apunte i planificación

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RESUMEN PRESENTACIONES DE BIOLOGIA CELULAR PRIMERA PARTE TEMAS: I. BIOELEMENTOS II. TEORIA CELULAR Y ORIGEN DE LA VIDA III. DOMINIO BACTERIA VERSUS DOMINIO ARCHAEA IV. CELULA PROCARIOTA V/S EUCARIOTA. V. EL AGUA VI. PROTEINAS VII. LIPIDOS VIII. GLUCIDOS IX. ACIDOS NUCLEICOS. PROF. ANGEL CONTRERAS GALLARDO. - PRIMER SEMESTRE 2015 -

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Apuntes para Terapia ocupacional

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Page 1: APUNTE I Planificación

RESUMEN PRESENTACIONES DE

BIOLOGIA CELULAR

PRIMERA PARTE

TEMAS: I. BIOELEMENTOS II. TEORIA CELULAR Y ORIGEN DE LA VIDA III. DOMINIO BACTERIA VERSUS DOMINIO ARCHAEA IV. CELULA PROCARIOTA V/S EUCARIOTA. V. EL AGUA VI. PROTEINAS VII. LIPIDOS VIII. GLUCIDOS IX. ACIDOS NUCLEICOS.

PROF. ANGEL CONTRERAS GALLARDO.

- PRIMER SEMESTRE 2015 -

Page 2: APUNTE I Planificación

TEMA I: LOS BIOELEMENTOS

La materia viva presenta unas características y propiedades distintas a las de la materia inerte. Estas características

y propiedades encuentran su origen en los átomos que conforman la materia viva.

Los átomos que componen la materia viva se llaman bioelementos. De los 92 átomos naturales, 27 son

bioelementos. Estos átomos se separan en grupos, atendiendo a la proporción en la

que se presentan en los seres vivos.

Bioelementos

% en la materia

viva Átomos

Primarios 96% C, H, O, N, P, S

Secundarios 3,90% Ca, Na, K, Cl, I, Mg, Fe

Oligoelementos 0,10%

Cu, Zn, Mn, Co, Mo, Ni,

Si...

Bioelementos primarios La mayor parte de las moléculas que componen los seres vivos tienen una base de carbono. Este elemento presenta una serie de propiedades que hacen que sea el idóneo para formar estas moléculas. - Forma enlaces covalentes, que son estables y acumulan mucha energía. - Puede formar enlaces, hasta con cuatro elementos distintos, lo que da variabilidad molecular. - Puede formar enlaces sencillos, dobles o triples. - Se puede unir a otros carbonos, formando largas cadenas. - Los compuestos, siendo estables, a la vez, pueden ser transformados por reacciones químicas. - El carbono unido al oxígeno forma compuestos gaseosos. Todas estas propiedades derivan de su pequeño radio atómico y a la presencia de 4 electrones en su última capa. Bioelementos secundarios: Son elementos que se encuentran en menor proporción en los seres vivos. Se presentan en forma iónica. El Calcio puede encontrarse formando parte de los huesos, conchas, caparazones, o como elemento indispensable para la contracción muscular o la formación del tubo polínico. El Sodio y el Potasio son esenciales para la transmisión del impulso nervioso. Junto con el Cloro y el Iodo, contribuyen al mantenimiento de la cantidad de agua en los seres vivos. El Magnesio forma parte de la estructura de la molécula de la clorofila y el Hierro forma parte de la estructura de proteínas transportadoras. Oligoelementos: Los oligoelementos también se denominan elementos traza, puesto que aparecen en muy baja proporción en la materia viva (trazas). Alguno de estos elementos no se manifiesta en ciertos seres. Sin embargo, como el caso del Silicio, puede ser muy abundante en determinados seres vivos, como diatomeas, Gramíneas o Equisetos.

Page 3: APUNTE I Planificación

TEMA II: LA TEORIA CELULAR.

- Aristóteles y Paracelso: “todos los animales y vegetales, por más complicados que sean, están constituidos por unos pocos elementos que se repiten en cada uno de ellos”. - En 1609, un botánico francés escribió: “Hay un árbol de Escocia, del que, a un lado, caen hojas al agua y poco a poco se van convirtiendo en peces. Al otro lado, caen en la tierra y se vuelven aves”. - El establecimiento de la teoría Celular fue la consecuencia del desarrollo del microscopio (del griego mikros, pequeño y skopein, ver). - Robert Hooke (1665) utiliza por primera vez el termino CELULA (examinando los espacios vacíos que delimitaban las paredes celulares de las células de corcho). - Leeuwenhoek (1674): Encontró “células” libres y no empotradas como Hooke, además de que observo cierta organización interna. - Brown (1831): Descubre el núcleo y describe contenido celular. - Botánico Schleiden (1838) y Zoólogo Schwann (1839): Seres vivos animales y vegetales están formados por células. - Virchow (1855): “Omnis cellulae e cellula “ (todas las células se originan en células preexistentes). - Hertwig (1875): Fusión de núcleos es el comienzo del desarrollo embrionario. - Flemming (1880): Mitosis asegura continuidad de las especies. - Waldeyer (1890): Establece la división de los cromosomas.

LA TEORIA CELULAR (Robertis, E. et al, 2002) 1) Las células constituyen las unidades morfológicas y fisiológicas de todos los organismos vivos. 2) Las propiedades de un organismo dado dependen de las células individuales. 3) Las células se originan únicamente a partir de otras células y su continuidad se mantiene a través del material genético. 4) La unidad más pequeña de la vida es la célula.

TEORIA DE LA GENERACION ESPONTANEA

- Se creía que los microorganismos nacían de un caldo de cultivo, que las larvas nacían de la carne en descomposición y de los ratones muertos, etc.

La infalible receta para fabricar ratones en 21 días.

- "Basta colocar ropa sucia en un tonel, que contenga además unos pocos granos de trigo, y al cabo de 21días aparecerán ratones". Jan Baptista Van Helmont llegó a afirmar que había realizado el experimento personalmente, con resultados que confirmaban la efectividad de su receta. - Pero en 1668 un físico italiano, Francesco Redí, con una experiencia Científica contradice la Teoría de la Generación Espontánea. - En 1953 Stanley Miller, estudiante graduado, junto a su consultor, Harold Urey, e inspirados por Oparin y Haldene y su teoría de la evolución química o prebiótica, demostraron en laboratorio que era posible sintetizar moléculas orgánicas a partir de agua, amoniaco, hidrogeno y metano utilizando como energía el calor y las descargas eléctricas. Todos estos elementos abundantes en la Tierra primitiva (hace unos 3.500.000.000 de años).

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TEMA III: ¿ PORQUE DOS DOMINIOS PROCARIOTICOS? * Las relaciones evolutivas de los dominios se han estudiado con técnicas de secuenciación del ARNr. * Esto ha permitido establecer que el ancestro común de bacteria y Archaea divergió hace más de tres billones de años atrás y Archaea y Eukarya se separaron hace 2 billones de años.

¿ PORQUE SON IMPORTANTES ESTOS DOMINIOS PROCARIOTICOS? * Los investigadores estiman que en nuestro planeta existen, hoy en día, alrededor de 4-6 X 1030 células de ambos dominios. * Por ejemplo, se calculan que podemos encontrar alrededor de 500 especies distintas en la flora normal Oral. * Un ml de saliva puede contener alrededor de 40 millones de Células bacterianas. * El olor a tierra es producido por las bacterias del suelo que se estima que contiene más carbono en sus estructuras que todos los vegetales de la superficie del planeta. EL ORIGEN: El ancestro común de los dos dominios debió haber sido termófilo ya que el único nicho existente era un medio muy cálido.

BACTRERIA V/S ARCHAEA

• Bacteria son procarioticos.

Pared Celular: Peptidoglucano. Membrana plasmática similar a eucariontes. Distintos ribosomas y ARN polimerasa. Algunos patógenos.

• Archaea son procarioticos y unicelulares.

Pared Celular: Polisacaridos. Membrana plasmática única. Ribosomas y ARN polimerasa similar a eucarioticos. No existen patógenos conocidos.

Page 5: APUNTE I Planificación

TEMA IV: CELULA PROCARIOTA V/S EUCARIOTA

Page 6: APUNTE I Planificación

TEMA V: LAS BIOMOLECULAS EL AGUA Los bioelementos se combinan entre sí para formar las moléculas que componen la materia viva. Estas moléculas reciben el nombre de Biomoléculas o Principios Inmediatos.

EL AGUA Estructura: Es una molécula formada por dos átomos de Hidrógeno y uno de Oxígeno. La unión de esos elementos con diferente electronegatividad proporciona las siguientes características: -La molécula de agua forma un ángulo de 104,5º. -La molécula de agua es neutra. -La molécula de agua forma un dipolo -El dipolo facilita la unión entre moléculas, formando puentes de hidrógeno. Propiedades del agua El agua tiene propiedades especiales, derivadas de su singular estructura. Estas propiedades son: Alto calor específico: para aumentar la temperatura del agua un grado centígrado es necesario entregarle mucha energía para poder romper los puentes de Hidrógeno que se generan entre las moléculas. Alto calor de vaporización: el agua absorbe mucha energía cuando pasa de estado líquido a gaseoso. Alta tensión superficial: las moléculas de agua están muy cohesionadas por acción de los puentes de Hidrógeno. Esto produce una película de agua en la zona de contacto del agua con el aire. Como las moléculas de agua están tan juntas el agua es incompresible. Capilaridad: el agua tiene capacidad de ascender por las paredes de un capilar debido a la elevada cohesión molecular. Alta constante dieléctrica: la mayor parte de las moléculas de agua forman un dipolo, con un diferencial de carga negativo y un diferencial de carga positivo. Bajo grado de ionización: la mayor parte de las moléculas de agua no están disociadas. Sólo un reducido número de moléculas sufre disociación, generando iones positivos (H+) e iones negativos (OH-). En el agua pura, a 25ºC, sólo una molécula de cada 10.000.000 está disociada, por lo que la concentración de H+ es de 10-7. Por esto, el pH del agua pura es igual a 7. La densidad del agua: en estado líquido, el agua es más densa que en estado sólido. Por ello, el hielo flota en el agua. Esto es debido a que los puentes de Hidrógeno formados a temperaturas bajo cero unen a las moléculas de agua ocupando mayor volumen. Importancia biológica del agua: Las propiedades del agua permiten aprovechar esta molécula para algunas funciones propias de los seres vivos: Disolvente polar universal: el agua, debido a su elevada constante dieléctrica, es el mejor disolvente para todas aquellas moléculas polares. Sin embargo, moléculas apolares no se disuelven en el agua. Lugar donde se realizan reacciones químicas: debido a ser un buen disolvente, por su elevada constante dieléctrica, y debido a su bajo grado de ionización. Función estructural: por su elevada cohesión molecular, el agua confiere estructura, volumen y resistencia. Función de transporte: por ser un buen disolvente, debido a su elevada constante dieléctrica, y por poder ascender por las paredes de un capilar, gracias a la elevada cohesión entre sus moléculas, los seres vivos utilizan el agua como medio de transporte por su interior. Función amortiguadora: debido a su elevada cohesión molecular, el agua sirve como lubricante entre estructuras que friccionan y evita el rozamiento. Función termorreguladora: al tener un alto calor específico y un alto calor de vaporización el agua es un material idóneo para mantener constante la temperatura, absorbiendo el exceso de calor o cediendo energía si es necesario.

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LAS SALES MINERALES Las sales minerales son biomoléculas inorgánicas que aparecen en los seres vivos de forma precipitada, disuelta en forma de iones o asociada a otras moléculas. Precipitadas: Las sales se forman por unión de un ácido con una base, liberando agua. En forma precipitada forman estructuras duras, que proporcionan estructura o protección al ser que las posee. Ejemplos son las conchas, los caparazones o los esqueletos. Disueltas: Las sales disueltas en agua manifiestan cargas positivas o negativas, cationes y aniones respectivamente Las sales disueltas en agua pueden realizar funciones tales como: -Mantener el grado de salinidad. -Amortiguar cambios de pH, mediante el efecto tampón. -Controlar la contracción muscular -Producir gradientes electroquímicos -Estabilizar dispersiones coloidales. Asociadas a otras moléculas: Los iones pueden asociarse a moléculas, permitiendo realizar funciones que, por sí solos no podrían, y que tampoco realizaría la molécula a la que se asocia, si no tuviera el ión. La hemoglobina es capaz de transportar oxígeno por la sangre porque está unida a un ión Fe++. Los citocromos actúan como transportadores de electrones porque poseen un ión Fe+++. La clorofila captura energía luminosa en el proceso de fotosíntesis por contener un ión Mg++ en su estructura.

TEMA VI: PROTEINAS. -Macromoléculas Biológicas presentes en todas las células y en todas sus estructuras. -Gran diversidad de forma, estructura y función. -”Instrumentos moleculares mediante los cuales se expresa la información genética” (Nelson D. y M. Cox, 2001). -Formadas por alfabeto de 20 aminoácidos, desde proteínas bacterianas hasta humanas. -Con estos 20 monómeros se pueden configurar una gran diversidad de proteínas como las enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores, proteínas del músculo y del cristalino del ojo, plumas, telarañas, cuernos de animales, etc. AMINOACIDOS: -Las proteínas son polímeros de aminoácidos. -Están unidos por un enlace covalente llamado enlace peptídico. -Primero en ser descubierto fue la asparagina (1806) y el ultimo la treonina (1938). -Sus nombres son comunes y provienen generalmente de la fuente en donde se aislaron. Asparagina Espárrago Ac. Glutámico Gluten del trigo. Tirosina Queso (tyros: queso) Glicina (glycos: dulce) -Los aminoácidos encontrados en las proteínas son α-aminoácidos. -Todos tiene un grupo carboxilo y un grupo amino unido al carbono alfa. -Lo que difiere entre un aminoácido y otro es su grupo R que varia en estructura, tamaño y carga eléctrica, dependiendo de este la solubilidad que tenga el aminoácido en agua.

PEPTIDOS Y PROTEINAS -Di, tri, tetra, pentapéptidos oligopéptidos -Peso Molecular hasta 10.000 Polipéptido -Sobre 10.000 Proteína. Enlaces Estabilizadores Uniones no covalentes: a) iónica; b) puente de hidrogeno; c) Interacción hidrofóbica y d) interacción de Vander Walls.

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SEPARACION Y PURIFICACION DE PROTEINAS A) Obtención del extracto crudo. B) Fraccionamiento por Cromatografía de Columna y Cromatografía liquida de alta resolución o HPLC Tipos de cromatografía en columna: Cromatografía de intercambio iónico, Cromatografía de exclusión por tamaño y Cromatografía de afinidad. - Separación de proteínas por electroforesis.

- Diálisis.

Estructura tridimensional de las Proteínas. -Disposición espacial de una proteína Conformación. -Conformación funcional plegada Nativa - Conformación de la proteína estabilizada por interacciones débiles. -Estabilidad Tendencia a mantener la conformación nativa. - Dos reglas para la mayor parte de los modelos estructurales: a) Los residuos hidrofóbicos se encuentran hacia el interior de la proteína. b) Debe formarse el mayor número de enlaces hidrogeno al interior de la proteína

Estructura primaria. - El enlace peptídico es plano y rígido.

Estructura secundaria -Plegamientos regulares de la cadena polipeptídica. -Pauling y Corey predijeron en 1951 las estructuras secundarias más destacables que son la α-hélice y la conformación β. -La α-hélice es una estructura frecuente en proteínas. Debido a la rigidez del enlace peptídico solo por la presencia de las interacciones puentes de hidrogeno se puede producir esta conformación. -La conformación β organiza las cadenas polipeptídicas en forma de hoja. -Las cadenas polipeptídicas en zig-zag pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura tipo hoja. -Los giros-β son frecuentes y permiten cambiar la dirección de la cadena polipeptídica a través de la formación de un enlace puente de hidrogeno. Unen tramos sucesivos de α-hélice o conformaciones β.

Estructuras terciarias y cuaternarias de las proteínas. -La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína se conoce como estructura terciaria. -La disposición de las subunidades o cadenas polipeptídicas que forman una proteína, diferentes o idénticas, en complejos proteicos tridimensionales es lo que se conoce como estructura cuaternaria.

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LAS PROTEINAS SE AGRUPAN EN: Proteínas Fibrosas Proteínas Globulares Proteínas Fibrosas.

- Están adaptadas a funciones estructurales. - Son ejemplos la α-queratina, el colágeno y la fibroina de la seda.

Proteínas Globulares. -Diferentes segmentos de una o múltiples cadenas polipeptídicas se pliegan para dar origen a una forma compacta. PLEGAMIENTO DIVERSIDAD ESTRUCTURAL FUNCIONES -Como ejemplos de proteínas globulares tenemos a enzimas, proteínas de transporte, proteínas motoras, proteínas reguladoras, inmunoglobulinas y otras proteínas. -John kendrew (década de 1950) realizo estudios de estructura tridimensional de la proteína Mioglobina, que es una pequeña proteína fijadora de oxigeno que se encuentra en las células musculares. Estructuras cuaternarias. -Proteína multisubunidad Multímero -Pocas subunidades Oligómero -La hemoglobina fue la primera proteína oligomérica en la cual se determino su estructura tridimensional. (Perutz y kendrew, 1959) Secuencia lineal de Aminoácidos Plegamiento Conformación nativa Pérdida de estructura tridimensional Perdida de función DESNATURALIZACION -Agentes desnaturalizantes: temperatura, pH (alcohol, acetona), solutos (urea, cloruro de guanidinio, y detergentes. -Secuencia de aminoácido determina la estructura terciaria de la proteína. PLEGAMIENTO ASISTIDO -Los polipéptidos se pliegan rápidamente y en varias etapas. -Algunas proteínas experimentan un plegamiento asistido. CHAPERONAS MOLECULARES Plegamiento de proteínas PLEGAMIENTO INCORRECTO -Plegamiento incorrecto gatilla enfermedades como el kuru y el mal de Creutzfeldt-Jabob en humanos y el Scrapie en ovejas. -La base molecular de muchas enfermedades genéticas humanas como la Fibrosis quística están en el incorrecto plegamiento de las proteínas. Produce daño pulmonar, principalmente por Staphylococcus aureus y Pseudomonas aeruginosa.

FUNCION DE LAS PROTEINAS LIGANDO: Molécula unida de manera reversible a la proteína. SITIO DE UNION: Lugar de la proteína en donde se une el Ligando a esta. ENCAJE INDUCIDO: Adaptación estructural que se produce entre la proteína y el ligando. SUSTRATOS: Moléculas sobre las que actúan las Enzimas (ligando).

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CENTRO CATALITICO O CENTRO ACTIVO: Sitio de unión a sustrato en la enzima.

UNION REVERSIBLE DE UNA PROTEINA A UN LIGANDO: Unión del Oxígeno a las proteínas.

-El oxígeno puede estar unido aún grupo protético Hemo. Se define a un grupo prostético como un compuesto asociado permanentemente a una proteína que contribuye a su función. -El grupo Hemo tiene una estructura de anillo orgánico complejo, Protoporfirina, al cual está unido un átomo de Hierro en

estado Ferroso (Fe2+). La Hemoglobina sufre un cambio estructural al unirse al Oxigeno. -La hemoglobina une oxigeno de manera cooperativa. -La hemoglobina funciona como una proteína alostérica. -Proteína alosterica es aquella en la cual la unión del ligando a un sitio de esta afecta las propiedades de unión de otro sitio de la misma proteína. ANEMIA FALCIFORME -Enfermedad molecular de la Hemoglobina. -Existen 300 variantes genéticas de la Hemoglobina en la población humana. -Sustitución de un aminoácido, una Val en lugar de un Glu en posición 6 de las dos cadenas beta. -Se crea punto de contacto hidrofóbico. Las moléculas de hemoglobina S “anormal” se asocian formando agregados fibrosos característicos. -Pacientes sufren de crisis recurrentes que provocan agotamiento físico. Se sienten débiles, tiene vértigo, les falta el aire, sufren de aumento de pulso y soplos cardiacos. -Fragilidad de eritrocitos hace que contenido de Hemoglobina sea la mitad del normal provocando una Anemia o “falta de sangre”. -Una consecuencia aún más grave es que se bloquean los capilares con eritrocitos alargados y deformes provocando intenso dolor e interrumpiendo la normal irrigación de los órganos provocando una falla orgánica que muchas veces conduce a la muerte temprana.

SISTEMA INMUNITARIO E INMUNOGLOBULINAS: INTERACCIONES ENTRE PROTEINAS Y LIGANDOS.

COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD MHC MHC de clase I: -Proteína polimórfica presente en la mayoría de las células de los vertebrados. -Unen y muestran péptidos derivados de la degradación de proteínas propias y del recambio de proteínas que ocurre en todas las células. MHC clase II: -Presente en unos pocos tipos celulares que incorporan antígenos foráneos. Macrófagos y Linfocitos B. -MHC clase II fija y muestra péptidos que proceden de proteínas externas ingeridas por la célula. INMUNOGLOBULINAS -La Inmunoglobulina IgG es la más abundante en el suero sanguíneo. Responsable de la respuesta inmunitaria secundaria iniciada por las células de memoria. Activa a las proteínas del Complemento como a los macrófagos. -La IgM puede presentarse como un monómero unido a membrana o como pentámero cuando es secretada. Esta inmunoglobulina es el primer anticuerpo producido por los Linfocitos B y es el actor principal en la respuesta inmunitaria primaria. -Algunas células B producen IgD en forma primaria, pero su función no está clara. -La IgA se encuentra en secreciones como saliva, lágrimas y leche. Se presenta como monómero, dinero o trímero. -La IgE es la inmunoglobulina de las alergias, interactuando con los basófilos (leucocitos fagociticos) en la sangre y con los mastocitos (células secretoras de histamina) que se encuentran muy distribuidos en los tejidos.

Interacciones proteicas moduladas por ATP

Actina y Miosina -Proceso de contracción muscular esta mediado por la interacción de dos proteínas:la miosina y la actina (80% masa muscular proteica). -La Miosina presenta seis subunidades: dos cadenas pesadas y cuatro livianas. En el extremo amino terminal se encuentra el dominio globular en donde se hidroliza el ATP. Son llamados los filamentos gruesos. -La actina es conocida como filamentos delgados. La actina monomérica G se asocia para formar lo filamentos de actina F. -Proteínas que regulan proceso son Tropomiosina y troponina (calcio dependiente).

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ENZIMAS -Proteínas altamente especializadas, de gran poder catalítico, que funcionan en soluciones acuosas bajo condiciones de pH y temperatura fáciles de producir. -Gran importancia práctica tiene el estudio de las Enzimas en los campos de la Medicina, la Industria Química y en las Ingenierías de los Alimentos y los procesos Agroindustriales. -Eduard Buchner en 1897 descubrió que los extractos de levadura pueden fermentar el azúcar a alcohol y que siguen funcionando fuera de la célula de Levadura. -Las enzimas son catalizadores de reacciones químicas, ósea, son sustancias capaces de aumentar la velocidad de una reacción química y que no se altera en forma permanente por la reacción. -Los catalizadores disminuyen la Energía de Activación que se requiere para que se produzca la reacción química. -Emil Fisher (1890) presento el Modelo de llave cerradura y Daniel Koshland el Modelo del ajuste inducido Regulación de la actividad enzimática. 1. Control Genético. 2. Modificación covalente: Precursores inactivos llamados proenzimas o zimógenos. 3. Regulación alostérica: Modulan su actividad interactuando con moduladores que las pueden activar o inhibir. 4. Compartimentalización celular: Microambientes que generan condiciones distintas para requerimientos enzimáticos diversos.

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TEMA VII: LIPIDOS. -Grupo químicamente diverso Insolubilidad en agua. Forman Micelas. (C, H, O y P, N) Se disuelven en disolventes orgánicos: cloroformo, benceno, aguarrás o acetona. Son menos densos que el agua, por lo que flotan sobre ella. -Gran diversidad funcional Almacenamiento energético (grasas y aceites) Estructural de membranas biológicas. (fosfolípidos y esteroles) Otros como cofactores enzimáticos, transportadores electrónicos, pigmentos, hormonas, mensajeros intracelulares, etc. I. LIPIDOS DE ALMACENAMIENTO (ACIDOS GRASOS Y ACIL GLICEROLES). -Derivados de ácidos grasos los cuales presentan una oxidación completa (a Co2 y H2O) muy exergónica. -Los ácidos grasos son ácidos carboxílicos con cadenas hidrocarbonadas de 4 a 36 carbonos. SATURADOS INSATURADOS (SIN DOBLES ENLACES) (CONTIENE AL MENOS UN DOBLE ENLACE) -Los lípidos más sencillos obtenidos a partir de los ácidos grasos son los triglicéridos o triacilgliceroles. FUNCION. -Los trigliceroles aportan energía almacenada y aislamiento. Se almacenan en los adipositos animales y semillas de las plantas. -Para poder ser aprovechadas los Adipositos y las semillas deben contener Lipasas, enzimas que catalizan la hidrólisis de los triacilgliceroles liberando los ácidos grasos. Triacilgliceroles versus polisacáridos. -Oxidación de triacilgliceroles proporciona más del doble de la energía que proporcionan los glúcidos. -Como son hidrofóbicos el organismo solo transporta combustible y no agua. En los glúcidos se transporta además de estos 2 gramos de agua por gramo de polisacárido. II. CERIDOS O CERAS. -Sirven de combustible o impermeabilizante. - Se forman por la unión de un ácido graso de cadena larga (de 14 a 36 átomos de carbono) con un monoalcohol, también de cadena larga (de 16 a 30 átomos de carbono), mediante un enlace éster. El resultado es una molécula completamente apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece ninguna carga y su estructura es de tamaño considerable. -Se definen como esteres de ácidos grasos de cadena larga saturados e insaturados. -Las encontramos presentes en el revestimiento de las hojas, frutos, flores, pelo y plumas. Además tienen aplicaciones farmacéuticas y cosméticas. La cera de abeja y el aceite de Espermaceti también son ricos en ceras. III. FOSFOGLICÉRIDOS Y ESFINGOLÍPIDOS Los fosfoglicéridos y los esfingolípidos son moléculas que forman parte de la estructura de las membranas celulares. Estas moléculas presentan una parte polar (cabeza polar) y una parte apolar (colas apolares). Por este motivo, se dice que son anfipáticos.

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IV. ESTEROIDES. Los esteroides, los isoprenoides y las prostaglandinas son lípidos que no realizan la reacción de saponificación. Los esteroides son derivados del ciclo pentano - perhidrofenantreno. Esta molécula origina moléculas tales como el colesterol, estradiol, progesterona, testosterona, aldosterona o corticosterona. V.- ISOPRENOIDES. Los isoprenoides o terpenos se forman por la unión de moléculas de isopreno. Las estructuras que se originan pueden ser lineales o cíclicas. En este tipo de moléculas aparecen enlaces conjugados. Estos enlaces pueden ser excitados por la luz o la temperatura. Al cambiar su posición emiten una señal. Por ello, estas moléculas están relacionadas con la recepción de estímulos lumínicos o químicos. VI.- PROSTAGLANDINAS. Las prostaglandinas son lípidos formados a partir de un ácido graso, llamado ácido araquidónico. FUNCIONES: - Asociado con procesos inflamatorios, con dolor, fiebre, edemas y enrojecimiento. -Su producción se inhibe con la presencia de ácido acetil salicílico. -Algunas funcionan como vasodilatadores, regulando la presión sanguínea. -Promueven la contracción de la musculatura lisa. -Intervienen en la coagulación sanguínea

Page 14: APUNTE I Planificación

MONOSACARIDOS -Los monosacáridos son sólidos, incoloros y cristalinos solubles en agua e insolubles en disolventes no polares. La mayoría de sabor dulce. -Las dos familias de monosacáridos son los Aldehídos y las cetonas que presentan dos o más grupos hidroxilo. Si presenta un grupo carbonilo en un extremo de la cadena carbonada se trata de un aldehído y se denomina aldolasa, si esta en otra posición es una cetona y se denomina cetosa. -Los monosacáridos de 6 carbonos glucosa y fructosa tiene cinco grupos hidroxilo. -Contienen uno o más átomos de carbono asimétricos y por lo tanto podemos encontrar “n” estereoisómeros. Con excepción de la dihidroxiacetona. POLISACARIDOS. -Polímeros de media y elevada masa molecular. -También reciben el nombre de glucanos. -Se diferencian en tipo de monómeros, longitud de las cadenas, tipo de enlaces y grado de ramificación. Glucoconjugado: Glucolípidos y glucoproteinas. Funcion: Reconocimiento y adhesión celular.

TEMA VIII: GLUCIDOS.

-Biomoléculas más abundantes en la Tierra (Nelson D. y M. Cox, 2001).

-100.000 millones de toneladas de CO2 y H2O. Celulosa y otros productos vegetales.

-Químicamente se pueden definir como polihidroxialdehidos o cetonas de formas cíclicas.

-Cumplen con formula (CH2O)n, salvo los que presentan nitrógeno, fósforo o azufre.

-GLUCIDOS Monosacáridos o azucares simples. D-glucosa.

Oligosacáridos cadenas cortas. Sacarosa (glucosa + fructosa)

Polisacáridos con mas de 20 unidades Celulosa, Glucógeno y de monosacáridos. Almidón.

-En Oligosacáridos y Polisacáridos los monosacáridos se unen por enlaces glucosídicos y su posición determina el tipo de estructura y molécula resultante.

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TEMA IX: ACIDOS NUCLEICOS

-Existen dos tipos de ácidos nucleicos, el Ácido desoxirribonucleico (ADN) y el Ácido ribonucleico (ARN). -Los ácidos nucleicos están constituidos por los nucleótidos los que a su vez están formados por tres componentes: una base nitrogenada, una pentosa y un fosfato. Sin el grupo fosfato tenemos que hablar de un nucleósido. Las bases derivan de dos componentes las pirimidinas y las purinas.

CUADRO COMPARATIVO ADN v/s ARN

CONSTRIBUCIONES A LA ESTRUCTURA

DE LOS ACIDOS NUCLEICOS

-Friedrich Miescher en 1868 aisló sustancia rica en fósforo de núcleos de leucocitos

que denomino “nucleina”. Determino que la nucleina estaba formada por una parte ácida (ADN) y otra básica (proteínas).

-Oswald T. Avery, Collin MacLeod y Maclyn Mc Carty idearon en 1944 un experimento con Streptococcus pneumoniae que

permitió apoyar la idea de que el ADN era el responsable de contener la información genética de la célula.

-Modelo de Watson y Crick para el ADN propuesto en 1953. Doble hélice con cadenas antiparalelas formadas por un

esqueleto azucar-fosfato y hacia el interior de la estructura en forma de peldaños están dispuestas las bases nitrogenadas,

siempre se asocia la Adenina con la Timina (dos puentes de hidrogeno) y la Citosina con la Guanina (con tres puentes de

hidrogeno).

OTRAS FUNCIONES DE LOS NUCLEOTIDOS

1. Transporte de energía en la célula; ATP, UTP, GTP y CTP.

2. Nucleótidos de adenina son componentes de muchos cofactores enzimáticos.

Coenzima A, NAD y FAD.

3. Algunos nucleótidos funcionan como moléculas reguladoras o segundos

mensajeros, AMPc, GMPc y ppGpp