüência de aa. e conseqüentemente a estrutura secundária.

No entanto a alteração de sua forma natural (nativa) por mudança no pH, temperatura, adição desolventes ou estrutura tridimensional é desfeita levando à perda da função biológica.

Alterações covalentes e não covalentes determinam a conformação.- Ligação convalente: mais comum pontes disulfeto entre duas proteínas.- Interações não covalentes: pontes iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e

Van der Waals. (10x < que as covalentes).

Uniões hidrogênio: entre aa polares e os átomos O- e H+.

Interações iônicas: entre grupos com cargas opostas (aa básicos e ácidos). Afetadas pela conc.salina e a água que interage com o grupo carregado.

Fatores que determinam a estrutura protéica

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Interações hidrofóbicas:

entre aa com cadeias laterais apolares (fenilalanina, Leucina, Valina e tryp).

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Níveis de organização

As proteínas apresentam 4 níveis de organização:

- Estrutura primária: se refere a seqüência de aa. e determina o nível estrutural.

- Estrutura secundária: reflete organização espacial dos aa próximos na cadeia. Dois tipos principais

de folding: alfa hélice e sheets. Resultam da formação de pontes de hidrogênio entre os grupos N-H

e C=O sem envolver as cadeias laterais dos aa, pelo que não dependem da seqüência,

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Dois tipos de estruturas sheets”podem-se encontrar dependendo da orientação das

cadeias polip

“ sheets”: pontes hidrogênio entre grupos

NH3+ e COO- de diferentes cadeias

polipeptídicas.

configurações randomicas ou“randomcoil” : certas combinações entre hélice e “ sheets” unidades

globulares ou “domínios”.

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-Estrutura terciária:-como uma cadeia polipeptídica está enovelada,quando regiões helicoidais e “randomcoil” se dispõem

entre si. A estabilidade mantida através de:

· a) pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundaria, por

pontes de hidrogênio entre os grupos R.

· b) por interações hidorfóbicas e ionicas entre grupos carregados e por ligações S-S.

-Estrutura quaternária: -Refere-se à disposição que adotam as subunidades protéicas que formam a molécula

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Como as proteínas adquirem a conformação correta?

Resultado de todas as interações cada proteína adquire uma particular estrutura tridimensional.

“A estrutura final é aquela na qual a energia livre é mínima e amais estável

Termodinamicamente”.

Pode acontecer em qualquer momento após a síntese, usualmente rápida e envolvendo um “folding”

seqüencial e cooperativo.

“toda a informação necessária para a estrutura tri-dimensional esta na seq. de aa.”

Em alguns casos um cofator é necessário ex. o ferro

A formação de pontes S-S e influenciada pelo ambiente e proteínas acessórias.

Ex. Chaperonas Proteínas que agem estequiometricamente sobre o “folding” de outras proteínas. Principal papel

impedir o folder incorreto e evitam a exposição temporária de regiões hidrofóbicas das prot. recém sintetizadas.

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Classificação das proteínas

Fibrosas: papel estrutural, ex. proteínas da pele, tecido conjuntivo, colágeno ( proteínas fibrosas mais

abundantes nos vertebrados). elastina,(rica em Gly e Ala, presente nos ligamentos e artérias, alta flexibilidade).

Globulares: estrutura terciária única, enoveladas em formas específicas de acordo com a função