Amino Acids, Peptides, & Proteins

Amino Acids

Amino acid classes

Biological activities

Titration of Amino acids

Amino acids reaction

Peptides

Proteins

structure

NH3

R-group

R-group

Peptide bond

단백질의 3차원 구조는 peptide bond에 의해 결합된 Aa서열에 의해 결정되며

Peptide bond에 의해 결합된 각각의 Aa는 반대방향으로 배열되어 있다

생리적활성과대사에중요한 peptide

Peptide는 oligo-mer를 의미하며 거대 protein은 아니지만생리활성 및 대사에 중요한 역할을 한다

Glutathione : 독성물질 대사 및 Aa운반 등 세포대사

환원제

세포내 형성된 과산화물에 의한 산화적 파괴작용으로 부터 세포 보호

Neuropeptide Y, Galanin : 식욕 촉진

Cholecyctokinin, a-melanocyte stimulating hormon : 식욕 억제

Vassopressin : 수분 평형, 식욕조절

ANF (atrial natriuretic facter) : 저혈압, 또는 고농도의 Na+ 방출

반대역할

Protein : 단백질

Protein 의기능1. 효소 단백질 촉매작용, 구형단백질

2. 구조 단백질 구조형성, 주로 섬유상 단백질로 머리카락

3. 운동 단백질 actin, tubulin, Cytosketelon

근육단백질 endocytosis, exocytosis, 백혈구의 아메바운동 등

4. 방어 단백질 keratin 세포가 상처를 입었을 때 복구하는 역할

fibrinogen 혈액응고

Thrombin 혈관 손상 복구

immunoglobulin Lympocyte(림프구)에서 형성되는

면역단백질

5. 운반 단백질 Na+-K+-ATPase

나트륨 펌프작용에 관여하는

운반단백질Na+ K+

CM

Na+ K+

ATP

6. 저장 단백질 albumin 조류의 알

casein 우유

zein 식물의 발아에 관여

7. 조절 단백질 glucagon, Insulin peptide hormone으로 혈당 조절

8. 스트레스 반응 cytochrome P450 독성물질을 비 독성물질로 전환

heat shock protein (hsp) 고온에서 세포내 단백질 손상

시 hsp가 손상 P를 분해 제거함

단백질 folding에 관여

단백질의모양에의한구분

Fibrous Protein 물에 녹지 않는 단단한 구조단백질 머리카락

Globular Protein 물에 잘 녹는 효소 단백질 immunoglobulin, Hb

단백질의성분에의한구분

Simple Protein (단순 단백질) A a 로만 구성 혈청 albumin, keratin

Conjugated Protein (복합 단백질) A a 와 비 A a로 구성

Prostethic group (보결 분자단)

단백질의 기능을 결정

보결 분자단의종류에 따라

당 Glyco-protein

지질 Lipo-

인산 Phospho-

금속 Metalo-

Heme 구조 Hemo-

Aa + Prosthetic group

Apo-protein

Holo-protein

A cofactor is a non-protein chemical compound that is bound (either tightly or loosely) to a protein and is required for the protein's biological activity. These proteins are commonly enzymes and cofactors can be considered "helper molecules/ions" that assist in biochemical transformations.

보조인자란 단백질에 강하게 혹은 약하게 결합하고 있는 비단백질성분으로 단백질의 생물학적 활성을 갖게 한다.

With enzymes, cofactors are also often further classified depending on how tightly they bind to the protein, with loosely-bound cofactors termed coenzymes and tightly-bound cofactors termed prosthetic groups.

비교적 약하게 결합하고 있는 보조인자를 조효소, 그리고 강하게 결합하고 있는보조인자를 보결분자단이라고 한다

Protein의 구조

1차 구조 peptide bond에 의한 Aa의 선형사슬 (선형)

2차 구조 folding현상에 의한 인접 Aa 간의 부분적 배열 (a-helix, B-sheet)

3차 구조 3차원 구조

4차 구조 3차원 구조가 2개 혹은 그이상의 subunit으로구성

1차 구조 :

Protein의 1차구조인 Aa sequence 분석 비교에 의해 단백질간의 유사성 검정

(DNA sequence 와 더불어 분자유전학 연구에 중요)

Cytochrome C (종 A)

(종 B)

(종 C)

종에 따라 약간 차이가 있는 부분

종에 따라 차이가 거의 없는 부분 : conserved region보존구역이라고 한다

Protein sequence의 차이는 유전적 다양성을 부여하며 진화적으로 중요하다보존 구역은 그 단백질의 유래와 상관없이 sequence의 차이가 거의 없는 부분으로

단백질의 기능에 중요한 역할을 하는 부분이다

Aa 염기서열의 변화는 유전병을 초래하기도 한다

Sickle Cell Anemia : 겸상 낫 적혈구증Mutation

Aa sequence 의 차이

Protein 모양의 차이

Protein 기능의 차이

O2

산소와 결합력이 좋아산소운반기능 원활

O2

산소가 결합할 수 없어산소운반기능 못함

Hb A Hb S

a-helix 구조를 못 만드는 경우

1. Proline은 N-말단 amino 기와 R-group이 결합하여a-carbon이 회전을 할 수 없는 구조로a-helix구조를 못 만듬

2. Glutamic acid와 Aspartic acid는 다수의 전하를 가지고 있다

3. Tryptophane의 R-group은 너무 커서 helix구조를 못 만든다

3차 구조 1차 + 2차 (a or B-구조) 3차구조 생리적활성을갖는다

3차 구조의 형성

1. 3차구조의 folding 현상으로 멀리있는 Aa가 서로 가까이 위치한다

2. 효과적인 packing 으로 인해 단백질 내부의 H2O가 제거된다

극성 분자간에 반응이 가능해짐

3. 3차 구조는 여러 domain을 형성 다른 작은 분자 또는 ion과 결합한다

생리적 활성을 갖게됨

멀리있는 Aa

3차 구조를 이루게 하는 결합들 :

1. Hydrophobic interaction (소수성 상호작용) :

protein folding 단백질 내부 H2O 제거 3차구조 형성을 위한 추진력 제공

소수성 R-group과 H2O간의 반발력 소멸

소수성 분자간의 반응

2. Electrostatic interaction (정전기적 상호작용) 비공유결합 :

Protein 의 Aa 분자의 (+) 와 (-)간의 작용

3. Hydrogen bond : peptide bond가 전형적인 수소결합

4. Covalent bond (공유결합) : -S-S- bond가 그 예

3차 구조 형성 후 외부 요인에 의해 생성되는 경우가 있음

주로 외피 단백질(extra cellular P)

불리한 pH나 염농도에서 세포를 보호

단백질 내부와 외부구조에 수소결합 형성 : 아미노산 R group간의 H-N, H-O 산의 수소결합

단백질 4차 구조 : 한 개 혹은 그 이상의 oligomer가 작은 subunit을 이루어

dimer 또는 Tetramer를 형성

이유 :

1. 거대한 P를 한번에 합성하는 것 보다 소단위로 합성하는 것이 유리하고,

2. 초 거대 P중 일부 손상시 교체가 용이하며,

3. 복잡한 소단위의 상호작용이 P 생리적 기능조절에 유리하기 때문이다

단백질구조의 상실(protein denaturation)

Protein 3차 구조를 이루고 있는 결합의 파괴 β-mercaptoethanol, SDS

1. 강산 강염기 : H+ 농도 변화에 의한 변성

2. 유기용매(or 무극성 용매) : 소수성 상호작용의 파괴

3. 세제 : 양극성 분자 (amphipathic molecule) 친수성 소수성 모두를 가지고 있는 분자

4. 환원제 : urea (요소)존재하의 β-mercaptoethanol에 의한 –S-S-bond의 파괴

-S-S- -SH HS-

5. 염농도 : 단백질 / 물 (극성)

염 염농도가 높은 경우 단백질은 응고되어 침전

(두부의 제조과정)

6. 중금속 : 단백질-SH + HS-단백질 단백질-S-S-단백질 (정상)

단백질-SH + Pb(납) 단백질-S-Pb

(-S-S-결합의 방해) Hb 생성 방해 빈혈유발

7. 온도 : 단백질 내 수소결합의 파괴

8. 기계적 stress : 계란의 거품