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GRUPPO OSSIDRILE

GRUPPO CARBONILE

GRUPPO CARBOSSILE

GRUPPO AMMINICO

GRUPPO SULFIDRILE GRUPPO FOSFATO

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L-aasonocos1tuen1delleproteine.AlcuniD-aasitrovanonellaparetecellulareba?erica

SINTESI PER DISIDRATAZIONE

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I 20 AMMINOACIDI PIU� COMUNI

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STRUTTURA PRIMARIA

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STRUTTURA SECONDARIA αelica(Lana)

Foglie+oβ(Seta)

Lastru?urasecondariaderivadailegamiaidrogenotraelemen1delloscheletroaminoacidico

STRUTTURA SECONDARIA

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STRUTTURA SECONDARIA

STRUTTURA SECONDARIA

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STRUTTURA TERZIARIA

La struttura terziaria dipende dalle interazioni dei gruppi laterali

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STRUTTURA QUATERNARIA

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DEGRADAZIONE DI EDMAN METODO PER DETERMINARE

LA STRUTTURA PRIMARIA DELLE PROTEINE Prima proteina sequenziata Sanger F., Tuppy H. (1951) “The amino-acid sequence in the phenylalanyl chain of insulin 2. The investigation of peptides from enzymic hydrolysates.” Biochem. J. 49:481-490

Si dimostró che la sequenza era costituita solo da L-aminoacidi uniti tra loro da legami peptidici fra i gruppi α-amminici e i gruppi α-carbossilici

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POCHE DELLE CATENE POLIPEPTIDICHE POSSIBILI SONO UTILI

SELEZIONE NATURALE

PROTEINE ATTUALI: SINGOLA CONFORMAZIONE ESTREMAMENTE STABILE PER PERMETTERE DI SVOLGERE UNA SPECIFICA FUNZIONE

ipotesi Le proteine, nella loro sequenza amminoacidica, contengono tutte le informazioni necessarie per ripiegarsi nella loro conformazione tridimensionale corretta materiali di partenza La ribonucleasi purificata e l�RNA

Incubare la ribonucleasi nella provetta con l�RNA e misurare la sua abilità di degradare l�RNA

Denaturare la forma della proteina aggiungendo l�urea (rompe i legami H ed i legami ionici) e il β-mercaptoetanolo (rompe i legami S–S). Misurare la sua abilità di degradare l�RNA

Numerosi legami H e 4 legami S–S. La proteina è ripiegata correttamente

Nessun legame H, legame ionico, o legame S–S. La proteina non è ripiegata

Posizionare nel sacchetto da dialisi. I pori permettono all�urea e al β-mercaptoetanolo di uscire, ma intrappolano la ribonucleasi. Dopo l�uscita dal sacchetto dell�urea e del β-mercaptoetanolo, misurare l�abilità della ribonucleasi di degradare l�RNA

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ANEMIA FALCIFORME

STRUTTURA TRIDIMENSIONALE EMOGLOBINA CON MUTAZIONE

ANEMIA FALCIFORME

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I COMPONENTI DEI NUCLEOTIDI LE BASI AZOTATE

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Basichecomunementetroviamonegliacidinucleiciecorrisponden8nucleosidienucleo8di

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DNAvs.RNA

DNA RNA Deoxyribonucleic acid Ribonucleic acid

Deoxyribose Ribose Thymine (T) Uracil (U) Adenine (A), guanine (G), cytosine (C)

used in both 2 strands- double helix Single strand

1 form Several forms

Acidodeossiribonucleico Acidoribonucleico

Deossiribosio Ribosio

Timina(T) Uracile(U)

Adenina(A),Guanina(G),Citosina(C) Usateinentrambe

2filamen1–doppiaelica Singolofilamento

Numeroseforme1forma

RNA: ACIDO RIBONUCEICO

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I DUE FILAMENTI DI DNA SONO ANTIPARALLELI

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LE BASI AZOTATE SONO COMPLEMENTARI NELLA STRUTTURA DEL DNA

FilamentodiDNAFilamentocomplementare

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STRUTTURA DEL DNA SPIEGA LA FUNZIONE

STRUTTURA SECONDARIA DI tRNA

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NADH: Nicotinammide adenina dinucleotide

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FADH2: Flavina adenina dinucleotide

FAD

cAMP: Adenosina Monofosfato Ciclico

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