aminoacidos y proteinas.pdf

Tema 5: aminocidos y protenas

1. Los aminocidos

2. Propiedades de los aminocidos

3. El enlace peptdico

4. Estructuras 1aria y 2aria de las protenas

5. Estructuras 3aria y 4aria de las protenas

6. Propiedades de las protenas

7. Clasificacin de las protenas: holoprotenas y heteroprotenas

8. Diversidad funcional de protenas

ANTECEDENTES PAU:

2002 Junio : clasificacin de las protenas segn su funcin;

estructura general de un aminocido, concepto de pptido;

tipos de enlaces de la estructura 3aria de protenas;

2005 Junio : protenas, niveles estructurales, desnaturalizacin y funciones biolgicas;

2006 Septiembre : estructura de aminocidos y concepto de pptido;

funciones biolgicas de las protenas;


2008 Septiembre : desnaturalizacin de protenas y sus causas;

estructura general de aminocidos y concepto de pptido;

clasificacin de protenas segn su funcin;


2009 Septiembre : concepto de protena y nombrar sus elementos constituyentes;

protena conjugada, ejemplos;

funcin de las protenas;

2010 Septiembre : funcin biolgica de las protenas;

desnaturalizacin de protenas, tipos de desnaturalizacin y causas;

Tema 5:

aminocidos y protenas

GRUPO CARBOXILO

GRUPO AMINO

La cadena lateral es distinta en cada aminocido y

determina sus propiedades qumicas y biolgicas

PROTENAS : (del griego proteios

Son las molculas orgnicas ms abundantes en la clula: 50% de su peso seco

Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo

Qumicamente formadas por: C, H, O, N

A veces: S, P, H, Cu, Mg, Zn y I

Diferenciamos:

20 aas proteicos

+150 no proteicos

Son:

- slidos

- solubles en agua

- cristalizables

- incoloros o poco coloreados

- punto de fusin > 200C

1.- Los aminocidos

AMINOCIDOS : monmeros de las protenas

Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)

Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptfano (Trp o W)

- AMINOCIDOS HIDRFOBOS -

R hidrocarbonados no polares

(siempre ocultos al medio acuoso )

Prolina (Pro o P)

Tema 5:


Serina (Ser o S)

Glicocola o glicina

(Gly o G)

Glutamina (Gln o Q)

Treonina (Thr o T)

Asparagina (Asn o N) Tirosina (Tyr o Y)

Cistena (Cys o C)

- AMINOCIDOS POLARES HIDROFLICOS -

R polares , sin carga

(pueden establecer puentes de Hidrgeno con el H 2O)

Tema 5:


AMINOCIDOS

CIDOS

(carga negativa a pH 7)

(tienen un grupo cido)

AMINOCIDOS BSICOS

(carga positiva a pH 7)

(tienen un grupo amino)

Lisina (Lys o K)

Arginina (Arg o R)

Histidina (His o H)

cido asprtico

(Asp o D)

cido glutmico (Glu o E)

- AMINOCIDOS CIDOS Y BSICOS -

R polares con carga (+) o ( - )

Tema 5:


Tema 5:


En todos los aas estndar el Carbono es asimtrico... En todos excepto en UNO

En cul?

GLICINA ( Gly)

sustituyentes pueden ocupar dos ordenamientos diferentes que son . . .

IMGENES ESPECULARES

ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS

2.- Propiedades de los aas

ISOMERA DE LOS AMINOCIDOS

Tema 5:


ENANTIMERO o ESTEREOISMEROS

L-aminocidos tienen el grupo amino a la izquierda

D-aminocidos tienen el grupo amino a la derecha

Todos los aas proteicos son de la serie L

Tema 5:


En una disolucin acuosa los aminocidos estn ionizados y pueden actuar

como cidos o como bases:

NH2 (aa en disolucin) NH3+ = base dbil

COOH (aa en disolucin) COO- + H+ = cido dbil

PROPIEDADES CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS

Tema 5:


A los aas ionizados se les denominan zwitteriones

Qu aminocido es este?

Los zwitteriones son elctricamente neutros

El zwitterion puede actuar como :

CIDO (dador de protones) BASE (aceptor de protones)

Tema 5:


R E C O R D E M O S :

NH2 + H+

COOH

+ H+

CIDO

(dador de H+)

BASE

(aceptor de H+)

El punto isoelctrico (pI) es el pH al cual el aminocido forma un ion hbrido y la carga neta = 0 (forma un zwitterion)

Cada aa tiene un pI caracterstico, propiedad que se utiliza para la electroforesis Un ion dipolar se puede comportar, segn el pH de la disolucin, como:

neutro (pH = punto isoelctrico) [ NH3+ /COO- ]

cido (cede H+ al medio o toma e- del medio) [ NH2 /COO- ]

base (capta H+ del medio o cede e-) [ NH3+ /COOH ]

Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFTERAS CARCTER ANFTERO DE LOS AMINOCIDOS

El aminocido se comporta como una base. El aminocido se comporta como un cido.

pH disminuye Si aumenta la [H+]

pH aumenta Si disminuye la [H+]

Tema 5:


Tema 5:


Tema 5:


pH disolucin Comportamiento del

aminocido

Formas qumicas

Neutro

(pH=pI)

Zwitterion NH3+

COO-

cido ( H+)

(pH < pI)

Como una base NH3+

COOH

Bsico +)

(pH > pI)

Como un cido NH2 COO-

RESUMIENDO:

Aas que deben ser ingeridos en la dieta de HETERTROFOS porque no somos capaces de sintetizarlos:

Phe

Ile

Leu

Lys

Met

Thr

Trp

Val

His (en lactantes)

AMINOCIDOS ESENCIALES

Los organismos AUTTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aas que necesitan para su metabolismo

Tema 5:


Los aa se unen entre s por enlaces peptdicos

(Enlace covalente entre el COO- y NH3+ de 2 aas con prdida de 1 molcula de H2O)

Los aas unidos se pasan a llamar residuos

Se forma dipptido (2), tripptido (3), oligopptido (< 50), polipptidos (+ aa)

Extremo Nterminal Extremo AMINO-TERMINAL

Extremo Cterminal Extremo CARBOXILO-

TERMINAL

3.- El enlace peptdico Tema 5:


Reaccionan el grupo carboxilo de

un aminocido y el amino de otro

Enlace peptdico

Grupo N - terminal

Grupo C -terminal

Plano del enlace

peptdico

FORMACIN DEL ENLACE PEPTDICO Tema 5:


Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal

N-terminal (amino terminal)

C-terminal (carboxilo terminal)

ENLACE PEPTDICO

Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal

Tema 5:


Por convenio se nombran empezando por el N-terminal C-terminal

Tema 5:


Nt-Gly-Ile-Val-Cys-Glu-Gln-Ala-Ser-Leu-Asp-Arg-Cys-Val-Pro-Lys-Phe-Tyr-Thr-Leu-His-Lys-Asn-Ct

Es un enlace covalente ms corto

que la mayora de los enlaces C N

Posee cierto carcter de doble

enlace, lo que le impide girar

libremente

Los cuatro tomos del enlace

(C=O ; N H) se encuentran

sobre el mismo plano

Los nicos enlaces que pueden girar son

los formados por C C y C N

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

Tema 5:


CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO

1 = 1 ngstrm = 10-10 m=

Tema 5:


PPTIDOS Y OLIGOPPTIDOS DE INTERS BIOLGICO

OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del tero

ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la prdida de agua

INSULINA y GLUCAGN: regulan el nivel de azcar en sangre

GLUTATIN: transporta aas al exterior de la clula

GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a travs de mbs biolgicas

Tema 5:


Todas las protenas la tienen.

Indica los aminocidos que la forman

y el orden en el que estn colocados.

Est dispuesta en zigzag por la

planaridad del enlace peptdico.

El nmero de polipptidos diferentes

que pueden formarse es:

20 n Nmero de

aminocidos

de la cadena

Para una cadena de 100 aminocidos, el

nmero de las diferentes cadenas posibles

sera:

1267650600228229401496703205376 10100

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTENAS

4.- Estructura 1aria y 2aria de las protenas Tema 5:


Tema 5:


Estructura 2aria: disposicin espacial que adoptan los aas debido a puentes de H entre los tomos del esqueleto polipeptdico ( -hlice / conformacin )

Tema 5:


RELACIN ENTRE

-HLICE / CONFORMACIN o LMINA PLEGADA

En la Estructura 1aria ocurren interacciones entre los distintos aas.

Linus Pauling y Robert Corey descubrieron que podan formarse puentes de H entre:

H del grupo amino (NH) de 1 aa (positivo)

O del grupo carbonilo (C=O) de otro aa (negativo)

Dedujeron 2 estructuras que podran ser el resultado de estos puentes de H:


Tema 5:


RELACIN ENTRE


Una misma protena puede tener

una regin en -hlice y otra en lmina plegada

El tipo de estructura 2aria que adopte una protena depende de su funcin

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTENAS: -HLICE

La cadena se va enrollando en espiral sobre s misma debido a los giros en C .

Los enlaces de hidrgeno

intracatenarios mantienen la estructura (entre [ NH] de un enlace peptdico y [ C=O] del 4 aa)

La formacin de estos enlaces determina

la longitud por vuelta

La rotacin es hacia la derecha. Cada

aminocido gira 100 con respecto al

Los grupos -C=O se orientan en la misma

direccin y los -NH en direccin contraria.

Los radicales quedan hacia el exterior de la

-hlice.

Tema 5:


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