Unidades estructurales (monómeros) de las proteínas (polímeros).

20 aas son comúnmente – aminoácidos “estándares” - encontrados en proteínas.

Convención No. 2Convención No. 2

Convención No. 1Convención No. 1

α

Aminoácidos

Aminoácidos

Excepción: grupo amino secundario

(-NH-) en prolina

(ESTRUCTURA)

Aminoácidos con cadenas laterales (R) no polares

Aminoácidos con cadenas laterales (R) polares no cargadas Puente disulfuro (-S-S-)

entre 2 residuos de Cys

Aminoácidos

Aminoácidos

(CLASIFICACIÓN Y

CARACTERÍSTICAS)

pKR (fenol)~10.4

6

pKR

(-SH)~8.37

Aminoácidos con cadenas laterales (R) polares cargadas

Aminoácidos

Aminoácidos

(CLASIFICACIÓN Y

CARACTERÍSTICAS)

Rs polares positivos

Rs polares negativos

pKR

(-NH3

+)~10.54

pKR

(guanidino)~12.48

pKR

(imidazol)~10.54

pKR

(-COOH)~3.90

pKR

(-COOH)~3.90

H+

Aminoácidos

Aminoácidos

(PROPIEDADES GENERALES)

pKs:

pK1 -COOH2.2

pK2-NH29.4pKR-R-variable

A pH fisiológico (~7.4), los grupos -NH2 están protonados (-NH3+) y los

grupos –COOH forman su base conjugada (-COO-).

Aminoácidos

Aminoácidos

(ENLACE PEPTÍDICO)

aas proteínas

Rxn: condensaciónRxn: hidrólisis

Dipéptido

Residuo amino terminal (N-terminal)

Residuo carboxilo terminal (C-terminal)

Dipéptido: unión de 2 aas; ej.: Gly-Ser = Glicilserina.

Tripéptido: unión de 3 aas; ej.: Ala-Tyr- Gly = Alaniltirosilglicina.

Oligopéptido: unión de pocos aas (3-10).

Polipéptidos (proteínas): unión de 10 aas.

Enlace peptídico

polimerización

despolimerización

Aminoácidos

Aminoácidos

(PROPIEDADES ÁCIDO-BASE)

H3NCH2COOH ⇄ H3NCH2COO- + H++ +

H3NCH2COO- ⇄ H2NCH2COO- + H++

Titulación de la glicina

pH = pK + log [A-]/[HA]

pI = ½(pKi + pKj)

Punto isoeléctrico (pI):

Para glicina (ácido monoamino monocarboxílico): Ki y Kj = K1 y K2, respectivamente.

Para Asp y Glu, Ki y Kj = K1 y KR.

Para Arg, Lys e His, Ki y Kj = KR y K2.

La curva de titulación puede ser descrita por medio de la ecuación de Henderson-Hasselbach:

Los -aminoácidos tienen 2 ó 3 grupos ácido-básicos ionizables.

Efecto del ambiente químico sobre el pKa

Aminoácidos

Aminoácidos

(PROPIEDADES ÁCIDO-BASE)

+

Influencia electrostática del grupo amino (-NH3+) con carga

positiva.

Atracción de electrones por parte del grupo carboxilato(-COO-).

Distancia entre los grupos funcionales.

Número de grupos -NH2 y -COOH que formen enlaces peptídicos.

Acercamiento o no de grupos laterales (R) polares gracias a la estructura tridimensional de la cadena polipeptídica plegada.

Factores que afectan los valores de pK de los grupos ionizables:

Aminoácidos

Aminoácidos

(PROPIEDADES ÁCIDO-BASE)

Aminoácidos

Aminoácidos

(ESTEREOQUíMICA)

A excepción de Gly, todos los Aá’s son ópticamente activos

Carbono quiral ó asimétrico

Enantiómeros

Aminoácidos

Aminoácidos

(ESTEREOQUíMICA)

Convención de Fischer: Describe estereoisómeros L (levo) o D (dextro)

Mezcla racémica: Misma cantidad de cada enantiómero. Ópticamente inactiva.

Proyecciones de Fischer: Enlace horizontal al frenteEnlace vertical al fondo

Fórmulas geométricas: Barra sólida al frente

barra punteada al fondo

http://www.johnkyrk.com/aminoacid.esp.html

Aminoácidos no estándar

Aminoácidos no estándar

(DERIVADOS)

Aminoácidos modificados de las proteínas

(DERIVADOS)

Aminoácidos con actividad biológica

Aminoácidos modificadosAminoácidos modificados